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- PDB-5lpw: Crystal structure of the apo-BRI1 kinase domain (865-1160) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lpw
タイトルCrystal structure of the apo-BRI1 kinase domain (865-1160)
要素Protein BRASSINOSTEROID INSENSITIVE 1
キーワードTRANSFERASE / brassinosteroid receptor / kinase domain / dual-specificify kinase / membrane receptor kinase / plasma membrane
機能・相同性
機能・相同性情報


detection of brassinosteroid stimulus / brassinosteroid homeostasis / anther wall tapetum cell differentiation / pollen exine formation / seedling development / positive regulation of flower development / brassinosteroid mediated signaling pathway / leaf development / response to UV-B / steroid binding ...detection of brassinosteroid stimulus / brassinosteroid homeostasis / anther wall tapetum cell differentiation / pollen exine formation / seedling development / positive regulation of flower development / brassinosteroid mediated signaling pathway / leaf development / response to UV-B / steroid binding / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / receptor protein-tyrosine kinase / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / endosome / endosome membrane / protein heterodimerization activity / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / protein homodimerization activity / protein-containing complex / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Brassinosteroid receptor BRI1, island domain / Brassinosteroid receptor island domain / Leucine-rich repeat-containing N-terminal, plant-type / Leucine rich repeat N-terminal domain / Leucine Rich Repeat / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily ...Brassinosteroid receptor BRI1, island domain / Brassinosteroid receptor island domain / Leucine-rich repeat-containing N-terminal, plant-type / Leucine rich repeat N-terminal domain / Leucine Rich Repeat / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein BRASSINOSTEROID INSENSITIVE 1
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.431 Å
データ登録者Bojar, D. / Martinez, J. / Hothorn, M.
引用ジャーナル: Plant J. / 年: 2014
タイトル: Crystal structures of the phosphorylated BRI1 kinase domain and implications for brassinosteroid signal initiation.
著者: Bojar, D. / Martinez, J. / Santiago, J. / Rybin, V. / Bayliss, R. / Hothorn, M.
履歴
登録2016年8月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
置き換え2016年8月24日ID: 4OA6
改定 1.02016年8月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein BRASSINOSTEROID INSENSITIVE 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,4421
ポリマ－33,4421
非ポリマー00
水18010
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area13290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)116.137, 116.137, 50.295
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number171
Space group name H-MP62

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要素

#1: タンパク質 Protein BRASSINOSTEROID INSENSITIVE 1 / AtBRI1 / Brassinosteroid LRR receptor kinase


分子量: 33442.203 Da / 分子数: 1 / 変異: T872A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: BRI1, At4g39400, F23K16.30 / プラスミド: pMH-HT / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): RIL
参照: UniProt: O22476, receptor protein-tyrosine kinase, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.99 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 26% PEG 20K/MME 550 morpheus mix, 0.12 M eth glycol mix, 0.1 M Hepes pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1.00004 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年8月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00004 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.43→19.36 Å / Num. obs: 14560 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 14.01 % / Biso Wilson estimate: 71.2 Å2 / CC1/2: 1 / Rsym value: 0.062 / Net I/σ(I): 28.56
反射 シェル解像度: 2.43→2.58 Å / 冗長度: 13.55 % / Mean I/σ(I) obs: 1.99 / CC1/2: 0.783 / % possible all: 91.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3UIM

3uim


解像度: 2.431→19.356 Å / SU ML: 0.36 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 30.3
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2479 736 5.06 %
Rwork0.2035 --
obs0.2057 14555 98.62 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.431→19.356 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2168 0 0 10 2178
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0032215
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6613003
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.626806
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.023339
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003380
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4308-2.61810.3621540.29842563X-RAY DIFFRACTION93
2.6181-2.88080.31351530.26292772X-RAY DIFFRACTION100
2.8808-3.29590.29971310.23872799X-RAY DIFFRACTION100
3.2959-4.14580.24011480.21182822X-RAY DIFFRACTION100
4.1458-19.35680.21691500.1712863X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.3422-4.1537-3.56488.07544.61575.37150.2806-0.44510.9936-0.48040.3464-0.1636-0.5610.4053-0.39880.54820.09210.05010.6499-0.03310.636730.69335.364618.1791
28.4509-0.0516-0.84256.99280.64764.0066-0.2149-0.1978-0.49930.32160.3487-0.2598-0.1550.1341-0.15020.58580.1105-0.02960.4024-0.06590.437642.814120.329115.5217
30.14250.87270.02465.3940.53361.6432-0.1232-2.8678-2.04461.2942-0.1702-1.84120.4381.34730.85081.40160.3-0.3071.51420.62851.455453.114410.219230.318
43.56510.40010.28073.52910.44935.183-0.2556-2.1094-2.05160.24480.06770.48341.51651.11610.25131.48210.0842-0.20571.72360.94211.600942.06632.566836.5397
53.45050.81893.46274.4341.05523.7848-0.3692-1.0583-2.23630.56880.2857-0.52130.1845-0.03650.08410.79520.17610.04030.63470.18711.24445.5916.264416.7338
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resseq 866:969)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resseq 970:1086)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resseq 1095:1116)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resseq 1117:1124)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain A and resseq 1125:1160)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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