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- PDB-5lp1: CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN LIPOPROTEIN-ASSOCIATED PHOSPHOLIPASE A... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lp1
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN LIPOPROTEIN-ASSOCIATED PHOSPHOLIPASE A2 IN COMPLEX WITH A [1.1.1]BICYCLOPENTANE-CONTAINING INHIBITOR AT 1.91A RESOLUTION.
要素Platelet-activating factor acetylhydrolase
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / PLASMA PLATELET-ACTIVATING FACTOR ACETYLHYDROLASE / SECRETED PROTEIN / ALPHA/BETA-HYDROLASE-FOLD / LDL-BOUND / LIPOPROTEIN ASSOCIATED PHOSPHOLIPASE A2 / LP-PLA2 / GROUP VIIA PLA2 / GLYCOPROTEIN / HYDROLASE / LIPID DEGRADATION / POLYMORPHISM / SECRETED / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


plasma lipoprotein particle oxidation / platelet activating factor catabolic process / 1-alkyl-2-acetylglycerophosphocholine esterase / platelet activating factor metabolic process / calcium-independent phospholipase A2 activity / 1-alkyl-2-acetylglycerophosphocholine esterase activity / lipid oxidation / low-density lipoprotein particle / high-density lipoprotein particle / low-density lipoprotein particle remodeling ...plasma lipoprotein particle oxidation / platelet activating factor catabolic process / 1-alkyl-2-acetylglycerophosphocholine esterase / platelet activating factor metabolic process / calcium-independent phospholipase A2 activity / 1-alkyl-2-acetylglycerophosphocholine esterase activity / lipid oxidation / low-density lipoprotein particle / high-density lipoprotein particle / low-density lipoprotein particle remodeling / positive regulation of monocyte chemotaxis / hydrolase activity, acting on ester bonds / phosphatidylcholine catabolic process / peptide hormone processing / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / phospholipid binding / positive regulation of inflammatory response / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Platelet-activating factor acetylhydrolase, eucaryote / Platelet-activating factor acetylhydrolase, isoform II / Lipases, serine active site. / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-71H / Platelet-activating factor acetylhydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.91 Å
データ登録者Somers, D.
引用ジャーナル: ACS Med Chem Lett / 年: 2017
タイトル: Investigation of a Bicyclo[1.1.1]pentane as a Phenyl Replacement within an LpPLA2 Inhibitor.
著者: Measom, N.D. / Down, K.D. / Hirst, D.J. / Jamieson, C. / Manas, E.S. / Patel, V.K. / Somers, D.O.
履歴
登録2016年8月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年2月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年6月12日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: audit_author / database_PDB_rev / database_PDB_rev_record
Item: _audit_author.name
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Platelet-activating factor acetylhydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,9294
ポリマ－44,2031
非ポリマー7263
水5,981332
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area220 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area15240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.280, 91.560, 51.650
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 111.880, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-601-

HOH

21A-833-

HOH

31A-885-

HOH

41A-904-

HOH

51A-914-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Platelet-activating factor acetylhydrolase / PAF acetylhydrolase / 1-alkyl-2-acetylglycerophosphocholine esterase / 2-acetyl-1- ...PAF acetylhydrolase / 1-alkyl-2-acetylglycerophosphocholine esterase / 2-acetyl-1-alkylglycerophosphocholine esterase / Group-VIIA phospholipase A2 / gVIIA-PLA2 / LDL-associated phospholipase A2 / LDL-PLA(2) / PAF 2-acylhydrolase


分子量: 44203.129 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 46-427 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PLA2G7, PAFAH / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q13093, 1-alkyl-2-acetylglycerophosphocholine esterase
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-71H / ~{N}-[2-(diethylamino)ethyl]-2-[2-[(4-fluorophenyl)methylsulfanyl]-4-oxidanylidene-5~{H}-cyclopenta[d]pyrimidin-1-yl]-~{N}-[[3-[4-(trifluoromethyl)phenyl]-1-bicyclo[1.1.1]pentanyl]methyl]ethanamide


分子量: 654.760 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C35H38F4N4O2S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 332 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.58 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.3 / 詳細: Sodium chloride, PEG 3350, HEPES.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.97626 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年6月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97626 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.91→47.93 Å / Num. obs: 33162 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 30.912 Å2 / CC1/2: 0.992 / Rmerge(I) obs: 0.094 / Net I/σ(I): 7.8
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsCC1/2Diffraction-ID% possible all
1.91-1.983.20.6241.70.672192.5
7.4-47.933.50.0716.80.991199.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
Aimless0.5.9データスケーリング
REFMAC位相決定
REFMAC5.8.0135精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: In-house coordinates

解像度: 1.91→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.971 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.959 / SU B: 3.479 / SU ML: 0.096 / SU R Cruickshank DPI: 0.1389 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.139 / ESU R Free: 0.124
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1922 1651 5 %RANDOM
Rwork0.1623 ---
obs0.1637 31474 98.6 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 101.72 Å2 / Biso mean: 35.812 Å2 / Biso min: 20.31 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.12 Å2-0 Å20.44 Å2
2--0.06 Å20 Å2
3---0.53 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.91→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2959 0 48 332 3339
Biso mean--36.99 47.45 -
残基数----370
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0193175
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022982
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3861.9464317
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.90636876
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.4945391
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.30223.851148
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.6915542
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg9.8571519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.2455
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0213747
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02766
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.2936.6011534
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.2926.6041535
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.29111.1171936
LS精密化 シェル解像度: 1.91→1.959 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.314 112 -
Rwork0.311 2097 -
all-2209 -
obs--90.42 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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