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- PDB-5lfq: Crystal Structure of the Bacterial Proteasome Activator Bpa of My... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lfq
タイトルCrystal Structure of the Bacterial Proteasome Activator Bpa of Mycobacterium tuberculosis (space group P3)
要素Bacterial proteasome activator
キーワードSIGNALING PROTEIN / Dodecamer / four-helix bundle
機能・相同性Bacterial proteasome activator / Bacterial proteasome activator / proteasome accessory complex / positive regulation of proteasomal protein catabolic process / proteasome binding / peptidoglycan-based cell wall / protein homooligomerization / plasma membrane / Bacterial proteasome activator
機能・相同性情報
生物種Mycobacterium tuberculosis H37Rv (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.503 Å
データ登録者Bolten, M. / Delley, C.L. / Leibundgut, M. / Boehringer, D. / Ban, N. / Weber-Ban, E.
引用ジャーナル: Structure / : 2016
タイトル: Structural Analysis of the Bacterial Proteasome Activator Bpa in Complex with the 20S Proteasome.
著者: Marcel Bolten / Cyrille L Delley / Marc Leibundgut / Daniel Boehringer / Nenad Ban / Eilika Weber-Ban /
要旨: Mycobacterium tuberculosis harbors proteasomes that recruit substrates for degradation through an ubiquitin-like modification pathway. Recently, a non-ATPase activator termed Bpa (bacterial ...Mycobacterium tuberculosis harbors proteasomes that recruit substrates for degradation through an ubiquitin-like modification pathway. Recently, a non-ATPase activator termed Bpa (bacterial proteasome activator) was shown to support an alternate proteasomal degradation pathway. Here, we present the cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of Bpa in complex with the 20S core particle (CP). For docking into the cryo-EM density, we solved the X-ray structure of Bpa, showing that it forms tight four-helix bundles arranged into a 12-membered ring with a 40 Å wide central pore and the C-terminal helix of each protomer protruding from the ring. The Bpa model was fitted into the cryo-EM map of the Bpa-CP complex, revealing its architecture and striking symmetry mismatch. The Bpa-CP interface was resolved to 3.5 Å, showing the interactions between the C-terminal GQYL motif of Bpa and the proteasome α-rings. This docking mode is related to the one observed for eukaryotic activators with features specific to the bacterial complex.
履歴
登録2016年7月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年11月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年12月14日Group: Database references
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bacterial proteasome activator
B: Bacterial proteasome activator
C: Bacterial proteasome activator
D: Bacterial proteasome activator
E: Bacterial proteasome activator
F: Bacterial proteasome activator
G: Bacterial proteasome activator
H: Bacterial proteasome activator
I: Bacterial proteasome activator
J: Bacterial proteasome activator
K: Bacterial proteasome activator
L: Bacterial proteasome activator
M: Bacterial proteasome activator
N: Bacterial proteasome activator
O: Bacterial proteasome activator
P: Bacterial proteasome activator


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)240,26116
ポリマ-240,26116
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area31870 Å2
ΔGint-189 kcal/mol
Surface area85110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.854, 100.854, 207.433
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number143
Space group name H-MP3
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resseq 39:94 or resseq 96:105 or resseq 107:149))
21(chain B and (resseq 39:94 or resseq 96:105 or resseq 107:149))
31(chain C and (resseq 39:94 or resseq 96:105 or resseq 107:149))
41(chain D and (resseq 39:94 or resseq 96:105 or resseq 107:149))
51(chain E and (resseq 39:94 or resseq 96:105 or resseq 107:149))
61(chain F and (resseq 39:94 or resseq 96:105 or resseq 107:149))
71(chain G and (resseq 39:94 or resseq 96:105 or resseq 107:149))
81(chain H and (resseq 39:94 or resseq 96:105 or resseq 107:149))
91(chain I and (resseq 39:94 or resseq 96:105 or resseq 107:149))
101(chain J and (resseq 39:94 or resseq 96:105 or resseq 107:149))
111(chain K and (resseq 39:94 or resseq 96:105 or resseq 107:149))
121(chain L and (resseq 39:94 or resseq 96:105 or resseq 107:149))
131(chain M and (resseq 39:94 or resseq 96:105 or resseq 107:149))
141(chain N and (resseq 39:94 or resseq 96:105 or resseq 107:149))
151(chain O and (resseq 39:94 or resseq 96:105 or resseq 107:149))
161(chain P and (resseq 39:94 or resseq 96:105 or resseq 107:149))

