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万見
- PDB-5lis: Insulin solved by Native SAD from a dataset collected in one second -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lis
タイトルInsulin solved by Native SAD from a dataset collected in one second
要素(Insulin) x 2
キーワードHYDROLASE / Insulin
機能・相同性
機能・相同性情報


Insulin processing / IRS activation / Signal attenuation / Insulin receptor signalling cascade / Signaling by Insulin receptor / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / Insulin receptor recycling / glycoprotein biosynthetic process / response to L-arginine ...Insulin processing / IRS activation / Signal attenuation / Insulin receptor signalling cascade / Signaling by Insulin receptor / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / Insulin receptor recycling / glycoprotein biosynthetic process / response to L-arginine / positive regulation of lipoprotein lipase activity / lactate biosynthetic process / positive regulation of fatty acid biosynthetic process / positive regulation of glucose metabolic process / lipoprotein biosynthetic process / COPI-mediated anterograde transport / lipid biosynthetic process / negative regulation of gluconeogenesis / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / positive regulation of protein autophosphorylation / insulin-like growth factor receptor binding / positive regulation of DNA replication / positive regulation of protein secretion / hormone activity / glucose metabolic process / insulin receptor signaling pathway / glucose homeostasis / positive regulation of cell migration / extracellular space / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Insulin / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.293 Å
データ登録者Casanas, A. / Finke, A. / Wang, M.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2016
タイトル: EIGER detector: application in macromolecular crystallography.
著者: Casanas, A. / Warshamanage, R. / Finke, A.D. / Panepucci, E. / Olieric, V. / Noll, A. / Tampe, R. / Brandstetter, S. / Forster, A. / Mueller, M. / Schulze-Briese, C. / Bunk, O. / Wang, M.
履歴
登録2016年7月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年8月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年9月14日Group: Database references
改定 1.22016年9月21日Group: Data collection
改定 1.32016年9月28日Group: Database references
改定 1.42024年10月16日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Insulin
B: Insulin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,7882
ポリマ－5,7882
非ポリマー00
水543
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1510 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area3460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.870, 76.870, 76.870
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number199
Space group name H-MI213

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Insulin


分子量: 2383.698 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: P01315
#2: タンパク質・ペプチド Insulin


分子量: 3403.927 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: P01315
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.38 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 30% ethylene glycol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1.55 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年2月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.55 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.293→38.44 Å / Num. obs: 5420 / % possible obs: 85 % / 冗長度: 5.4 % / Rrim(I) all: 0.027 / Net I/σ(I): 31.14
反射 シェル最高解像度: 2.293 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0155精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
CRANK2位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.293→38.44 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.934 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.908 / SU B: 13.118 / SU ML: 0.148 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.331 / ESU R Free: 0.253 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26186 303 10.1 %RANDOM
Rwork0.21697 ---
obs0.22149 2706 85.48 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1 Å
原子変位パラメータBiso mean: 58.996 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.293→38.44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数401 0 0 3 404
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.019412
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.02372
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4831.942558
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.983854
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.834549
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.47424.520
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.921564
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.774151
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0910.261
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02466
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02103
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.8393.763202
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.8423.757201
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.1735.613249
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.1665.62250
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.5933.995208
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.594209
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.6785.938310
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined4.94644.156459
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other4.94144.203460
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.293→2.352 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.286 11 -
Rwork0.253 88 -
obs--38.67 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.67321.83252.64995.6151-1.61677.54750.33790.4613-0.7099-0.7768-0.0063-0.34220.61090.5422-0.33160.21290.1157-0.02460.1648-0.02350.17951.259-12.616-19.936
23.2587-1.55190.996310.43292.600914.44940.30030.1209-0.5226-0.0636-0.1165-0.00840.46460.2516-0.18380.04680.0324-0.03560.03510.00520.1095-2.57-6.257-18.544
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 21
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 30

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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