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- PDB-5k6p: The NMR structure of the m domain tri-helix bundle and C2 of huma... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5k6p
タイトルThe NMR structure of the m domain tri-helix bundle and C2 of human cardiac Myosin Binding Protein C
要素Myosin-binding protein C, cardiac-type
キーワードCONTRACTILE PROTEIN / immunoglobulin
機能・相同性
機能・相同性情報


C zone / regulation of muscle filament sliding / striated muscle myosin thick filament / regulation of striated muscle contraction / cardiac myofibril / positive regulation of ATP-dependent activity / Striated Muscle Contraction / M band / A band / structural constituent of muscle ...C zone / regulation of muscle filament sliding / striated muscle myosin thick filament / regulation of striated muscle contraction / cardiac myofibril / positive regulation of ATP-dependent activity / Striated Muscle Contraction / M band / A band / structural constituent of muscle / sarcomere organization / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / myosin heavy chain binding / myosin binding / ATPase activator activity / heart morphogenesis / cardiac muscle contraction / titin binding / sarcomere / actin binding / cell adhesion / metal ion binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / MyBP-C, tri-helix bundle domain / Tri-helix bundle domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type-III domain profile. ...: / MyBP-C, tri-helix bundle domain / Tri-helix bundle domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Myosin-binding protein C, cardiac-type
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / molecular dynamics
データ登録者Michie, K.A. / Kwan, A.H. / Tung, C.S. / Guss, J.M. / Trewhella, J.
資金援助 オーストラリア, 1件
組織認可番号国
Australian Research Council (ARC)DP120103841 オーストラリア
引用ジャーナル: Structure / 年: 2016
タイトル: A Highly Conserved Yet Flexible Linker Is Part of a Polymorphic Protein-Binding Domain in Myosin-Binding Protein C.
著者: Katharine A Michie / Ann H Kwan / Chang-Shung Tung / J Mitchell Guss / Jill Trewhella /
要旨: The nuclear magnetic resonance (NMR) structure of the tri-helix bundle (THB) of the m-domain plus C2 (ΔmC2) of myosin-binding protein C (MyBP-C) has revealed a highly flexible seven-residue linker ...The nuclear magnetic resonance (NMR) structure of the tri-helix bundle (THB) of the m-domain plus C2 (ΔmC2) of myosin-binding protein C (MyBP-C) has revealed a highly flexible seven-residue linker between the structured THB and C2. Bioinformatics shows significant patterns of conservation across the THB-linker sequence, with the linker containing a strictly conserved serine in all MyBP-C isoforms. Clinically linked mutations further support the functional significance of the THB-linker region. NMR, small-angle X-ray scattering, and binding studies show the THB-linker plus the first ten residues of C2 undergo dramatic changes when ΔmC2 binds Ca-calmodulin, with the linker and C2 N-terminal residues contributing significantly to the affinity. Modeling of all available experimental data indicates that the THB tertiary structure must be disrupted to form the complex. These results are discussed in the context of the THB-linker and the N-terminal residues of C2 forming a polymorphic binding domain that could accommodate multiple binding partners in the dynamic sarcomere.
履歴
登録2016年5月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年11月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年11月16日Group: Database references
改定 1.22017年11月1日Group: Author supporting evidence / Data collection ...Author supporting evidence / Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / entity ...citation / entity / pdbx_nmr_ensemble / pdbx_struct_assembly_auth_evidence
Item: _citation.journal_id_CSD / _entity.pdbx_number_of_molecules / _pdbx_nmr_ensemble.conformer_selection_criteria
改定 1.32020年1月1日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.42023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.52024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Myosin-binding protein C, cardiac-type


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,4981
ポリマ－15,4981
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, SAXS
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area9170 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 500structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy
詳細Monomer as determined by gel filtration and SAXS

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要素

#1: タンパク質 Myosin-binding protein C, cardiac-type / Cardiac MyBP-C / C-protein / cardiac muscle isoform


分子量: 15497.698 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 319-451 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: heart / 遺伝子: MYBPC3 / プラスミド: pETM
詳細 (発現宿主): N-terminal hexahis tag and PreScission protease cleavage site
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta 2 / 参照: UniProt: Q14896