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ASPASPARGARG(chain A and (resseq 39:94 or resseq 96:105 or resseq 107:149))AA39 - 9411 - 66
12GLUGLUASNASN(chain A and (resseq 39:94 or resseq 96:105 or resseq 107:149))AA96 - 10568 - 77
13ASPASPGLNGLN(chain A and (resseq 39:94 or resseq 96:105 or resseq 107:149))AA107 - 14979 - 121
21ASPASPARGARG(chain B and (resseq 39:94 or resseq 96:105 or resseq 107:149))BB39 - 9411 - 66
22GLUGLUASNASN(chain B and (resseq 39:94 or resseq 96:105 or resseq 107:149))BB96 - 10568 - 77
23ASPASPGLNGLN(chain B and (resseq 39:94 or resseq 96:105 or resseq 107:149))BB107 - 14979 - 121
31ASPASPARGARG(chain C and (resseq 39:94 or resseq 96:105 or resseq 107:149))CC39 - 9411 - 66
32GLUGLUASNASN(chain C and (resseq 39:94 or resseq 96:105 or resseq 107:149))CC96 - 10568 - 77
33ASPASPGLNGLN(chain C and (resseq 39:94 or resseq 96:105 or resseq 107:149))CC107 - 14979 - 121
41ASPASPARGARG(chain D and (resseq 39:94 or resseq 96:105 or resseq 107:149))DD39 - 9411 - 66
42GLUGLUASNASN(chain D and (resseq 39:94 or resseq 96:105 or resseq 107:149))DD96 - 10568 - 77
43ASPASPGLNGLN(chain D and (resseq 39:94 or resseq 96:105 or resseq 107:149))DD107 - 14979 - 121
51ASPASPARGARG(chain E and (resseq 39:94 or resseq 96:105 or resseq 107:149))EE39 - 9411 - 66
52GLUGLUASNASN(chain E and (resseq 39:94 or resseq 96:105 or resseq 107:149))EE96 - 10568 - 77
53ASPASPGLNGLN(chain E and (resseq 39:94 or resseq 96:105 or resseq 107:149))EE107 - 14979 - 121
61ASPASPARGARG(chain F and (resseq 39:94 or resseq 96:105 or resseq 107:149))FF39 - 9411 - 66
62GLUGLUASNASN(chain F and (resseq 39:94 or resseq 96:105 or resseq 107:149))FF96 - 10568 - 77
63ASPASPGLNGLN(chain F and (resseq 39:94 or resseq 96:105 or resseq 107:149))FF107 - 14979 - 121
71ASPASPARGARG(chain G and (resseq 39:94 or resseq 96:105 or resseq 107:149))GG39 - 9411 - 66
72GLUGLUASNASN(chain G and (resseq 39:94 or resseq 96:105 or resseq 107:149))GG96 - 10568 - 77
73ASPASPGLNGLN(chain G and (resseq 39:94 or resseq 96:105 or resseq 107:149))GG107 - 14979 - 121
81ASPASPARGARG(chain H and (resseq 39:94 or resseq 96:105 or resseq 107:149))HH39 - 9411 - 66
82GLUGLUASNASN(chain H and (resseq 39:94 or resseq 96:105 or resseq 107:149))HH96 - 10568 - 77
83ASPASPGLNGLN(chain H and (resseq 39:94 or resseq 96:105 or resseq 107:149))HH107 - 14979 - 121
