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- PDB-5lkd: Crystal structure of the Xi glutathione transferase ECM4 from Sac... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lkd
タイトルCrystal structure of the Xi glutathione transferase ECM4 from Saccharomyces cerevisiae in complex with glutathione
要素Glutathione S-transferase omega-like 2
キーワードTRANSFERASE / Saccharomyces cerevisiae / glutathione transferase / glutathione / quinone / ECM4 / YKR076W / Glutathionyl-hydroquinone reductase
機能・相同性
機能・相同性情報


glutathione dehydrogenase (ascorbate) / glutathione dehydrogenase (ascorbate) activity / glutathione transferase / glutathione transferase activity / glutathione metabolic process / cell wall organization / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Glutathione S-transferase Omega/GSH / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTATHIONE / Glutathione S-transferase omega-like 2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.68 Å
データ登録者Schwartz, M. / Didierjean, C. / Hecker, A. / Girardet, J.M. / Morel-Rouhier, M. / Gelhaye, E. / Favier, F.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2016
タイトル: Crystal Structure of Saccharomyces cerevisiae ECM4, a Xi-Class Glutathione Transferase that Reacts with Glutathionyl-(hydro)quinones.
著者: Schwartz, M. / Didierjean, C. / Hecker, A. / Girardet, J.M. / Morel-Rouhier, M. / Gelhaye, E. / Favier, F.
履歴
登録2016年7月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年10月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年4月3日Group: Derived calculations / カテゴリ: struct_conn / struct_conn_type
Item: _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id ..._struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn_type.id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutathione S-transferase omega-like 2
B: Glutathione S-transferase omega-like 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,4284
ポリマ－88,8132
非ポリマー6152
水11,494638
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4160 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area27960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.440, 82.440, 80.580
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.31, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Glutathione S-transferase omega-like 2 / Extracellular mutant protein 4 / Glutathione-dependent dehydroascorbate reductase


分子量: 44406.738 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
遺伝子: ECM4, GTO2, YKR076W / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P36156, glutathione transferase, glutathione dehydrogenase (ascorbate)
#2: 化合物 ChemComp-GSH / GLUTATHIONE / グルタチオン


分子量: 307.323 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N3O6S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 638 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.42 %
結晶化温度: 277 K / 手法: マイクロバッチ法 / 詳細: 20% (w/v) PEG 2000 MME, 0.1 M Tris pH 7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM30A / 波長: 0.979767 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年6月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979767 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.68→47.59 Å / Num. obs: 78066 / % possible obs: 95 % / 冗長度: 3.8 % / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Net I/σ(I): 17.9
反射 シェル解像度: 1.68→1.72 Å / 冗長度: 3.7 % / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / CC1/2: 0.76 / % possible all: 74.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3PPU

3ppu


解像度: 1.68→47.582 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 22.65
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2003 3899 5 %
Rwork0.1589 --
obs0.161 78008 94.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.68→47.582 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5733 0 40 638 6411
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0195938
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4568052
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.8033462
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.085852
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0121025
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6804-1.70090.3071990.28711871X-RAY DIFFRACTION69
1.7009-1.72240.34031160.26822210X-RAY DIFFRACTION79
1.7224-1.7450.33681360.26872573X-RAY DIFFRACTION93
1.745-1.7690.3231380.24862624X-RAY DIFFRACTION95
1.769-1.79420.29051420.22862705X-RAY DIFFRACTION96
1.7942-1.8210.26411370.21632602X-RAY DIFFRACTION96
1.821-1.84950.25311410.21132678X-RAY DIFFRACTION96
1.8495-1.87980.24831410.20082660X-RAY DIFFRACTION96
1.8798-1.91220.24851420.19252702X-RAY DIFFRACTION96
1.9122-1.9470.23541390.18712644X-RAY DIFFRACTION96
1.947-1.98440.21171410.18272692X-RAY DIFFRACTION96
1.9844-2.02490.24061400.17942659X-RAY DIFFRACTION96
2.0249-2.0690.23331420.17322706X-RAY DIFFRACTION97
2.069-2.11710.23761400.16242676X-RAY DIFFRACTION96
2.1171-2.170.20121420.16412689X-RAY DIFFRACTION97
2.17-2.22870.20541430.16282713X-RAY DIFFRACTION97
2.2287-2.29430.21391410.15252686X-RAY DIFFRACTION97
2.2943-2.36830.18891410.15072675X-RAY DIFFRACTION97
2.3683-2.4530.20641420.1392707X-RAY DIFFRACTION97
2.453-2.55120.1751430.14372709X-RAY DIFFRACTION97
2.5512-2.66730.2011440.14742735X-RAY DIFFRACTION98
2.6673-2.80790.20751430.15562713X-RAY DIFFRACTION98
2.8079-2.98380.1861440.15352736X-RAY DIFFRACTION98
2.9838-3.21410.21421440.15192746X-RAY DIFFRACTION98
3.2141-3.53750.18211450.14672751X-RAY DIFFRACTION98
3.5375-4.04910.15741440.12842735X-RAY DIFFRACTION98
4.0491-5.10050.13851440.11962732X-RAY DIFFRACTION96
5.1005-47.60140.19031450.16472780X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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