[日本語] English
万見
- PDB-5l3z: polyketide ketoreductase SimC7 - binary complex with NADP+ -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5l3z
タイトルpolyketide ketoreductase SimC7 - binary complex with NADP+
要素polyketide ketoreductase SimC7
キーワードOXIDOREDUCTASE / short-chain dehydrogenase/reductase / Ketoreductase / Simocyclinone / DNA gyrase inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
: / NAD(P)H-binding / NAD(P)-binding domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / Putative hydroxylase/dehydratase
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces antibioticus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Schafer, M. / Stevenson, C.E.M. / Wilkinson, B. / Lawson, D.M. / Buttner, M.J.
資金援助 英国, 3件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research CouncilBB/J004561/1 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research CouncilBB/I002197/1 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research CouncilDoctoral Training Partnership 英国
引用ジャーナル: Cell Chem Biol / 年: 2016
タイトル: Substrate-Assisted Catalysis in Polyketide Reduction Proceeds via a Phenolate Intermediate.
著者: Schafer, M. / Stevenson, C.E. / Wilkinson, B. / Lawson, D.M. / Buttner, M.J.
履歴
登録2016年5月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年10月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月30日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: polyketide ketoreductase SimC7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,0212
ポリマ－32,2781
非ポリマー7431
水1,874104
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1150 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area12640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.230, 52.230, 214.000
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

-
要素

#1: タンパク質 polyketide ketoreductase SimC7 / polyketide ketoreductase


分子量: 32277.582 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: A twenty residue nickel affinity tag with sequence MGSSHHHHHHSSGLVPRGSH was appended to the N-terminus of the native amino acid sequence being derived from the pET-15b vector
由来: (組換発現) Streptomyces antibioticus (バクテリア)
遺伝子: simC7 / プラスミド: pET15b-NB-C7 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: G9VYV4
#2: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 104 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.59 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: NULL

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 1.0052 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年3月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0052 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→50.74 Å / Num. obs: 22650 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 24.9 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.118 / Net I/σ(I): 18.4
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
1.95-224.71.845199.8
8.72-50.7418.20.041199.9

-
位相決定

位相決定手法: 単一同系置換・異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SHELX位相決定
REFMAC5.8.0135精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
Aimlessデータスケーリング
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.95→50.74 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.945 / SU B: 7.886 / SU ML: 0.108 / SU R Cruickshank DPI: 0.1515 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.151 / ESU R Free: 0.139
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2171 1171 5.2 %RANDOM
Rwork0.1815 ---
obs0.1834 21479 99.93 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.7 Å / 減衰半径: 0.7 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 98.94 Å2 / Biso mean: 46.391 Å2 / Biso min: 19.77 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.67 Å20 Å20 Å2
2--1.67 Å20 Å2
3----3.33 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.95→50.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2041 0 48 111 2200
Biso mean--46.46 47.13 -
残基数----280
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0192161
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022064
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3971.972969
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.92834719
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0745285
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.0421.97581
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.29415305
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.5561523
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.2346
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0212561
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02468
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.7342.551131
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.7342.5491130
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.5013.8151416
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2.001 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.316 89 -
Rwork0.282 1535 -
all-1624 -
obs--99.82 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
19.6363-1.63330.51997.6441-0.36476.1380.18830.6933-0.0199-0.3686-0.28610.281-0.0376-0.36870.09770.10660.076-0.05550.1322-0.0580.048835.7785-0.55964.7272
24.7148-0.71781.35833.38430.58275.26320.20840.55570.3909-0.4502-0.1454-0.3535-0.4730.4095-0.06310.17730.01910.0770.08620.03080.154843.9459.29628.732
32.6149-2.07670.08064.1647-0.0852.37520.1014-0.10250.0937-0.0043-0.1657-0.34930.04870.3690.06440.0155-0.01130.00480.0920.02550.043249.3232-5.625220.0191
43.7192-0.2194-0.65033.65350.89123.11360.0509-0.07510.1910.10980.0878-0.4457-0.13720.5913-0.13860.0843-0.0202-0.0260.14410.00780.085954.4946-7.286320.7916
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 37
2X-RAY DIFFRACTION2A38 - 116
3X-RAY DIFFRACTION3A117 - 216
4X-RAY DIFFRACTION4A217 - 280

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る