91ASPASPARGARG(chain I and (resseq 39:94 or resseq 96:105 or resseq 107:149))II39 - 9411 - 66
92GLUGLUASNASN(chain I and (resseq 39:94 or resseq 96:105 or resseq 107:149))II96 - 10568 - 77
93ASPASPGLNGLN(chain I and (resseq 39:94 or resseq 96:105 or resseq 107:149))II107 - 14979 - 121
101ASPASPARGARG(chain J and (resseq 39:94 or resseq 96:105 or resseq 107:149))JJ39 - 9411 - 66
102GLUGLUASNASN(chain J and (resseq 39:94 or resseq 96:105 or resseq 107:149))JJ96 - 10568 - 77
103ASPASPGLNGLN(chain J and (resseq 39:94 or resseq 96:105 or resseq 107:149))JJ107 - 14979 - 121
111ASPASPARGARG(chain K and (resseq 39:94 or resseq 96:105 or resseq 107:149))KK39 - 9411 - 66
112GLUGLUASNASN(chain K and (resseq 39:94 or resseq 96:105 or resseq 107:149))KK96 - 10568 - 77
113ASPASPGLNGLN(chain K and (resseq 39:94 or resseq 96:105 or resseq 107:149))KK107 - 14979 - 121
121ASPASPARGARG(chain L and (resseq 39:94 or resseq 96:105 or resseq 107:149))LL39 - 9411 - 66
122GLUGLUASNASN(chain L and (resseq 39:94 or resseq 96:105 or resseq 107:149))LL96 - 10568 - 77
123ASPASPGLNGLN(chain L and (resseq 39:94 or resseq 96:105 or resseq 107:149))LL107 - 14979 - 121
131ASPASPARGARG(chain M and (resseq 39:94 or resseq 96:105 or resseq 107:149))MM39 - 9411 - 66
132GLUGLUASNASN(chain M and (resseq 39:94 or resseq 96:105 or resseq 107:149))MM96 - 10568 - 77
133ASPASPGLNGLN(chain M and (resseq 39:94 or resseq 96:105 or resseq 107:149))MM107 - 14979 - 121
141ASPASPARGARG(chain N and (resseq 39:94 or resseq 96:105 or resseq 107:149))NN39 - 9411 - 66
142GLUGLUASNASN(chain N and (resseq 39:94 or resseq 96:105 or resseq 107:149))NN96 - 10568 - 77
143ASPASPGLNGLN(chain N and (resseq 39:94 or resseq 96:105 or resseq 107:149))NN107 - 14979 - 121
151ASPASPARGARG(chain O and (resseq 39:94 or resseq 96:105 or resseq 107:149))OO39 - 9411 - 66
152GLUGLUASNASN(chain O and (resseq 39:94 or resseq 96:105 or resseq 107:149))OO96 - 10568 - 77
153ASPASPGLNGLN(chain O and (resseq 39:94 or resseq 96:105 or resseq 107:149))OO107 - 14979 - 121
161ASPASPARGARG(chain P and (resseq 39:94 or resseq 96:105 or resseq 107:149))PP39 - 9411 - 66
162GLUGLUASNASN(chain P and (resseq 39:94 or resseq 96:105 or resseq 107:149))PP96 - 10568 - 77
163ASPASPGLNGLN(chain P and (resseq 39:94 or resseq 96:105 or resseq 107:149))PP107 - 14979 - 121

