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- PDB-5lbw: Structure of the human quinone reductase 2 (NQO2) in complex with... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lbw
タイトルStructure of the human quinone reductase 2 (NQO2) in complex with volitinib
要素Ribosyldihydronicotinamide dehydrogenase [quinone]
キーワードOXIDOREDUCTASE / quinone reductase 2 / kinase inhibitor / volitinib / Ribosyldihydronicotinamide dehydrogenase
機能・相同性
機能・相同性情報


ribosyldihydronicotinamide dehydrogenase (quinone) / dihydronicotinamide riboside quinone reductase activity / quinone catabolic process / resveratrol binding / oxidoreductase activity, acting on other nitrogenous compounds as donors / melatonin binding / NAD(P)H dehydrogenase (quinone) activity / Phase I - Functionalization of compounds / chloride ion binding / FAD binding ...ribosyldihydronicotinamide dehydrogenase (quinone) / dihydronicotinamide riboside quinone reductase activity / quinone catabolic process / resveratrol binding / oxidoreductase activity, acting on other nitrogenous compounds as donors / melatonin binding / NAD(P)H dehydrogenase (quinone) activity / Phase I - Functionalization of compounds / chloride ion binding / FAD binding / oxidoreductase activity / electron transfer activity / protein homodimerization activity / zinc ion binding / extracellular exosome / nucleoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Flavodoxin-like fold / Flavodoxin-like fold / Flavodoxin domain / Flavoprotein-like superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / volitinib / Ribosyldihydronicotinamide dehydrogenase [quinone]
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Schneider, S. / Medard, G. / Kuester, B.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号
German Research Foundation ドイツ
引用ジャーナル: Science / : 2017
タイトル: The target landscape of clinical kinase drugs.
著者: Klaeger, S. / Heinzlmeir, S. / Wilhelm, M. / Polzer, H. / Vick, B. / Koenig, P.A. / Reinecke, M. / Ruprecht, B. / Petzoldt, S. / Meng, C. / Zecha, J. / Reiter, K. / Qiao, H. / Helm, D. / ...著者: Klaeger, S. / Heinzlmeir, S. / Wilhelm, M. / Polzer, H. / Vick, B. / Koenig, P.A. / Reinecke, M. / Ruprecht, B. / Petzoldt, S. / Meng, C. / Zecha, J. / Reiter, K. / Qiao, H. / Helm, D. / Koch, H. / Schoof, M. / Canevari, G. / Casale, E. / Depaolini, S.R. / Feuchtinger, A. / Wu, Z. / Schmidt, T. / Rueckert, L. / Becker, W. / Huenges, J. / Garz, A.K. / Gohlke, B.O. / Zolg, D.P. / Kayser, G. / Vooder, T. / Preissner, R. / Hahne, H. / Tonisson, N. / Kramer, K. / Gotze, K. / Bassermann, F. / Schlegl, J. / Ehrlich, H.C. / Aiche, S. / Walch, A. / Greif, P.A. / Schneider, S. / Felder, E.R. / Ruland, J. / Medard, G. / Jeremias, I. / Spiekermann, K. / Kuster, B.
履歴
登録2016年6月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年11月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年12月6日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22017年12月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Ribosyldihydronicotinamide dehydrogenase [quinone]
B: Ribosyldihydronicotinamide dehydrogenase [quinone]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,9438
ポリマ-53,5512
非ポリマー2,3936
70339
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7510 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area17760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.398, 81.372, 106.403
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: LYS / Beg label comp-ID: LYS / End auth comp-ID: PHE / End label comp-ID: PHE / Refine code: _ / Auth seq-ID: 3 - 228 / Label seq-ID: 4 - 229

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

-
要素

#1: タンパク質 Ribosyldihydronicotinamide dehydrogenase [quinone] / NRH dehydrogenase [quinone] 2 / NRH:quinone oxidoreductase 2 / Quinone reductase 2 / QR2


分子量: 26775.398 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NQO2, NMOR2 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P16083, ribosyldihydronicotinamide dehydrogenase (quinone)
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : Zn
#3: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#4: 化合物 ChemComp-V0L / volitinib / ボリチニブ


分子量: 345.361 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C17H15N9 / コメント: 阻害剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 39 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.98 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: 200 mM sodium sulphate, 2.2 M ammonium sulphate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年11月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→44.5 Å / Num. obs: 36213 / % possible obs: 90 % / 冗長度: 4.7 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 7.49
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.97 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / % possible all: 93

