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- PDB-5k3i: Crystal structure of Acyl-CoA oxidase-1 in Caenorhabditis elegans... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5k3i
タイトルCrystal structure of Acyl-CoA oxidase-1 in Caenorhabditis elegans complexed with FAD and ATP
要素Acyl-coenzyme A oxidase
キーワードOXIDOREDUCTASE / dauer pheromone / ascarosides / b-oxidation / ATP
機能・相同性
機能・相同性情報


Oxidoreductases; Acting on the CH-CH group of donors; With oxygen as acceptor / Beta-oxidation of pristanoyl-CoA / Synthesis of bile acids and bile salts via 7alpha-hydroxycholesterol / Peroxisomal protein import / ascaroside biosynthetic process / acyl-CoA oxidase / acyl-CoA oxidase activity / pheromone biosynthetic process / fatty acid beta-oxidation using acyl-CoA oxidase / lipid homeostasis ...Oxidoreductases; Acting on the CH-CH group of donors; With oxygen as acceptor / Beta-oxidation of pristanoyl-CoA / Synthesis of bile acids and bile salts via 7alpha-hydroxycholesterol / Peroxisomal protein import / ascaroside biosynthetic process / acyl-CoA oxidase / acyl-CoA oxidase activity / pheromone biosynthetic process / fatty acid beta-oxidation using acyl-CoA oxidase / lipid homeostasis / peroxisomal matrix / FAD binding / fatty acid binding / peroxisome / flavin adenine dinucleotide binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Acyl-CoA oxidase, C-terminal / Acyl-CoA oxidase / Acyl-coenzyme A oxidase, N-terminal / Acyl-CoA oxidase / Acyl-coenzyme A oxidase N-terminal / Butyryl-Coa Dehydrogenase, subunit A; domain 1 / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal domain / Acyl-CoA oxidase/dehydrogenase, middle domain superfamily / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A, domain 2 / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 2 ...Acyl-CoA oxidase, C-terminal / Acyl-CoA oxidase / Acyl-coenzyme A oxidase, N-terminal / Acyl-CoA oxidase / Acyl-coenzyme A oxidase N-terminal / Butyryl-Coa Dehydrogenase, subunit A; domain 1 / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal domain / Acyl-CoA oxidase/dehydrogenase, middle domain superfamily / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A, domain 2 / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 2 / Acyl-CoA dehydrogenase, middle domain / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal domain superfamily / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A, domain 3 / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal and middle domain superfamily / Acyl-CoA dehydrogenase-like, C-terminal / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 / Up-down Bundle / Beta Barrel / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Acyl-coenzyme A oxidase acox-1.1
類似検索 - 構成要素
生物種Caenorhabditis elegans (センチュウ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.683 Å
データ登録者Zhang, X. / Li, K. / Jones, R.A. / Bruner, S.D. / Butcher, R.A.
資金援助 米国, 5件
組織認可番号国
Research Corporation for Science Advancement22844 米国
Ellison Medical FoundationAG-NS-0963-12 米国
National Science Foundation (NSF, United States)1555050 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM087533 米国
Alfred P. Sloan FoundationBR2014-071 米国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2016
タイトル: Structural characterization of acyl-CoA oxidases reveals a direct link between pheromone biosynthesis and metabolic state in Caenorhabditis elegans.
著者: Zhang, X. / Li, K. / Jones, R.A. / Bruner, S.D. / Butcher, R.A.
履歴
登録2016年5月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年8月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年9月7日Group: Database references
改定 1.22016年9月14日Group: Database references
改定 1.32017年9月27日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
改定 1.62024年1月31日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model / refine
Item: _pdbx_initial_refinement_model.accession_code / _refine.pdbx_starting_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acyl-coenzyme A oxidase
B: Acyl-coenzyme A oxidase
C: Acyl-coenzyme A oxidase
D: Acyl-coenzyme A oxidase
E: Acyl-coenzyme A oxidase
F: Acyl-coenzyme A oxidase
G: Acyl-coenzyme A oxidase
H: Acyl-coenzyme A oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)630,53532
ポリマ－619,9998
非ポリマー10,53624
水10,827601
1
A: Acyl-coenzyme A oxidase
B: Acyl-coenzyme A oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)157,6348
ポリマ－155,0002
非ポリマー2,6346
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16940 Å2
ΔGint-108 kcal/mol
Surface area45700 Å2
手法PISA
2
C: Acyl-coenzyme A oxidase
D: Acyl-coenzyme A oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)157,6348
ポリマ－155,0002
非ポリマー2,6346
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area17020 Å2
ΔGint-111 kcal/mol
Surface area44780 Å2
手法PISA
3
E: Acyl-coenzyme A oxidase
F: Acyl-coenzyme A oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)157,6348
ポリマ－155,0002
非ポリマー2,6346
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16860 Å2
ΔGint-107 kcal/mol
Surface area45220 Å2
手法PISA
4
G: Acyl-coenzyme A oxidase
H: Acyl-coenzyme A oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)157,6348
ポリマ－155,0002
非ポリマー2,6346
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16960 Å2
ΔGint-110 kcal/mol
Surface area45150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)152.339, 141.501, 154.968
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 116.76, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
Acyl-coenzyme A oxidase


