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- PDB-5jzo: Structure of wild type amidase at high temperature at 2.5 Angstro... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jzo
タイトルStructure of wild type amidase at high temperature at 2.5 Angstrom resolution
要素Intracellular protease/amidase
キーワードLYASE / Heat Shock Protein
機能・相同性
機能・相同性情報


glyoxalase III activity / methylglyoxal catabolic process to D-lactate via S-lactoyl-glutathione / protein deglycase activity / DNA repair / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein/nucleic acid deglycase HchA / : / DJ-1/PfpI / DJ-1/PfpI family / Class I glutamine amidotransferase (GATase) domain / Class I glutamine amidotransferase-like / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DJ-1/PfpI domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Vibrio cholerae serotype O1 (コレラ菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Chowdhury, S.R. / Sen, U.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of wild type amidase at high temperature at 2.5 Angstrom resolution
著者: Chowdhury, S.R. / Sen, U.
履歴
登録2016年5月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年6月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_prerelease_seq / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Intracellular protease/amidase
B: Intracellular protease/amidase
C: Intracellular protease/amidase
D: Intracellular protease/amidase
E: Intracellular protease/amidase
F: Intracellular protease/amidase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)189,0696
ポリマ－189,0696
非ポリマー00
水7,296405
1
A: Intracellular protease/amidase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,5121
ポリマ－31,5121
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Intracellular protease/amidase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,5121
ポリマ－31,5121
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Intracellular protease/amidase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,5121
ポリマ－31,5121
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Intracellular protease/amidase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,5121
ポリマ－31,5121
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
E: Intracellular protease/amidase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,5121
ポリマ－31,5121
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
6
F: Intracellular protease/amidase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,5121
ポリマ－31,5121
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)73.375, 80.069, 133.133
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.35, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Intracellular protease/amidase / Uncharacterized protein


分子量: 31511.557 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Vibrio cholerae serotype O1 (strain ATCC 39541 / Classical Ogawa 395 / O395) (コレラ菌)
株: ATCC 39541 / Classical Ogawa 395 / O395 / 遺伝子: VC0395_0351, VC395_A0912 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: A0A0H3AFW5, D-lactate dehydratase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 405 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.55 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 5% PEG 6000, 0.1M sodium citrate, 8% MPD against a reservoir solution of 15% PEG 6000, 0.1M tris-HCl, pH-8.5, 5% MPD.

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2013年12月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→29.668 Å / Num. obs: 49277 / % possible obs: 92.32 % / 冗長度: 1.94 % / Rmerge(I) obs: 0.057 / Net I/σ(I): 1.39
反射 シェル解像度: 2.5→2.67 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
iMOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1N57

1n57


解像度: 2.5→29.668 Å / SU ML: 0.38 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.39 / 位相誤差: 28.09 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.256 1999 4.06 %
Rwork0.1766 --
obs0.1798 49277 92.32 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→29.668 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12984 0 0 405 13389
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00813356
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.31518150
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.3624782
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0821902
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0092400
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5-2.56250.33091450.25643420X-RAY DIFFRACTION94
2.5625-2.63170.36281430.23443403X-RAY DIFFRACTION94
2.6317-2.70910.30181440.22463418X-RAY DIFFRACTION94
2.7091-2.79650.30721450.21983425X-RAY DIFFRACTION95
2.7965-2.89640.31881460.21463426X-RAY DIFFRACTION94
2.8964-3.01220.33131450.21773440X-RAY DIFFRACTION94
3.0122-3.14920.30491450.20073435X-RAY DIFFRACTION94
3.1492-3.3150.30091450.1853432X-RAY DIFFRACTION94
3.315-3.52240.27031440.183413X-RAY DIFFRACTION94
3.5224-3.79380.21671440.15713392X-RAY DIFFRACTION93
3.7938-4.17470.19031420.13743357X-RAY DIFFRACTION91
4.1747-4.77660.2091400.13843319X-RAY DIFFRACTION91
4.7766-6.00980.25811400.16723285X-RAY DIFFRACTION89
6.0098-29.66970.21051310.16683113X-RAY DIFFRACTION83

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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