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- PDB-5lye: Re-refined structure of the bacteriophage T4 short tail fibre PDB... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lye
タイトルRe-refined structure of the bacteriophage T4 short tail fibre PDB entry 1H6W containing 71 additionally identified residues
要素Gp12
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / GENE PRODUCT 12 / ADHESIN / FIBROUS PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


virus tail, fiber / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Bacteriophage T4, Gp12 / Short tail fibre protein, C-terminal / Short tail fibre protein, C-terminal superfamily / Phage short tail fibre protein gp12, middle domain / Short tail fibre protein receptor-binding domain / Phage tail collar domain / Phage tail collar domain superfamily / Phage Tail Collar Domain
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Enterobacteria phage T2 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者van Raaij, M.J. / Taylor, N.M.I. / Leiman, P.G.
資金援助 スペイン, 1件
組織認可番号国
Ministry of Economy and CompetitivenessBFU2014-53425-P スペイン
引用
ジャーナル: Mol. Microbiol. / 年: 2018
タイトル: Contractile injection systems of bacteriophages and related systems.
著者: Taylor, N.M.I. / van Raaij, M.J. / Leiman, P.G.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 2016
タイトル: Structure of the T4 baseplate and its function in triggering sheath contraction.
著者: Nicholas M I Taylor / Nikolai S Prokhorov / Ricardo C Guerrero-Ferreira / Mikhail M Shneider / Christopher Browning / Kenneth N Goldie / Henning Stahlberg / Petr G Leiman /
要旨: Several systems, including contractile tail bacteriophages, the type VI secretion system and R-type pyocins, use a multiprotein tubular apparatus to attach to and penetrate host cell membranes. This ...Several systems, including contractile tail bacteriophages, the type VI secretion system and R-type pyocins, use a multiprotein tubular apparatus to attach to and penetrate host cell membranes. This macromolecular machine resembles a stretched, coiled spring (or sheath) wound around a rigid tube with a spike-shaped protein at its tip. A baseplate structure, which is arguably the most complex part of this assembly, relays the contraction signal to the sheath. Here we present the atomic structure of the approximately 6-megadalton bacteriophage T4 baseplate in its pre- and post-host attachment states and explain the events that lead to sheath contraction in atomic detail. We establish the identity and function of a minimal set of components that is conserved in all contractile injection systems and show that the triggering mechanism is universally conserved.
#2: ジャーナル: J. Mol. Biol. / 年: 2001
タイトル: Crystal structure of a heat and protease-stable part of the bacteriophage T4 short tail fibre.
著者: van Raaij, M.J. / Schoehn, G. / Burda, M.R. / Miller, S.
#3: ジャーナル: Biol. Chem. / 年: 2001
タイトル: Identification and crystallisation of a heat- and protease-stable fragment of the bacteriophage T4 short tail fibre.
著者: van Raaij, M.J. / Schoehn, G. / Jaquinod, M. / Ashman, K. / Burda, M.R. / Miller, S.
履歴
登録2016年9月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
置き換え2018年1月17日ID: 1H6W
改定 1.02018年1月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年2月14日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22018年4月4日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32019年11月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_database_related / pdbx_struct_special_symmetry
Item: _pdbx_database_related.content_type
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Gp12
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,8354
ポリマ－33,6681
非ポリマー1673
水4,071226
1
A: Gp12
ヘテロ分子

A: Gp12
ヘテロ分子

A: Gp12
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,50612
ポリマ－101,0053
非ポリマー5019
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
Buried area28340 Å2
ΔGint-188 kcal/mol
Surface area29130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.257, 51.257, 249.491
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number150
Space group name H-MP321
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-601-

CL

21A-865-

HOH

31A-874-

HOH

41A-899-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Gp12


分子量: 33668.434 Da / 分子数: 1 / 断片: Heat and Protease-stable fragment / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage T2 (ファージ)
遺伝子: 12 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): JM109 / 参照: UniProt: Q38160*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 226 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE SEQUENCE OF THE SHORT TAIL FIBRE OF BACTERIOPHAGE T4D HAS NOT BEEN DEPOSITED

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56 % / 解説: Bars with hexagonal cross-section
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 15-25 % (V/V) 2-METHYLPROPANE-2-OL (TERTIARY BUTANOL), 100 MM SODIUM CITRATE PH 5.6 10% (V/V) GLYCEROL, 10 MM HEPES, 150 MM SODIUM CHLORIDE
PH範囲: 5.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年6月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→19.8 Å / Num. obs: 28682 / % possible obs: 92.3 % / 冗長度: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 16.12 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Net I/σ(I): 8.5
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.154 / Mean I/σ(I) obs: 4.8 / % possible all: 68.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SOLVE位相決定
REFMAC5.8.0155精密化
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.9→19.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.936 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.901 / SU B: 2.129 / SU ML: 0.064 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.116 / ESU R Free: 0.115 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21465 1452 5.1 %RANDOM
Rwork0.18317 ---
obs0.18473 27229 91.52 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 37.983 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.17 Å20.08 Å20 Å2
2--0.17 Å20 Å2
3----0.55 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→19.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1734 0 7 226 1967
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0191762
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021642
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6031.9392393
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg133764
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.915233
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.53724.42970
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.03315277
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.0321511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1040.2282
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.022048
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02399
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.7853.758941
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.7853.76940
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.2115.6141171
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.215.6131172
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.7014.015820
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.694.018813
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.3165.9421215
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined6.86344.8141956
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other6.57844.6071903
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.206 79 -
Rwork0.186 1348 -
obs--64.37 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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