[日本語] English
万見
- PDB-5m2z: Crystal structure of the full-length Zika virus NS5 protein (Huma... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5m2z
タイトルCrystal structure of the full-length Zika virus NS5 protein (Human isolate Z1106033)
要素NS5
キーワードHYDROLASE / Zika / Polymerase
機能・相同性
機能・相同性情報


flavivirin / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / double-stranded RNA binding / viral capsid / nucleoside-triphosphate phosphatase / mRNA (nucleoside-2'-O-)-methyltransferase activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / membrane => GO:0016020 / RNA helicase activity ...flavivirin / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / double-stranded RNA binding / viral capsid / nucleoside-triphosphate phosphatase / mRNA (nucleoside-2'-O-)-methyltransferase activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / membrane => GO:0016020 / RNA helicase activity / host cell endoplasmic reticulum membrane / protein dimerization activity / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / RNA helicase / symbiont entry into host cell / induction by virus of host autophagy / viral RNA genome replication / serine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / virus-mediated perturbation of host defense response / fusion of virus membrane with host endosome membrane / host cell nucleus / virion attachment to host cell / structural molecule activity / virion membrane / proteolysis / extracellular region / ATP binding / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Flavivirus capsid protein C superfamily / RNA-directed RNA polymerase, thumb domain, Flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, thumb domain / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus envelope glycoprotein E, stem/anchor domain / : / Flavivirus NS3 helicase, C-terminal helical domain / Genome polyprotein, Flavivirus / Flavivirus non-structural protein NS4A ...: / Flavivirus capsid protein C superfamily / RNA-directed RNA polymerase, thumb domain, Flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, thumb domain / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus envelope glycoprotein E, stem/anchor domain / : / Flavivirus NS3 helicase, C-terminal helical domain / Genome polyprotein, Flavivirus / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural protein NS4B / mRNA cap 0/1 methyltransferase / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural protein NS4B / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus NS2B domain profile. / mRNA cap 0 and cap 1 methyltransferase (EC 2.1.1.56 and EC 2.1.1.57) domain profile. / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus NS3, petidase S7 / Peptidase S7, Flavivirus NS3 serine protease / Flavivirus NS3 protease (NS3pro) domain profile. / RNA-directed RNA polymerase, flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, fingers and palm domains / Flavivirus non-structural Protein NS1 / Flavivirus non-structural protein NS1 / Envelope glycoprotein M, flavivirus / Flavivirus envelope glycoprotein M / Envelope glycoprotein M superfamily, flavivirus / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus polyprotein propeptide superfamily / Flavivirus polyprotein propeptide / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 1 / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 2 / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain / Flavivirus glycoprotein E, immunoglobulin-like domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain / Flavivirus glycoprotein central and dimerisation domain / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domains / Ribosomal RNA methyltransferase, FtsJ domain / FtsJ-like methyltransferase / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / DEAD box, Flavivirus / Flavivirus DEAD domain / helicase superfamily c-terminal domain / Immunoglobulin E-set / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Genome polyprotein / Core protein
類似検索 - 構成要素
生物種Zika virus (ジカ熱ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4.8 Å
データ登録者Ferrero, D.S. / Ruiz-Arroyo, V.M. / Soler, N. / Uson, I. / Verdaguer, N.
資金援助 スペイン, 2件
組織認可番号国
Ministry of Economy and CompetitivenessBIO2014-54588 スペイン
Maria de Maeztu Unit of ExcellenceMDM-2014-0435 スペイン
引用ジャーナル: Plos Pathog. / 年: 2019
タイトル: Supramolecular arrangement of the full-length Zika virus NS5.
著者: Ferrero, D.S. / Ruiz-Arroyo, V.M. / Soler, N. / Uson, I. / Guarne, A. / Verdaguer, N.
履歴
登録2016年10月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年6月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年4月24日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / pdbx_database_proc
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn_type.id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: NS5
C: NS5
B: NS5
D: NS5
E: NS5
F: NS5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)629,46737
ポリマ－625,9806
非ポリマー3,48731
水00
1
A: NS5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,7466
ポリマ－104,3301
非ポリマー4165
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: NS5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,9705
ポリマ－104,3301
非ポリマー6404
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
B: NS5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,7466
ポリマ－104,3301
非ポリマー4165
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: NS5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,6515
ポリマ－104,3301
非ポリマー3214
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
E: NS5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,2258
ポリマ－104,3301
非ポリマー8957
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
6
F: NS5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,1307
ポリマ－104,3301
非ポリマー8006
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)234.578, 234.578, 406.123
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

-
要素

#1: タンパク質
NS5


分子量: 104329.922 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Zika virus (strain Mr 766) (ジカ熱ウイルス)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A172HA24, UniProt: A0A0X8GJ44*PLUS
#2: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 5.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 76.13 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 100 mM Sodium Acetate, 1 M di-potassium hydrogen phosphate, 0.95 M sodium di-hydrogen phosphate.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALBA / ビームライン: XALOC / 波長: 0.97928 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年9月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97928 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4.8→44.07 Å / Num. obs: 61390 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.159 / Net I/σ(I): 5.9
反射 シェル解像度: 4.8→5.06 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 1.495 / % possible all: 99.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11_2567: ???)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5m2x

5m2x


解像度: 4.8→44.323 Å / SU ML: 0.71 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 30.55 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2657 3118 5.1 %
Rwork0.2407 --
obs0.2419 61148 99.38 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4.8→44.323 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数42582 0 174 0 42756
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00243725
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5359100
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.21926034
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0396213
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0047560
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
4.8-4.8750.33671730.34012516X-RAY DIFFRACTION98
4.875-4.95480.33661460.34132642X-RAY DIFFRACTION99
4.9548-5.04010.34251100.33212646X-RAY DIFFRACTION99
5.0401-5.13160.39161400.33332655X-RAY DIFFRACTION99
5.1316-5.23020.33461380.33182572X-RAY DIFFRACTION99
5.2302-5.33680.34251510.31762689X-RAY DIFFRACTION99
5.3368-5.45260.35011190.31932651X-RAY DIFFRACTION99
5.4526-5.57920.34811480.29872629X-RAY DIFFRACTION100
5.5792-5.71840.30681350.28562652X-RAY DIFFRACTION100
5.7184-5.87270.32131400.30852644X-RAY DIFFRACTION100
5.8727-6.04510.3171240.29912651X-RAY DIFFRACTION100
6.0451-6.23970.33341210.28582632X-RAY DIFFRACTION99
6.2397-6.46210.29981590.27522638X-RAY DIFFRACTION100
6.4621-6.720.26921510.25852616X-RAY DIFFRACTION99
6.72-7.02470.2671430.23772639X-RAY DIFFRACTION100
7.0247-7.39340.24041940.22492625X-RAY DIFFRACTION100
7.3934-7.85430.25041600.20652643X-RAY DIFFRACTION100
7.8543-8.45680.24711650.19252630X-RAY DIFFRACTION100
8.4568-9.30080.19451150.17032676X-RAY DIFFRACTION100
9.3008-10.63040.1981410.16272647X-RAY DIFFRACTION100
10.6304-13.33240.19361240.17432667X-RAY DIFFRACTION99
13.3324-44.32460.29811210.29972670X-RAY DIFFRACTION98

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る