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- PDB-5lf2: Crystal structure of laminin beta2 LE5-LF-LE6 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lf2
タイトルCrystal structure of laminin beta2 LE5-LF-LE6
要素Laminin subunit beta-2
キーワードCELL ADHESION / Extracellular matrix
機能・相同性
機能・相同性情報


metanephric podocyte development / metanephric glomerular basement membrane development / structural constituent of synapse-associated extracellular matrix / axon extension involved in regeneration / laminin-3 complex / laminin complex / basement membrane assembly / tissue development / astrocyte development / neuromuscular junction development ...metanephric podocyte development / metanephric glomerular basement membrane development / structural constituent of synapse-associated extracellular matrix / axon extension involved in regeneration / laminin-3 complex / laminin complex / basement membrane assembly / tissue development / astrocyte development / neuromuscular junction development / basement membrane / synaptic cleft / Schwann cell development / visual perception / substrate adhesion-dependent cell spreading / axon guidance / animal organ morphogenesis / synapse organization / cell morphogenesis / neuromuscular junction / neuron projection development / integrin binding / cell migration / retina development in camera-type eye / synapse
類似検索 - 分子機能
Laminin IV type B / Laminin IV type B domain / Laminin IV type A domain profile. / Laminin, N-terminal / : / Laminin N-terminal (Domain VI) / Laminin N-terminal domain profile. / Laminin N-terminal domain (domain VI) / Laminin-type EGF-like (LE) domain profile. / Laminin-type EGF-like (LE) domain signature. ...Laminin IV type B / Laminin IV type B domain / Laminin IV type A domain profile. / Laminin, N-terminal / : / Laminin N-terminal (Domain VI) / Laminin N-terminal domain profile. / Laminin N-terminal domain (domain VI) / Laminin-type EGF-like (LE) domain profile. / Laminin-type EGF-like (LE) domain signature. / Laminin-type epidermal growth factor-like domai / Laminin EGF domain / Laminin-type EGF domain / Laminin / Laminin / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Ribbon / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Laminin subunit beta-2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Pulido, D. / Hohenester, E.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust101748/Z/13/Z 英国
引用ジャーナル: Matrix Biol. / 年: 2017
タイトル: Crystallographic analysis of the laminin beta 2 short arm reveals how the LF domain is inserted into a regular array of LE domains.
著者: Pulido, D. / Briggs, D.C. / Hua, J. / Hohenester, E.
履歴
登録2016年6月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年7月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年3月8日Group: Database references
改定 1.22024年10月9日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Laminin subunit beta-2
B: Laminin subunit beta-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,1826
ポリマ－69,0312
非ポリマー1514
水7,837435
1
A: Laminin subunit beta-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,5913
ポリマ－34,5151
非ポリマー762
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Laminin subunit beta-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,5913
ポリマ－34,5151
非ポリマー762
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)144.320, 55.350, 111.340
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 119.38, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1197-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Laminin subunit beta-2 / Laminin chain B3 / Laminin-11 subunit beta / Laminin-14 subunit beta / Laminin-15 subunit beta / ...Laminin chain B3 / Laminin-11 subunit beta / Laminin-14 subunit beta / Laminin-15 subunit beta / Laminin-3 subunit beta / Laminin-4 subunit beta / Laminin-7 subunit beta / Laminin-9 subunit beta / S-laminin subunit beta / S-LAM beta


分子量: 34515.414 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 523-833 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Sequence mismatch with UniProt P15800 at residue 545 (arginine in the cDNA used to make the expression construct)
由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Lamb2 / プラスミド: pCEP-Pu / 細胞株 (発現宿主): HEK293-F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P15800
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 435 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.18 %
結晶化温度: 282 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: Condition H4 of the Morpheus screen (Molecular Dimensions)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.92 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年11月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→62.9 Å / Num. obs: 65011 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 6.8 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Net I/σ(I): 15.7
反射 シェル解像度: 1.85→1.9 Å / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 1.29 / CC1/2: 0.635 / % possible all: 99.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
xia2データ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 1.85→62.879 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.18
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2102 3251 5 %
Rwork0.1776 --
obs0.1793 65000 98.93 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→62.879 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4563 0 4 435 5002
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0144692
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.286356
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.7631737
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.065692
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009849
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.85-1.87770.32651240.30882656X-RAY DIFFRACTION99
1.8777-1.9070.34161480.29142690X-RAY DIFFRACTION99
1.907-1.93830.31571420.27752633X-RAY DIFFRACTION99
1.9383-1.97170.3011690.25322663X-RAY DIFFRACTION99
1.9717-2.00750.26691270.23012662X-RAY DIFFRACTION99
2.0075-2.04620.24081450.2182697X-RAY DIFFRACTION99
2.0462-2.08790.2061300.20472648X-RAY DIFFRACTION99
2.0879-2.13330.24291300.20442683X-RAY DIFFRACTION98
2.1333-2.1830.25081380.20152629X-RAY DIFFRACTION98
2.183-2.23750.2241260.19172690X-RAY DIFFRACTION99
2.2375-2.2980.2091500.18712711X-RAY DIFFRACTION100
2.298-2.36570.22671360.18322647X-RAY DIFFRACTION99
2.3657-2.4420.22391840.18042670X-RAY DIFFRACTION100
2.442-2.52930.20911440.17852683X-RAY DIFFRACTION99
2.5293-2.63060.22761430.17582698X-RAY DIFFRACTION99
2.6306-2.75030.22921200.18322733X-RAY DIFFRACTION99
2.7503-2.89530.21031290.17272654X-RAY DIFFRACTION98
2.8953-3.07670.21551350.19152727X-RAY DIFFRACTION99
3.0767-3.31430.22561440.1832677X-RAY DIFFRACTION99
3.3143-3.64770.22881590.18122713X-RAY DIFFRACTION99
3.6477-4.17550.17311280.15822660X-RAY DIFFRACTION98
4.1755-5.26030.15211390.13812763X-RAY DIFFRACTION99
5.2603-62.91550.2031610.16612762X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 35.3294 Å / Origin y: 43.564 Å / Origin z: 31.6553 Å
111213212223313233
T0.2218 Å2-0.0049 Å2-0.0615 Å2-0.2082 Å2-0.0086 Å2--0.2953 Å2
L0.6293 °2-0.0361 °2-0.3948 °2-0.156 °2-0.1501 °2--1.5242 °2
S-0.0121 Å °-0.0051 Å °0.0397 Å °-0.0062 Å °-0.0196 Å °-0.0232 Å °0.0283 Å °-0.0208 Å °0.0318 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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