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- PDB-5kly: Human Histidine Triad Nucleotide Binding Protein 1 (hHint1) H112N... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5kly
タイトルHuman Histidine Triad Nucleotide Binding Protein 1 (hHint1) H112N mutant adenosine nucleoside phosphoramidate substrate complex
要素Histidine triad nucleotide-binding protein 1
キーワードHYDROLASE / HINT / histidine triad / HIT
機能・相同性
機能・相同性情報


purine ribonucleotide catabolic process / adenylylsulfatase activity / 加水分解酵素; リン-窒素結合に作用; - / adenosine 5'-monophosphoramidase activity / deSUMOylase activity / protein desumoylation / sulfur compound metabolic process / histone deacetylase complex / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / positive regulation of calcium-mediated signaling ...purine ribonucleotide catabolic process / adenylylsulfatase activity / 加水分解酵素; リン-窒素結合に作用; - / adenosine 5'-monophosphoramidase activity / deSUMOylase activity / protein desumoylation / sulfur compound metabolic process / histone deacetylase complex / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / positive regulation of calcium-mediated signaling / protein kinase C binding / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / cytoskeleton / hydrolase activity / nucleotide binding / regulation of DNA-templated transcription / signal transduction / proteolysis / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Histidine triad (HIT) protein / HIT domain / Histidine triad, conserved site / HIT domain signature. / HIT domain profile. / HIT-like domain / HIT-like / HIT family, subunit A / HIT-like superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-6UR / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Adenosine 5'-monophosphoramidase HINT1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Maize, K.M. / Finzel, B.C.
引用ジャーナル: Mol. Pharm. / 年: 2017
タイトル: A Crystal Structure Based Guide to the Design of Human Histidine Triad Nucleotide Binding Protein 1 (hHint1) Activated ProTides.
著者: Maize, K.M. / Shah, R. / Strom, A. / Kumarapperuma, S. / Zhou, A. / Wagner, C.R. / Finzel, B.C.
履歴
登録2016年6月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年6月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年7月5日Group: Database references / カテゴリ: citation_author
改定 1.22017年7月19日Group: Database references / カテゴリ: citation_author
改定 1.32017年10月18日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.42017年11月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / entity / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.name / _citation.country ..._chem_comp.name / _citation.country / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histidine triad nucleotide-binding protein 1
B: Histidine triad nucleotide-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,7755
ポリマ－28,1442
非ポリマー6313
水5,621312
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4070 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area9680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.865, 46.502, 64.063
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 94.800, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-441-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Histidine triad nucleotide-binding protein 1 / Adenosine 5'-monophosphoramidase


分子量: 14072.145 Da / 分子数: 2 / 変異: H112N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HINT1, HINT / プラスミド: pMCSG7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta 2 pLysS / 参照: UniProt: P49773, 加水分解酵素
#2: 化合物 ChemComp-6UR / [(2~{R},3~{S},4~{R},5~{R})-5-(6-aminopurin-9-yl)-3,4-bis(oxidanyl)oxolan-2-yl]methoxy-~{N}-[2-(1~{H}-indol-3-yl)ethyl]p hosphonamidic acid / TpAd / N-(5′-アデニリル)-1H-インド-ル-3-エタンアミン


分子量: 489.422 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H24N7O6P
#3: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 312 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.99 % / Mosaicity: 0.11 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.4 / 詳細: 100 mM MES, 32% PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RDI CMOS_8M / 検出器: CMOS / 日付: 2015年9月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→63.84 Å / Num. obs: 53994 / % possible obs: 96 % / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 6.18 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.049 / Rpim(I) all: 0.03 / Rrim(I) all: 0.058 / Net I/σ(I): 19 / Num. measured all: 195307 / Scaling rejects: 4
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
1.3-1.323.50.262193.8
7.12-63.843.40.022189.5

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation3.34 Å63.84 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.5.9データスケーリング
PHASER2.6.0位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3TW2

3tw2


解像度: 1.3→63.838 Å / SU ML: 0.09 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 14.96
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1711 2797 5.18 %
Rwork0.1485 --
obs0.1496 53983 95.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 45.93 Å2 / Biso mean: 9.8599 Å2 / Biso min: 2.37 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.3→63.838 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1748 0 42 312 2102
Biso mean--9.84 20.19 -
残基数----227
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0051900
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9662583
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.087276
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005339
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.324710
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.3-1.32240.22991240.18162492261694
1.3224-1.34650.18761390.17572471261094
1.3465-1.37240.18171630.16682512267594
1.3724-1.40040.17121310.16672476260794
1.4004-1.43080.20991340.17312514264895
1.4308-1.46410.19951540.15452510266495
1.4641-1.50070.17751490.15252477262694
1.5007-1.54130.17621620.1472507266996
1.5413-1.58670.1521340.14112558269296
1.5867-1.63790.15521480.13832520266895
1.6379-1.69640.17351350.14282560269596
1.6964-1.76440.16261340.14222597273196
1.7644-1.84470.15821190.14232595271497
1.8447-1.94190.17461680.13872556272497
1.9419-2.06360.15231190.14392634275398
2.0636-2.2230.1571510.14332582273397
2.223-2.44670.16961350.14172621275698
2.4467-2.80070.211360.15432660279699
2.8007-3.52860.17241350.15112662279798
3.5286-63.91530.14471270.14132682280996

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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