-
要素

#1: タンパク質
Bacterial proteasome activator


分子量: 15016.304 Da / 分子数: 16 / 断片: UNP residues 36-159 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis H37Rv (結核菌)
遺伝子: bpa, Rv3780, MTCY13D12.14 / プラスミド: pET24 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: P9WKX3
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.31 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸発脱水法
詳細: 5-7 % (v/v) propane-1,2-diol, 100 mM HEPES-NaOH pH 8.0 - 8.2, 200 mM MgCl2
PH範囲: 8.0 - 8.2

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.9785 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年3月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9785 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→45.35 Å / Num. obs: 47926 / % possible obs: 81.44 % / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 93.3 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.0886 / Rsym value: 0.1047 / Net I/av σ(I): 6.75 / Net I/σ(I): 8.6
反射 シェル解像度: 3.5→3.549 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.526 / Mean I/σ(I) obs: 1.41 / CC1/2: 0.85 / % possible all: 78

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSMay 1, 2016データ削減
Aimless0.5.26データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.10_2155精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5LFP
解像度: 3.503→45.35 Å / SU ML: 0.57 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 39.21
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3013 3739 7.8 %
Rwork0.2423 --
obs0.2469 47926 80.68 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 448.59 Å2 / Biso mean: 106.81 Å2 / Biso min: 37.24 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.503→45.35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13856 0 0 0 13856
残基数----1808
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00514032
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.70719040
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0412256
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0052544
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.4948720
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDRmsタイプ
11A8025X-RAY DIFFRACTION8.384TORSIONAL
12B8025X-RAY DIFFRACTION8.384TORSIONAL
13C8025X-RAY DIFFRACTION8.384TORSIONAL
14D8025X-RAY DIFFRACTION8.384TORSIONAL
15E8025X-RAY DIFFRACTION8.384TORSIONAL
16F8025X-RAY DIFFRACTION8.384TORSIONAL
17G8025X-RAY DIFFRACTION8.384TORSIONAL
18H8025X-RAY DIFFRACTION8.384TORSIONAL
19I8025X-RAY DIFFRACTION8.384TORSIONAL
110J8025X-RAY DIFFRACTION8.384TORSIONAL
111K8025X-RAY DIFFRACTION8.384TORSIONAL
112L8025X-RAY DIFFRACTION8.384TORSIONAL
113M8025X-RAY DIFFRACTION8.384TORSIONAL
114N8025X-RAY DIFFRACTION8.384TORSIONAL
115O8025X-RAY DIFFRACTION8.384TORSIONAL
116P8025X-RAY DIFFRACTION8.384TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 27