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0151精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 5LBU
解像度: 1.9→44.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / SU B: 18.294 / SU ML: 0.234 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.227 / ESU R Free: 0.181 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2705 1803 5 %RANDOM
Rwork0.25317 ---
obs0.25404 34410 90.5 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.7 Å / 減衰半径: 0.7 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å
原子変位パラメータBiso mean: 42.198 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-8.01 Å20 Å20 Å2
2---2.77 Å20 Å2
3----5.24 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.9→44.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3608 0 160 39 3807
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0193924
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023599
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3171.9945362
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.89638299
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1895467
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.72224.118170
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.83915624
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.9441517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.070.2569
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0214357
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02922
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.2742.4371832
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2732.4371831
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.4783.6542290
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other0.4783.6552291
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.2782.6392092
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other0.2782.642093
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other0.4813.9583066
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined2.88829.1894649
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other2.88729.1924650
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / : 14996 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.06 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.438 133 -
Rwork0.457 2562 -
obs--92.83 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.478-0.5475-0.19281.0247-0.79814.74420.05010.0617-0.0683-0.09230.0556-0.0405-0.0520.1475-0.10560.0131-0.00530.01080.06850.02980.1996-6.497-1.708-2.856
20.4139-1.111-0.29473.14821.81746.82860.00630.00980.03180.02880.0057-0.1160.19480.3123-0.0120.047-0.0201-0.01350.21070.02790.2181-10.816-2.905-9.918
35.15883.6064-1.38232.5635-1.27352.75240.1743-0.10480.46570.189-0.0250.3418-0.5703-0.449-0.14940.12160.10810.02290.17340.01140.3653-21.9254.55612.013
47.8723-4.4805-2.74312.72472.71618.6798-0.0922-0.31340.31360.0154-0.1125-0.1001-0.3323-1.77990.20470.36150.07530.22230.5531-0.05620.7117-33.491-2.4718.604
55.6254-2.4152-3.14434.02712.58826.78090.29120.3618-0.0509-0.1686-0.2790.3666-0.5574-0.7597-0.01220.06190.0401-0.04580.23280.01670.2836-28.734-1.5132.599
60.32510.15980.00341.8131-0.04010.8569-0.11810.03650.05750.03660.10060.11320.0278-0.13690.01760.05-0.0025-0.01260.08310.01430.2171-14.028-6.7047.173
74.68831.7895-0.1231.66630.32792.7848-0.08490.1016-0.1983-0.01540.03430.01040.2225-0.12730.05060.0222-0.01080.03030.02-0.01050.2248-13.656-16.1974.812
82.61350.04570.62381.5203-0.51792.99680.04280.0041-0.11610.07380.0119-0.00120.42650.0447-0.05470.07910.00530.01370.0484-0.0250.253-9.494-18.0126.529
97.4012.71233.50233.87922.20655.21380.02970.2450.2269-0.0502-0.0167-0.2767-0.120.5392-0.0130.04440.04450.01620.16120.04430.24544.485-9.556-3.885
102.15762.2804-2.06842.6873-1.86328.06320.01620.2713-0.0456-0.14220.20390.11090.47960.1079-0.22010.24510.0895-0.07470.1533-0.0490.2557-10.929-22.793-0.892
111.95630.61320.07651.7969-0.42914.30430.0468-0.2170.03870.4257-0.02250.11250.2619-0.1455-0.02430.1407-0.00050.02020.0877-0.04130.207-18.192-4.61834.709
1210.43954.0747-3.83754.3596-1.15513.88320.066-0.00790.3064-0.1083-0.0066-0.0995-0.34340.2889-0.05940.08390.0129-0.03360.10540.00940.2291-3.2039.21414.604
132.0317-2.30153.46273.7358-2.178112.6874-0.0560.233-0.0351-0.129-0.1052-0.3319-0.23090.72640.16110.0872-0.0420.05520.1029-0.04390.31674.2074.78214.705
145.1461.2791-0.29565.0537-2.54065.6349-0.1556-0.15150.25350.48920.1339-0.2158-0.14650.14110.02170.07770.0277-0.03510.0812-0.06640.2343-0.9826.24627.077
152.5912-0.47751.47221.0577-0.3396.32410.1423-0.44260.22450.0059-0.1865-0.06080.2406-0.34760.04420.0479-0.03030.01320.1531-0.0330.1974-12.372-7.81927.661
161.64120.23851.32550.05820.30442.8245-0.1394-0.04010.0735-0.01490.0113-0.05030.00390.00150.12820.02580.01890.01730.05-0.00510.297-7.163-3.85920.833
173.2283-0.3960.99991.28381.04442.13020.1481-0.0824-0.13550.1435-0.0278-0.13030.33060.0622-0.12030.05240.0139-0.00910.06730.05990.1989-8.582-16.52123.513
184.12870.8392-0.88631.13130.35251.93910.14270.0533-0.07630.1749-0.01780.06880.4605-0.0336-0.12490.15310.0147-0.00870.05210.02910.2155-9.997-16.87924.453
195.98361.67312.93414.56910.48975.6143-0.345-0.4348-0.59090.29040.34130.68790.0245-1.03110.00370.2781-0.04770.13630.3050.03640.3486-25.767-17.46535.097
202.6264-1.9864-2.37923.30314.424810.38270.0079-0.1617-0.04710.31120.0683-0.06560.45810.3217-0.07630.17190.022-0.00670.06650.03420.2097-5.78-21.89330.706
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A3 - 26
2X-RAY DIFFRACTION2A27 - 41
3X-RAY DIFFRACTION3A42 - 58
4X-RAY DIFFRACTION4A59 - 72
5X-RAY DIFFRACTION5A73 - 94
6X-RAY DIFFRACTION6A95 - 125
7X-RAY DIFFRACTION7A126 - 157
8X-RAY DIFFRACTION8A158 - 189
9X-RAY DIFFRACTION9A190 - 213
10X-RAY DIFFRACTION10A214 - 229
11X-RAY DIFFRACTION11B2 - 44
12X-RAY DIFFRACTION12B45 - 63
13X-RAY DIFFRACTION13B64 - 75
14X-RAY DIFFRACTION14B76 - 91
15X-RAY DIFFRACTION15B92 - 105
16X-RAY DIFFRACTION16B106 - 126
17X-RAY DIFFRACTION17B127 - 163
18X-RAY DIFFRACTION18B164 - 193
19X-RAY DIFFRACTION19B194 - 213
20X-RAY DIFFRACTION20B214 - 229

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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