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- PDB-5kl6: Wilms Tumor Protein (WT1) Q369R ZnF2-4 in complex with DNA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5kl6
タイトルWilms Tumor Protein (WT1) Q369R ZnF2-4 in complex with DNA
要素
  • DNA (5'-D(*AP*GP*CP*GP*TP*GP*GP*GP*GP*GP*T)-3')
  • DNA (5'-D(*TP*AP*CP*CP*CP*CP*CP*AP*CP*GP*C)-3')
  • Wilms tumor proteinWT1
キーワードTRANSCRIPTION/DNA / zinc finger (ジンクフィンガー) / wilms tumor (腎芽腫) / TRANSCRIPTION-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


posterior mesonephric tubule development / negative regulation of metanephric glomerular mesangial cell proliferation / positive regulation of metanephric ureteric bud development / thorax and anterior abdomen determination / metanephric epithelium development / regulation of animal organ formation / adrenal cortex formation / : / negative regulation of female gonad development / positive regulation of heart growth ...posterior mesonephric tubule development / negative regulation of metanephric glomerular mesangial cell proliferation / positive regulation of metanephric ureteric bud development / thorax and anterior abdomen determination / metanephric epithelium development / regulation of animal organ formation / adrenal cortex formation / : / negative regulation of female gonad development / positive regulation of heart growth / visceral serous pericardium development / glomerular basement membrane development / diaphragm development / sex determination / mesenchymal to epithelial transition / metanephric mesenchyme development / metanephric S-shaped body morphogenesis / positive regulation of male gonad development / cellular response to gonadotropin stimulus / Transcriptional regulation of testis differentiation / gonad development / podocyte differentiation / cardiac muscle cell fate commitment / double-stranded methylated DNA binding / hemi-methylated DNA-binding / tissue development / male genitalia development / glomerulus development / camera-type eye development / C2H2 zinc finger domain binding / ureteric bud development / branching involved in ureteric bud morphogenesis / adrenal gland development / germ cell development / 脈管形成 / cellular response to cAMP / epithelial cell differentiation / RNA splicing / kidney development / negative regulation of cell growth / positive regulation of miRNA transcription / male gonad development / heart development / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / sequence-specific DNA binding / negative regulation of translation / transcription cis-regulatory region binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / nuclear speck / positive regulation of apoptotic process / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of DNA-templated transcription / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of gene expression / 核小体 / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / zinc ion binding / 核質 / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Wilm's tumour protein, N-terminal / Wilm's tumour protein / Classic Zinc Finger / Zinc finger, C2H2 type / Double Stranded RNA Binding Domain / ジンクフィンガー / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger C2H2 superfamily / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Zinc finger C2H2-type ...Wilm's tumour protein, N-terminal / Wilm's tumour protein / Classic Zinc Finger / Zinc finger, C2H2 type / Double Stranded RNA Binding Domain / ジンクフィンガー / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger C2H2 superfamily / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Zinc finger C2H2-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
デオキシリボ核酸 / DNA (> 10) / WT1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.641 Å
データ登録者Hashimoto, H. / Cheng, X.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM049245 米国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2016
タイトル: Denys-Drash syndrome associated WT1 glutamine 369 mutants have altered sequence-preferences and altered responses to epigenetic modifications.
著者: Hashimoto, H. / Zhang, X. / Zheng, Y. / Wilson, G.G. / Cheng, X.
履歴
登録2016年6月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年9月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年9月21日Group: Database references
改定 1.22016年12月14日Group: Database references
改定 1.32017年9月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Wilms tumor protein
B: DNA (5'-D(*AP*GP*CP*GP*TP*GP*GP*GP*GP*GP*T)-3')
C: DNA (5'-D(*TP*AP*CP*CP*CP*CP*CP*AP*CP*GP*C)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,2186
ポリマ－18,0213
非ポリマー1963
水2,180121
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3670 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area8770 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)75.982, 66.008, 35.567
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.52, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Wilms tumor protein / WT1 / WT33


分子量: 11311.947 Da / 分子数: 1 / 変異: Q369R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WT1 / Variant: -KTS / プラスミド: pXC1302 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) RIL-codon plus / 参照: UniProt: P19544
#2: DNA鎖 DNA (5'-D(*AP*GP*CP*GP*TP*GP*GP*GP*GP*GP*T)-3')


分子量: 3470.257 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: DNA鎖 DNA (5'-D(*TP*AP*CP*CP*CP*CP*CP*AP*CP*GP*C)-3')


分子量: 3239.127 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 121 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.29 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 20% (w/v) PEG 3350, 0.2 M Na-malonate, pH 7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300-HS / 検出器: CCD / 日付: 2015年2月26日
放射モノクロメーター: Si (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.64→30 Å / Num. obs: 19712 / % possible obs: 91.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.075 / Net I/σ(I): 20
反射 シェル解像度: 1.64→1.7 Å / 冗長度: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 0.439 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 50.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(dev_2257: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4R2R

4r2r


解像度: 1.641→29.031 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.45
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2064 973 4.95 %Random
Rwork0.1732 ---
obs0.1748 19660 91.26 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.641→29.031 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数746 445 3 121 1315
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0121386
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3061978
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d22.746612
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.061214
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008165
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6412-1.72780.3434780.27551610X-RAY DIFFRACTION55
1.7278-1.8360.28311290.23412587X-RAY DIFFRACTION89
1.836-1.97770.26061530.21452858X-RAY DIFFRACTION98
1.9777-2.17670.2531540.20712884X-RAY DIFFRACTION99
2.1767-2.49150.20041540.1922898X-RAY DIFFRACTION99
2.4915-3.13840.22671510.18812917X-RAY DIFFRACTION100
3.1384-29.03510.16811540.13992933X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.59291.649-0.49645.308-0.22735.3098-0.20040.2912-0.2463-0.60730.3791-0.85920.35290.5045-0.1340.2484-0.00060.0520.2489-0.03070.250929.8146-260.9393-27.264
23.5246-3.1688-1.89155.12530.65653.3489-0.06040.4210.75520.02510.25160.4004-0.2376-0.2073-0.13180.1810.0021-0.00130.22080.07970.401710.8415-257.2223-18.8395
36.30092.3538-1.55933.8970.07597.4362-0.107-0.10380.06990.22270.1940.52020.1948-0.1728-0.09970.19190.00170.03720.17340.01010.19037.3913-276.1955-8.9402
43.75110.46092.09782.5535-0.67481.5214-0.05260.2681-0.04760.13340.16340.04730.4852-0.1026-0.01410.2053-0.06560.00420.1287-0.00060.132218.6746-267.0042-18.197
51.4610.5905-0.73032.4451-1.00455.2370.05110.0552-0.1569-0.22650.3724-0.1240.135-0.3609-0.2810.248-0.0140.02680.2503-0.02790.154118.3795-268.057-20.8876
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 351 through 383 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 384 through 406 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 407 through 436 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 1 through 11 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'C' and (resid 1 through 11 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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