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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5lye | |||||||||
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タイトル | Re-refined structure of the bacteriophage T4 short tail fibre PDB entry 1H6W containing 71 additionally identified residues | |||||||||
要素 | Gp12 | |||||||||
キーワード | STRUCTURAL PROTEIN / GENE PRODUCT 12 / ADHESIN / FIBROUS PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 | |||||||||
生物種 | Enterobacteria phage T2 (ファージ) | |||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.9 Å | |||||||||
データ登録者 | van Raaij, M.J. / Taylor, N.M.I. / Leiman, P.G. | |||||||||
資金援助 | スペイン, 1件
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引用 | ジャーナル: Mol. Microbiol. / 年: 2018 タイトル: Contractile injection systems of bacteriophages and related systems. 著者: Taylor, N.M.I. / van Raaij, M.J. / Leiman, P.G. #1: ジャーナル: Nature / 年: 2016 タイトル: Structure of the T4 baseplate and its function in triggering sheath contraction. 著者: Nicholas M I Taylor / Nikolai S Prokhorov / Ricardo C Guerrero-Ferreira / Mikhail M Shneider / Christopher Browning / Kenneth N Goldie / Henning Stahlberg / Petr G Leiman / 要旨: Several systems, including contractile tail bacteriophages, the type VI secretion system and R-type pyocins, use a multiprotein tubular apparatus to attach to and penetrate host cell membranes. This ...Several systems, including contractile tail bacteriophages, the type VI secretion system and R-type pyocins, use a multiprotein tubular apparatus to attach to and penetrate host cell membranes. This macromolecular machine resembles a stretched, coiled spring (or sheath) wound around a rigid tube with a spike-shaped protein at its tip. A baseplate structure, which is arguably the most complex part of this assembly, relays the contraction signal to the sheath. Here we present the atomic structure of the approximately 6-megadalton bacteriophage T4 baseplate in its pre- and post-host attachment states and explain the events that lead to sheath contraction in atomic detail. We establish the identity and function of a minimal set of components that is conserved in all contractile injection systems and show that the triggering mechanism is universally conserved. #2: ジャーナル: J. Mol. Biol. / 年: 2001 タイトル: Crystal structure of a heat and protease-stable part of the bacteriophage T4 short tail fibre. 著者: van Raaij, M.J. / Schoehn, G. / Burda, M.R. / Miller, S. #3: ジャーナル: Biol. Chem. / 年: 2001 タイトル: Identification and crystallisation of a heat- and protease-stable fragment of the bacteriophage T4 short tail fibre. 著者: van Raaij, M.J. / Schoehn, G. / Jaquinod, M. / Ashman, K. / Burda, M.R. / Miller, S. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5lye.cif.gz | 66.7 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5lye.ent.gz | 46.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5lye.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 5lye_validation.pdf.gz | 447.4 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 5lye_full_validation.pdf.gz | 450.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | 5lye_validation.xml.gz | 13.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 5lye_validation.cif.gz | 19 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ly/5lye ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ly/5lye | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 33668.434 Da / 分子数: 1 / 断片: Heat and Protease-stable fragment / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Enterobacteria phage T2 (ファージ) 遺伝子: 12 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): JM109 / 参照: UniProt: Q38160*PLUS | ||||||
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#2: 化合物 | #3: 化合物 | ChemComp-SO4 / | #4: 水 | ChemComp-HOH / | 配列の詳細 | THE SEQUENCE OF THE SHORT TAIL FIBRE OF BACTERIOPH | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56 % / 解説: Bars with hexagonal cross-section |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6 詳細: 15-25 % (V/V) 2-METHYLPROPANE-2-OL (TERTIARY BUTANOL), 100 MM SODIUM CITRATE PH 5.6 10% (V/V) GLYCEROL, 10 MM HEPES, 150 MM SODIUM CHLORIDE PH範囲: 5.6 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年6月1日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.933 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.9→19.8 Å / Num. obs: 28682 / % possible obs: 92.3 % / 冗長度: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 16.12 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Net I/σ(I): 8.5 |
反射 シェル | 解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.154 / Mean I/σ(I) obs: 4.8 / % possible all: 68.7 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.9→19.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.936 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.901 / SU B: 2.129 / SU ML: 0.064 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.116 / ESU R Free: 0.115 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 37.983 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.9→19.8 Å
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拘束条件 |
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