+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5kec | ||||||
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Title | Structure of K. pneumonia MrkH in its apo state. | ||||||
Components | Flagellar brake protein YcgR | ||||||
Keywords | DNA BINDING PROTEIN / MrkH / K. pneumonia / biofilm / c-di-GMP / TRANSFERASE | ||||||
Function / homology | predicted glycosyltransferase like domains / Thrombin, subunit H / nucleotide binding / Beta Barrel / Mainly Beta / PilZ domain-containing protein Function and homology information | ||||||
Biological species | Klebsiella pneumoniae (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 1.949 Å | ||||||
Authors | Schumacher, M. | ||||||
Citation | Journal: To Be Published Title: to be published: Structures of K. pneumonia MrkH: dual utilization of the PilZ fold for c-di-GMP and DNA binding by a novel activator of biofilm genes Authors: Schumacher, M. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5kec.cif.gz | 199.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5kec.ent.gz | 160.6 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5kec.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ke/5kec ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ke/5kec | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 5kedS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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3 |
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Unit cell |
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Details | Monomer according to size exclusion chromatogrpahy and crosslinking |
-Components
#1: Protein | Mass: 27801.021 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: contains N-terminal GSH leftover from thrombin cleavage as a pET15b expressed protein. Source: (gene. exp.) Klebsiella pneumoniae (bacteria) / Gene: mrkH, ycgR, AOT21_03001, PMK1_00755 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: G3FT00 #2: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 1.94 Å3/Da / Density % sol: 36.68 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 30% PEG 600, 0.1 M Hepes pH 7.5, 50 mM lithium sulphate, 10% w/v glycerol |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 8.3.1 / Wavelength: 1.11587 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Jun 6, 2016 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.11587 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.949→45.571 Å / Num. obs: 29115 / % possible obs: 90.4 % / Redundancy: 2.7 % / CC1/2: 0.995 / Rsym value: 0.073 / Net I/σ(I): 7.2 |
Reflection shell | Resolution: 1.949→2.07 Å / Redundancy: 2.1 % / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique all: 3626 / CC1/2: 0.647 / Rsym value: 0.551 / % possible all: 79.6 |
-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 5KED Resolution: 1.949→42.565 Å / FOM work R set: 0.8142 / SU ML: 0.29 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / Phase error: 25.56 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.83 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 40.354 Å2 / ksol: 0.385 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 116.49 Å2 / Biso mean: 41.62 Å2 / Biso min: 14.58 Å2
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Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.949→42.565 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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