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- PDB-5l1m: CASKIN2 SAM domain tandem -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5l1m
タイトルCASKIN2 SAM domain tandem
要素Caskin-2
キーワードPROTEIN BINDING / signaling protein / protein interaction domain / sterile alpha motif
機能・相同性
機能・相同性情報


Caskin2, SH3 domain / Caskin, C-terminal / Caskin-1, CASK-interaction domain / Caskin1/2, SAM repeat 1 / Caskin1/2, SAM repeat 2 / Caskin1 CASK-interaction domain / C-terminal region of Caskin / Proline rich region of Caskin proteins / : / Transcription Factor, Ets-1 ...Caskin2, SH3 domain / Caskin, C-terminal / Caskin-1, CASK-interaction domain / Caskin1/2, SAM repeat 1 / Caskin1/2, SAM repeat 2 / Caskin1 CASK-interaction domain / C-terminal region of Caskin / Proline rich region of Caskin proteins / : / Transcription Factor, Ets-1 / Variant SH3 domain / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Src homology 3 domains / DNA polymerase; domain 1 / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.751 Å
データ登録者Donaldson, L.W. / Kwan, J.J. / Saridakis, V.
引用ジャーナル: Cell Commun. Signal / 年: 2016
タイトル: A new mode of SAM domain mediated oligomerization observed in the CASKIN2 neuronal scaffolding protein.
著者: Smirnova, E. / Kwan, J.J. / Siu, R. / Gao, X. / Zoidl, G. / Demeler, B. / Saridakis, V. / Donaldson, L.W.
履歴
登録2016年7月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年8月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年9月7日Group: Database references
改定 1.22017年11月1日Group: Advisory / Author supporting evidence / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_database_PDB_obs_spr / pdbx_struct_assembly_auth_evidence / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32023年2月8日Group: Advisory / Database references / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_PDB_obs_spr
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42023年10月4日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Caskin-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,3071
ポリマ－20,3071
非ポリマー00
水00
1
A: Caskin-2

A: Caskin-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,6142
ポリマ－40,6142
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_565x,x-y+1,-z+5/61
Buried area3470 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area14270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)96.460, 96.460, 119.170
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
詳細Dimer according to Gel filtration and Analytical ultracentrifuge

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要素

#1: タンパク質 Caskin-2 / CASK-interacting protein 2


分子量: 20307.102 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CASKIN2, KIAA1139 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8WXE0

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.79 %
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 0.1 M Tris pH 7.5, 2.4 M sodium formate, 5 mM DTT

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08B1-1 / 波長: 0.97912 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2010年3月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97912 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→48.51 Å / Num. obs: 9004 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 1 % / Rmerge(I) obs: 0.077 / Net I/σ(I): 56.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
XDSデータ削減
PHENIX位相決定
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.751→48.509 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 2 / 位相誤差: 29.32
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2649 901 10.01 %
Rwork0.2449 --
obs0.2471 9004 99.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.751→48.509 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1100 0 0 0 1100
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0121135
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2691540
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.944674
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.065173
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006194
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7505-2.92290.35911460.32291312X-RAY DIFFRACTION100
2.9229-3.14850.36921450.33011307X-RAY DIFFRACTION100
3.1485-3.46530.34691470.27891325X-RAY DIFFRACTION100
3.4653-3.96650.31011490.251335X-RAY DIFFRACTION100
3.9665-4.99660.22971510.22041360X-RAY DIFFRACTION100
4.9966-48.51690.22941630.22831464X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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