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- PDB-5k4p: Catalytic Domain of MCR-1 phosphoethanolamine transferase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5k4p
タイトルCatalytic Domain of MCR-1 phosphoethanolamine transferase
要素Probable phosphatidylethanolamine transferase Mcr-1
キーワードTRANSFERASE / phosphoethanolamine transferase / alpha/beta/alpha fold / alkaline phosphatase superfamily
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphotransferase activity, phosphate group as acceptor / 転移酵素; リンを含む基を移すもの / lipopolysaccharide core region biosynthetic process / response to antibiotic / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Phosphoethanolamine transferase, N-terminal / Phosphoethanolamine transferase EptA/EptB / Phosphoethanolamine transferase / Sulfatase, N-terminal / Sulfatase / Alkaline Phosphatase, subunit A / Alkaline Phosphatase, subunit A / Alkaline-phosphatase-like, core domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
sorbitol / Probable phosphatidylethanolamine transferase Mcr-1
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli BL21 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.318 Å
データ登録者Stojanoski, V. / Palzkill, T. / Prasad, B.V.V. / Sankaran, B.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID) 米国
引用ジャーナル: Bmc Biol. / 年: 2016
タイトル: Structure of the catalytic domain of the colistin resistance enzyme MCR-1.
著者: Stojanoski, V. / Sankaran, B. / Prasad, B.V. / Poirel, L. / Nordmann, P. / Palzkill, T.
履歴
登録2016年5月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年8月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年9月14日Group: Database references
改定 1.22016年10月5日Group: Database references
改定 1.32019年12月4日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42020年7月29日Group: Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52024年10月9日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Probable phosphatidylethanolamine transferase Mcr-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,34512
ポリマ－38,5091
非ポリマー83611
水6,612367
1
A: Probable phosphatidylethanolamine transferase Mcr-1
ヘテロ分子

A: Probable phosphatidylethanolamine transferase Mcr-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,69024
ポリマ－77,0182
非ポリマー1,67322
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555-y,-x,-z+1/21
Buried area3080 Å2
ΔGint-473 kcal/mol
Surface area25650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.080, 59.080, 186.680
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1010-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Probable phosphatidylethanolamine transferase Mcr-1 / Polymyxin resistance protein MCR-1


分子量: 38508.914 Da / 分子数: 1 / 断片: Catalytic Domain (UNP residues 214-541) / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Plasmid details: pET28a / 株: BL21(DE3)
参照: UniProt: A0A0R6L508, 転移酵素; リンを含む基を移すもの
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 糖 ChemComp-SOR / sorbitol / D-sorbitol / D-glucitol / ソルビト-ル


タイプ: D-saccharide / 分子量: 182.172 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H14O6
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 367 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.28 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.2 M zinc acetate dihydrate, 0.1 M sodium cacodylate trihydrate pH 6.5, 3% w/v D-Sorbitol, and 18% PEG 8,000
PH範囲: 6.5 -7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年4月5日
放射モノクロメーター: Double crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.318→56.327 Å / Num. all: 79227 / Num. obs: 79227 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 14.7 % / Biso Wilson estimate: 9.84 Å2 / Rpim(I) all: 0.055 / Rrim(I) all: 0.212 / Rsym value: 0.197 / Net I/av σ(I): 2.859 / Net I/σ(I): 10.1 / Num. measured all: 1161283
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRrim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
1.32-1.3911.71.7630.4132914113700.5521.91.7631.8100
1.39-1.4714.51.1520.6156522107660.3191.2221.1523100
1.47-1.5815.60.7021157926101440.1870.7430.7024.8100
1.58-1.715.60.4691.514768594780.1250.4980.4696.6100
1.7-1.8615.60.2842.513624987570.0760.3030.2849.6100
1.86-2.0815.50.1684.112294579530.0460.1820.16814.3100
2.08-2.4115.30.129510807970800.0360.1410.12918.1100
2.41-2.9514.50.12258794360620.0340.1320.12220.1100
2.95-4.1714.70.1015.67012447860.0280.1090.10124.7100
4.17-56.32714.40.0964089628310.0250.0970.0924.999.9

-
位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
SCALA3.3.22データスケーリング
SHELX位相決定
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
iMOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.318→49.92 Å / SU ML: 0.14 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.64 / 位相誤差: 16.62 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1776 7369 4.94 %RANDOM
Rwork0.1544 141655 --
obs0.1555 79227 99.99 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 70.01 Å2 / Biso mean: 15.354 Å2 / Biso min: 5.52 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.318→49.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2541 0 22 368 2931
Biso mean--11.04 26.86 -
残基数----324
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0142614
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3623552
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.107394
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009463
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.146950
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
1.318-1.3330.34742490.305347184967
1.333-1.34870.29062750.286546974972
1.3487-1.36510.30882350.280847354970
1.3651-1.38240.28832340.262347544988
1.3824-1.40060.27072530.249147154968
1.4006-1.41980.24622630.23247074970
1.4198-1.44010.23292320.217147624994
1.4401-1.46160.23042110.200147074918
1.4616-1.48440.18762710.193447124983
1.4844-1.50870.19782440.180346654909
1.5087-1.53480.21252750.177747305005
1.5348-1.56270.19972410.169347064947
1.5627-1.59270.17742660.15647244990
1.5927-1.62520.18442490.15147054954
1.6252-1.66060.15352140.146247524966
1.6606-1.69920.17992740.138246904964
1.6992-1.74170.16092760.133747134989
1.7417-1.78880.17332190.135547444963
1.7888-1.84140.17852260.137847354961
1.8414-1.90090.13482390.1347404979
1.9009-1.96880.15932410.130647524993
1.9688-2.04760.15612840.131246704954
2.0476-2.14080.16362460.134446974943
2.1408-2.25370.16862540.133647144968
2.2537-2.39490.18562520.140547264978
2.3949-2.57980.16342300.144247304960
2.5798-2.83940.15512730.143347094982
2.8394-3.25020.15272200.143947134933
3.2502-4.09460.15412160.132747654981
4.0946-49.95630.15842070.144747684975
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.9651-0.3936-0.330.59950.17140.489-0.00180.01270.0094-0.03350.0126-0.03740.02710.00680.00410.0683-0.0101-0.00010.0595-0.00010.063125.1741-1.899452.4205
20.798-0.4554-0.64180.68970.40260.7012-0.0477-0.16420.05640.12130.0989-0.11380.03380.1506-0.04480.08850.0081-0.01380.1019-0.01520.095430.34312.119965.6033
36.15193.5173-1.49917.6285-1.35583.33380.0039-0.4203-0.2120.5052-0.07930.42330.1998-0.23170.07950.16040.00260.060.1949-0.01950.16464.416.35872.433
40.5564-0.1854-0.08840.84750.22650.4951-0.0022-0.0060.0789-0.04470.0249-0.0111-0.0282-0.0084-0.02330.0551-0.00150.00450.05090.00340.060418.56654.922357.7209
53.2896-0.3196-0.03541.182-0.04930.26890.08020.27670.0221-0.1635-0.0669-0.0656-0.0439-0.003-0.01320.10080.00730.01890.1017-0.00110.066927.5061-1.392342.8794
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 218 through 311 )A218 - 311
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 312 through 407 )A312 - 407
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 408 through 423 )A408 - 423
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 424 through 502 )A424 - 502
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 503 through 541 )A503 - 541

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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