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- PDB-5luc: Crystal structure of the D183N variant of human Alanine:Glyoxylat... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5luc
タイトルCrystal structure of the D183N variant of human Alanine:Glyoxylate Aminotransferase major allele (AGT-Ma) at 1.8 Angstrom; internal aldimine with PLP in the active site
要素Serine--pyruvate aminotransferase
キーワードTRANSFERASE / Primary Hyperoxaluria Type I / PH1
機能・相同性
機能・相同性情報


oxalic acid secretion / serine-pyruvate transaminase / alanine-glyoxylate transaminase / glyoxylate metabolic process / L-alanine catabolic process / glycine biosynthetic process, by transamination of glyoxylate / L-serine-pyruvate transaminase activity / alanine-glyoxylate transaminase activity / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / glyoxylate catabolic process ...oxalic acid secretion / serine-pyruvate transaminase / alanine-glyoxylate transaminase / glyoxylate metabolic process / L-alanine catabolic process / glycine biosynthetic process, by transamination of glyoxylate / L-serine-pyruvate transaminase activity / alanine-glyoxylate transaminase activity / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / glyoxylate catabolic process / L-serine metabolic process / L-cysteine catabolic process / transaminase activity / amino acid binding / peroxisomal matrix / Notch signaling pathway / Peroxisomal protein import / pyridoxal phosphate binding / peroxisome / intracellular membrane-bounded organelle / protein homodimerization activity / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Serine-pyruvate aminotransferase/2-aminoethylphosphonate-pyruvate transaminase / Aminotransferase class-V, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-V pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class V domain / Aminotransferase class-V / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain ...Serine-pyruvate aminotransferase/2-aminoethylphosphonate-pyruvate transaminase / Aminotransferase class-V, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-V pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class V domain / Aminotransferase class-V / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Alanine--glyoxylate aminotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Giardina, G. / Cutruzzola, F. / Cellini, B. / Borri Voltattorni, C. / Montioli, R.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2017
タイトル: Radiation damage at the active site of human alanine:glyoxylate aminotransferase reveals that the cofactor position is finely tuned during catalysis.
著者: Giardina, G. / Paiardini, A. / Montioli, R. / Cellini, B. / Voltattorni, C.B. / Cutruzzola, F.
履歴
登録2016年9月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年9月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月17日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine--pyruvate aminotransferase
B: Serine--pyruvate aminotransferase
E: Serine--pyruvate aminotransferase
G: Serine--pyruvate aminotransferase
M: Serine--pyruvate aminotransferase
N: Serine--pyruvate aminotransferase
S: Serine--pyruvate aminotransferase
T: Serine--pyruvate aminotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)357,89224
ポリマ－354,2418
非ポリマー3,65116
水74,8344154
1
A: Serine--pyruvate aminotransferase
B: Serine--pyruvate aminotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,4736
ポリマ－88,5602
非ポリマー9134
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9850 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area26300 Å2
手法PISA
2
E: Serine--pyruvate aminotransferase
G: Serine--pyruvate aminotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,4736
ポリマ－88,5602
非ポリマー9134
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9780 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area26150 Å2
手法PISA
3
M: Serine--pyruvate aminotransferase
N: Serine--pyruvate aminotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,4736
ポリマ－88,5602
非ポリマー9134
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9810 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area26260 Å2
手法PISA
4
S: Serine--pyruvate aminotransferase
T: Serine--pyruvate aminotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,4736
ポリマ－88,5602
非ポリマー9134
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9840 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area26130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)127.599, 141.107, 256.117
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Serine--pyruvate aminotransferase / SPT / Alanine--glyoxylate aminotransferase / AGT


分子量: 44280.152 Da / 分子数: 8 / 変異: D183N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AGXT, AGT1, SPAT / 器官: liver / Variant: D183N / プラスミド: PTRCHIS2A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P21549, serine-pyruvate transaminase, alanine-glyoxylate transaminase
#2: 化合物
ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 8 / 変異: D183N / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H10NO6P / 参照: serine-pyruvate transaminase
#3: 化合物
ChemComp-BTB / 2-[BIS-(2-HYDROXY-ETHYL)-AMINO]-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / BIS-TRIS BUFFER / ビストリス


分子量: 209.240 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H19NO5 / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 4154 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.5 % / 解説: Dimond shapes yellow xtals after 1 week
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: mixing equal volumes of protein solution: 15 mg/ml in 40 mM PhO pH 7.4 - 60 mM Hepes pH 7.0 reservoir: ammonium acetate o.1 M - BIS TRIS pH 5.5 0.1M - 17% PEG 10K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.873 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2016年5月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.873 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→57.23 Å / Num. obs: 397712 / % possible obs: 94.2 % / 冗長度: 4.3 % / CC1/2: 0.987 / Rmerge(I) obs: 0.151 / Net I/σ(I): 6.2
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsCC1/2Diffraction-ID% possible all
1.8-1.834.10.7220.707196.1
9.86-57.234.70.0960.986183.1

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation48.05 Å1.89 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.5.15データスケーリング
MOLREP位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
XDSデータ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5f9s

5f9s


解像度: 1.8→56.692 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 19.64
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1919 19829 4.99 %random selection
Rwork0.1631 ---
obs0.1646 397475 93.64 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 99.49 Å2 / Biso mean: 14.9516 Å2 / Biso min: 3.87 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.8→56.692 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数23741 0 112 4154 28007
Biso mean--19.85 24.5 -
残基数----3081
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.02224716
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.59833643
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0993748
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0114328
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.39914793
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.8-1.82050.29576910.2404127461343795
1.8205-1.84190.28596600.2297128531351397
1.8419-1.86430.28266630.2218129261358997
1.8643-1.88790.25336890.2099128341352396
1.8879-1.91280.24576190.2079129061352596
1.9128-1.9390.25696740.2052128621353696
1.939-1.96670.24656640.201128751353996
1.9667-1.9960.24316420.1959129021354496
1.996-2.02720.22316380.1922128971353596
2.0272-2.06050.22976990.1869128111351096
2.0605-2.0960.19996390.1799128131345296
2.096-2.13410.19796620.1738127071336995
2.1341-2.17520.20216720.1683124581313093
2.1752-2.21960.21066780.1713127251340395
2.2196-2.26780.20186390.1654127721341195
2.2678-2.32060.18936440.1655127701341495
2.3206-2.37860.27070.166126131332095
2.3786-2.44290.20686740.1681126471332194
2.4429-2.51480.1986680.1686125561322494
2.5148-2.5960.21346820.1677125471322994
2.596-2.68880.1836580.156125301318893
2.6888-2.79640.19196980.1578124811317993
2.7964-2.92370.20286350.1553124601309592
2.9237-3.07780.1836410.1554123891303092
3.0778-3.27060.17966470.1531121731282090
3.2706-3.52310.16556410.1442123761301791
3.5231-3.87760.16026750.1383121941286990
3.8776-4.43850.14766710.1283120891276089
4.4385-5.59130.13956070.1333120431265088
5.5913-56.71970.15846520.1545116911234383

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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