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万見
- PDB-5m43: Crystal structure of Yvh1 phosphatase domain from Chaetomium ther... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5m43
タイトルCrystal structure of Yvh1 phosphatase domain from Chaetomium thermophilum
要素Putative uncharacterized protein
キーワードRIBOSOME / phosphatase
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity
類似検索 - 分子機能
Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Dual specificity protein phosphatase domain / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like ...Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Dual specificity protein phosphatase domain / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NITRATE ION / protein-tyrosine-phosphatase
類似検索 - 構成要素
生物種Chaetomium thermophilum var. thermophilum DSM 1495 (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.646 Å
データ登録者Ahmed, Y.L. / Sinning, I.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation ドイツ
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2017
タイトル: Interaction network of the ribosome assembly machinery from a eukaryotic thermophile.
著者: Baler, J. / Ahmed, Y.L. / Kallas, M. / Kornprobst, M. / Calvino, F.R. / Gnadig, M. / Thoms, M. / Stier, G. / Ismail, S. / Kharde, S. / Castillo, N. / Griesel, S. / Bastuck, S. / Bradatsch, B. ...著者: Baler, J. / Ahmed, Y.L. / Kallas, M. / Kornprobst, M. / Calvino, F.R. / Gnadig, M. / Thoms, M. / Stier, G. / Ismail, S. / Kharde, S. / Castillo, N. / Griesel, S. / Bastuck, S. / Bradatsch, B. / Thomson, E. / Flemming, D. / Sinning, I. / Hurt, E.
履歴
登録2016年10月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年11月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年2月8日Group: Database references
改定 1.22024年1月17日Group: Author supporting evidence / Data collection ...Author supporting evidence / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_audit_support / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_audit_support.funding_organization

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative uncharacterized protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,9595
ポリマ－25,6511
非ポリマー3084
水3,999222
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area810 Å2
ΔGint2 kcal/mol
Surface area8500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.758, 88.758, 53.079
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-583-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Putative uncharacterized protein


分子量: 25650.953 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Chaetomium thermophilum var. thermophilum DSM 1495
遺伝子: CTHT_0021070 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: G0S3H6
#2: 化合物 ChemComp-NO3 / NITRATE ION


分子量: 62.005 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO3
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 222 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.64 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.2 M LiNO3 20% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8726 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年4月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.646→45.55 Å / Num. obs: 25830 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 8.6 % / Biso Wilson estimate: 20.09 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Net I/σ(I): 20.6
反射 シェル解像度: 1.65→1.67 Å / 冗長度: 8.2 % / Rmerge(I) obs: 0.62 / CC1/2: 0.916 / % possible all: 93.5

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRR rigid body: 0.634
最高解像度最低解像度
Rotation45.56 Å1.89 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
Aimless0.5.17データスケーリング
MOLREP位相決定
PHENIX(1.10.1_2155: ???精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
XSCALEデータスケーリング
XSCALEデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1WRM

1wrm


解像度: 1.646→44.379 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 20.66
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1868 1363 5.28 %
Rwork0.1631 --
obs0.1644 25797 98.18 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 99.39 Å2 / Biso mean: 33.5755 Å2 / Biso min: 14.55 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.646→44.379 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1335 0 20 222 1577
Biso mean--47.27 47.3 -
残基数----168
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0171419
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3731917
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.103207
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01249
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.822849
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.6457-1.70450.24331460.20422298244495
1.7045-1.77280.20821330.19222387252098
1.7728-1.85350.2261190.17152399251898
1.8535-1.95120.16281400.15932403254398
1.9512-2.07340.16921100.15752438254898
2.0734-2.23350.17851300.14872436256698
2.2335-2.45830.20621410.1572436257799
2.4583-2.81390.18411570.1712456261399
2.8139-3.5450.16661420.16122525266799
3.545-44.39510.19331450.160926562801100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 22.4859 Å / Origin y: -0.3732 Å / Origin z: -9.4046 Å
111213212223313233
T0.1142 Å20.0046 Å20.0068 Å2-0.1175 Å2-0.0487 Å2--0.3369 Å2
L1.9943 °20.9866 °20.6377 °2-3.0795 °21.0163 °2--1.9839 °2
S-0.0457 Å °-0.082 Å °0.1212 Å °-0.102 Å °0.1164 Å °-0.2489 Å °-0.1513 Å °0.0045 Å °-0.0113 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA2 - 175
2X-RAY DIFFRACTION1allB1 - 2
3X-RAY DIFFRACTION1allC1 - 2
4X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 202
5X-RAY DIFFRACTION1allS203 - 222

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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