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
122isotropic23D HN(CA)CB
142isotropic13D HNCO
113isotropic22D 1H-15N HSQC
1163isotropic22D 1H-13C HSQC
133isotropic2HCC(CO)NH TOCSY
183isotropic2CC(CO)NH-TOCSY
173isotropic23D HBHA(CO)NH
193isotropic23D CBCA(CO)NH
1124isotropic23D 1H-15N NOESY
1104isotropic23D 13C NOESY aromatic
164isotropic23D (H)CCH-TOCSY
1204isotropic23D (H)CCH-TOCSY
1155isotropic22D (HB)CB(CGCD)HD
155isotropic12D (HB)CB(CGCDCE)HE
1135isotropic23D 13C NOESY aliphatic
1116isotropic22D 1H-13C HSQC aromatic
1146isotropic23D HCC TOCSY aromatic
1196isotropic23D (H)CCH-TOCSY

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系詳細
solution2412 uM [U-99% 13C; U-99% 15N] human cMyBP-C (319-451), 10 mM MES, 1 mM CaCl2, 50 mM NaCl, 2 mM TCEP, 1 mM Na azide, 10 mM DSS, 95% H2O/5% D2O15N_13C_sample195% H2O/5% D2O
solution3920 uM [U-99% 13C; U-99% 15N] human cMyBP-C (319-451), 10 mM MES, 1 mM CaCl2, 50 mM NaCl, 2 mM TCEP, 1 mM Na azide, 10 mM DSS, 95% H2O/5% D2O15N_13C_sample295% H2O/5% D2Ohigh concentration sample
solution4550 uM [U-99% 13C; U-99% 15N] human cMyBP-C (319-451), 10 mM MES, 1 mM CaCl2, 50 mM NaCl, 1 mM Na azide, 2 mM TCEP, 10 mM DSS, 95% H2O/5% D2O15N_13C_sample395% H2O/5% D2Odilution of sample 2
solution5500 uM [U-99% 13C; U-99% 15N] human cMyBP-C (319-451), 10 mM MES, 1 mM CaCl2, 50 mM NaCl, 2 mM TCEP, 1 mM Na azide, 10 mM DSS, 99% D2O15N_13C_sample499% D2O15N_13C_sample3, freeze dried (part 1 of 2) and re-suspended in 99% D2O.
solution6800 uM [U-99% 13C; U-99% 15N] human cMyBP-C (319-451), 10 mM MES, 1 mM CaCl2, 50 mM NaCl, 2 mM TCEP, 1 mM Na azide, 10 mM DSS, 99% D2O15N_13C_sample599% D2O15N_13C_sample3 was freeze dried (part 2 of 2) and re-suspended in 99% D2O.
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
412 uMhuman cMyBP-C (319-451)[U-99% 13C; U-99% 15N]2
10 mMMESnatural abundance2
1 mMCaCl2natural abundance2
50 mMNaClnatural abundance2
2 mMTCEPnatural abundance2
1 mMNa azidenatural abundance2
10 mMDSSnatural abundance2
920 uMhuman cMyBP-C (319-451)[U-99% 13C; U-99% 15N]3
10 mMMESnatural abundance3
1 mMCaCl2natural abundance3
50 mMNaClnatural abundance3
2 mMTCEPnatural abundance3
1 mMNa azidenatural abundance3
10 mMDSSnatural abundance3
550 uMhuman cMyBP-C (319-451)[U-99% 13C; U-99% 15N]4
10 mMMESnatural abundance4
1 mMCaCl2natural abundance4
50 mMNaClnatural abundance4
1 mMNa azidenatural abundance4
2 mMTCEPnatural abundance4
10 mMDSSnatural abundance4
500 uMhuman cMyBP-C (319-451)[U-99% 13C; U-99% 15N]5
10 mMMESnatural abundance5
1 mMCaCl2natural abundance5
50 mMNaClnatural abundance5
2 mMTCEPnatural abundance5
1 mMNa azidenatural abundance5
10 mMDSSnatural abundance5
800 uMhuman cMyBP-C (319-451)[U-99% 13C; U-99% 15N]6
10 mMMESnatural abundance6
1 mMCaCl2natural abundance6
50 mMNaClnatural abundance6
2 mMTCEPnatural abundance6
1 mMNa azidenatural abundance6
10 mMDSSnatural abundance6
試料状態イオン強度: 50 mM / Label: std_condition / pH: 6.5 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCEBrukerAVANCE6001
Bruker AVANCEBrukerAVANCE8002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
CNS1.2Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
AnalysisCCPNchemical shift assignment
AnalysisCCPNpeak picking
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
精密化手法: molecular dynamics / ソフトェア番号: 2
詳細: torsion angle dynamics, water refinement was carried out using the lowest 50 energy structures from CYANA
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 500 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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