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- PDB-5lbu: Structure of the human quinone reductase 2 (NQO2) in complex with... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lbu
タイトルStructure of the human quinone reductase 2 (NQO2) in complex with to CL097
要素Ribosyldihydronicotinamide dehydrogenase [quinone]
キーワードOXIDOREDUCTASE / quinone reductase 2 ribosyldihydronicotinamide dehydrogenase / oxydoreductase
機能・相同性
機能・相同性情報


ribosyldihydronicotinamide dehydrogenase (quinone) / dihydronicotinamide riboside quinone reductase activity / quinone catabolic process / resveratrol binding / oxidoreductase activity, acting on other nitrogenous compounds as donors / melatonin binding / NAD(P)H dehydrogenase (quinone) activity / Phase I - Functionalization of compounds / chloride ion binding / FAD binding ...ribosyldihydronicotinamide dehydrogenase (quinone) / dihydronicotinamide riboside quinone reductase activity / quinone catabolic process / resveratrol binding / oxidoreductase activity, acting on other nitrogenous compounds as donors / melatonin binding / NAD(P)H dehydrogenase (quinone) activity / Phase I - Functionalization of compounds / chloride ion binding / FAD binding / oxidoreductase activity / electron transfer activity / protein homodimerization activity / zinc ion binding / extracellular exosome / nucleoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Flavodoxin-like fold / Flavodoxin-like fold / Flavodoxin domain / Flavoprotein-like superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-C09 / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Ribosyldihydronicotinamide dehydrogenase [quinone]
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Schneider, S. / Gross, O.
資金援助 ドイツ, 3件
組織認可番号国
German Research Foundation ドイツ
European Research Council
Bavarian Molecular Biosystems Research Network ドイツ
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Imiquimod Inhibits Mitochondrial Complex I and Induces K+ efflux-independent Nlrp3 Inflammasome Activation via Nek7
著者: Gross, C. / Mishra, R. / Schneider, K. / Medard, G. / Wettmarshausen, J. / Dittlein, D. / Gorka, O. / Koenig, P.-A. / Fromm, S. / Magnani, G. / Cikovic, T. / Hartjes, L. / Smollich, J. / ...著者: Gross, C. / Mishra, R. / Schneider, K. / Medard, G. / Wettmarshausen, J. / Dittlein, D. / Gorka, O. / Koenig, P.-A. / Fromm, S. / Magnani, G. / Cikovic, T. / Hartjes, L. / Smollich, J. / Robertson, A. / Cooper, M. / Schmidt-Supprian, M. / Schuster, M. / Schroder, K. / Broz, P. / Traidl-Hoffmann, C. / Kuester, B. / Ruland, J. / Schneider, S. / Perocchi, F. / Gross, O.
履歴
登録2016年6月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年7月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年12月14日Group: Database references
改定 1.22017年9月6日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribosyldihydronicotinamide dehydrogenase [quinone]
B: Ribosyldihydronicotinamide dehydrogenase [quinone]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,70215
ポリマ－53,5512
非ポリマー3,15113
水4,702261
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8260 Å2
ΔGint-90 kcal/mol
Surface area18010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.694, 80.853, 106.016
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Ribosyldihydronicotinamide dehydrogenase [quinone] / NRH dehydrogenase [quinone] 2 / NRH:quinone oxidoreductase 2 / Quinone reductase 2 / QR2


分子量: 26775.398 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NQO2, NMOR2 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: P16083, ribosyldihydronicotinamide dehydrogenase (quinone)

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非ポリマー , 5種, 274分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物
ChemComp-C09 / 2-(ethoxymethyl)-1H-imidazo[4,5-c]quinolin-4-amine / CL097 / CL-097


分子量: 242.276 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H14N4O
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 261 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.72 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: 0.1 M Tris HCl pH 8.5 2 M ammonium sulphate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.976 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年4月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→44.3 Å / Num. obs: 59424 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 3.4 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Net I/σ(I): 9.42
反射 シェル解像度: 1.65→1.71 Å / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.8 / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / % possible all: 92

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0135精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 2BZS

2bzs


解像度: 1.65→44.3 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.971 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.959 / SU B: 2.98 / SU ML: 0.09 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.098 / ESU R Free: 0.095 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2083 2967 5 %RANDOM
Rwork0.18014 ---
obs0.18154 56454 98.61 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 26.614 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.45 Å20 Å20 Å2
2---0.41 Å20 Å2
3----2.04 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.65→44.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3612 0 205 261 4078
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0194000
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023660
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4122.0095466
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8938433
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.135470
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.04324.035171
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.03915627
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.2551518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0750.2573
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0214402
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02938
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3142.511841
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.32.5081840
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.1393.7552303
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.143.7562304
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.6132.7462159
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.6122.7462160
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.6474.0393157
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined4.73422.4235246
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other4.73422.4295247
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.651→1.694 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.354 189 -
Rwork0.397 3795 -
obs--90.83 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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