分子量: 77499.820 Da / 分子数: 8 / 変異: E434A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
遺伝子: acox-1, CELE_F08A8.1, F08A8.1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O62140
#2: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物
ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 601 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.4 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.4 M NaCl, 0.1 M HEPES pH 7.4, 18% w/v PEG 8000 and 8% v/v glycerol
PH範囲: 7.4

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.9787 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年3月13日
放射モノクロメーター: Diamond [111] / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9787 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.63→38.736 Å / Num. obs: 163296 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 32.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.14 / Rsym value: 0.17 / Net I/σ(I): 8.4
反射 シェル解像度: 2.63→2.78 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.61 / Mean I/σ(I) obs: 0.7 / % possible all: 98.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIXモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5K3G

5k3g


解像度: 2.683→38.736 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.56 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2321 8124 4.98 %
Rwork0.2169 --
obs0.2176 163296 99.62 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.683→38.736 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数41619 0 680 601 42900
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00843305
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.98358644
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.24125970
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0556488
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0067409
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6833-2.72960.3063990.29087410X-RAY DIFFRACTION91
2.7296-2.77920.31994210.28247716X-RAY DIFFRACTION95
2.7792-2.83260.28663810.26787781X-RAY DIFFRACTION95
2.8326-2.89040.3083680.26817782X-RAY DIFFRACTION95
2.8904-2.95320.2874040.26097724X-RAY DIFFRACTION95
2.9532-3.02190.28883390.25667860X-RAY DIFFRACTION96
3.0219-3.09740.25673710.24447811X-RAY DIFFRACTION95
3.0974-3.18110.26364030.24127718X-RAY DIFFRACTION95
3.1811-3.27460.23313600.23777816X-RAY DIFFRACTION95
3.2746-3.38020.26594090.22947779X-RAY DIFFRACTION95
3.3802-3.50090.25014280.22467722X-RAY DIFFRACTION95
3.5009-3.6410.23054300.22197724X-RAY DIFFRACTION95
3.641-3.80650.22344520.21447729X-RAY DIFFRACTION94
3.8065-4.00690.20974330.20227741X-RAY DIFFRACTION95
4.0069-4.25750.21843810.19247812X-RAY DIFFRACTION95
4.2575-4.58550.19364170.1797800X-RAY DIFFRACTION95
4.5855-5.04570.19643890.18397810X-RAY DIFFRACTION95
5.0457-5.77280.21654230.20987794X-RAY DIFFRACTION95
5.7728-7.26170.22694210.20877815X-RAY DIFFRACTION95
7.2617-34.27570.17413860.16047913X-RAY DIFFRACTION94

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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