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.5029-3.54720.34991220.36651544166676
3.5472-3.59390.43341190.34231580169976
3.5939-3.64310.38841380.34991532167077
3.6431-3.69510.4471390.36431542168177
3.6951-3.75020.38651230.34911477160071
3.7502-3.80880.35121330.29961522165576
3.8088-3.87120.38691370.30991615175279
3.8712-3.93790.3481280.31181618174681
3.9379-4.00950.37911600.29581631179182
4.0095-4.08660.31891360.26191632176880
4.0866-4.16990.35191440.27281697184183
4.1699-4.26050.30271460.24371650179681
4.2605-4.35960.26511320.24041693182583
4.3596-4.46850.29561410.24181572171380
4.4685-4.58920.35211150.2731673178878
4.5892-4.72410.43491310.25321558168980
4.7241-4.87640.29741530.22391650180381
4.8764-5.05050.26141320.21431704183683
5.0505-5.25240.32821470.25451778192586
5.2524-5.49110.28921290.22491709183886
5.4911-5.78010.38811420.27111766190886
5.7801-6.14140.28951370.26071640177782
6.1414-6.61420.32971400.2211783192386
6.6142-7.27740.26651690.20911824199390
7.2774-8.32480.22931570.16691737189487
8.3248-10.46710.19781700.14861646181682
10.4671-45.35460.22671160.1971417153369
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.8143-0.6369-0.82034.21390.02433.0158-0.3326-0.15740.3320.23250.04770.27560.10160.7407-0.00530.56790.0010.03970.7806-0.09630.9145-44.452264.6177177.8825
23.2881-1.3111.84527.58310.17562.0196-0.0138-0.5167-0.23260.5486-0.1652-0.43660.4476-0.17490.00870.5017-0.0865-0.04550.7427-0.09990.9075-14.893323.1635177.9946
34.3556-1.321-1.51714.79641.18241.49050.0617-0.4206-0.53970.68590.277-0.01840.21710.0257-0.00491.0185-0.05520.08870.9837-0.00460.8447-33.740145.663274.1503
43.30040.0823-1.46751.492-1.96923.1211-0.0794-0.4889-0.47570.90830.49640.0906-0.7064-0.46660.00171.1323-0.03970.00531.08080.08880.6404-22.989330.37174.2024
54.4907-1.5219-1.78221.0182-0.06192.679-0.6313-0.4748-0.49840.24980.0554-0.1328-0.5391-0.2669-0.0891.11310.0338-0.14391.09530.18890.8367-5.973922.723874.2181
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73.0874-1.42561.82366.2401-1.86892.5334-0.1556-0.30870.26860.17940.4733-0.0433-0.03630.1679-0.00560.45720.1144-0.04590.6438-0.05010.7104-16.684941.6817177.9024
85.85121.09081.1513.40432.914.8979-0.1527-0.53750.27580.67060.2453-0.50380.30911.09260.01110.65190.1227-0.02080.4926-0.10660.7261-27.454356.9798177.915
93.6042-2.7709-1.28733.36532.39082.0149-0.0070.14450.4141-0.5249-0.20050.6763-0.0005-0.3138-0.06991.1109-0.099-0.00211.0573-0.10510.78-27.762535.3145129.0787
102.35760.88972.60434.0681-0.10613.1840.42020.7017-0.0592-0.9307-0.21670.58281.16370.431-0.01311.03770.0855-0.04641.16230.09970.6818-35.61552.2232129.05
113.10480.3491-0.71815.95750.76223.25710.04540.2067-0.3712-0.5907-0.0615-0.265-0.39840.4207-0.00830.6099-0.0949-0.0040.7103-0.05710.8256-16.706316.530425.3307
125.4575-1.4637-1.98454.4435-2.81034.41640.00960.47150.1934-0.6764-0.05920.09130.4019-0.21170.01070.5241-0.046-0.12540.57490.07390.8687-37.828162.86825.2721
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156.4143-2.25350.0374.8836-2.3334.9094-0.08850.3425-0.1056-0.24490.2447-0.5883-0.67990.49760.28580.6180.03480.10590.40240.10760.7281-22.689752.005125.3427
162.70941.1166-3.57314.1558-0.22385.08580.28920.58450.3352-0.41370.0125-1.1579-1.3417-0.35030.04080.61270.11850.11360.535-0.07010.8153-14.839435.095825.2905
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 37 through 149)A37 - 149
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 37 through 149)B37 - 149
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'C' and resid 37 through 149)C37 - 149
4X-RAY DIFFRACTION4(chain 'D' and resid 37 through 149)D37 - 149
5X-RAY DIFFRACTION5(chain 'E' and resid 37 through 149)E37 - 149
6X-RAY DIFFRACTION6(chain 'F' and resid 37 through 149)F37 - 149
7X-RAY DIFFRACTION7(chain 'G' and resid 37 through 149)G37 - 149
8X-RAY DIFFRACTION8(chain 'H' and resid 37 through 149)H37 - 149
9X-RAY DIFFRACTION9(chain 'I' and resid 37 through 149)I37 - 149
10X-RAY DIFFRACTION10(chain 'J' and resid 37 through 149)J37 - 149
11X-RAY DIFFRACTION11(chain 'K' and resid 37 through 149)K37 - 149
12X-RAY DIFFRACTION12(chain 'L' and resid 37 through 149)L37 - 149
13X-RAY DIFFRACTION13(chain 'M' and resid 37 through 149)M37 - 149
14X-RAY DIFFRACTION14(chain 'N' and resid 37 through 149)N37 - 149
15X-RAY DIFFRACTION15(chain 'O' and resid 37 through 149)O37 - 149
16X-RAY DIFFRACTION16(chain 'P' and resid 37 through 149)P37 - 149

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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