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- PDB-5jw9: The Crystal Structure of ELL2 Oclludin Domain and AFF4 peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jw9
タイトルThe Crystal Structure of ELL2 Oclludin Domain and AFF4 peptide
要素
  • AF4/FMR2 family member 4
  • RNA polymerase II elongation factor ELL2
キーワードPROTEIN BINDING / Occludin domain / HIV transcription / P-TEFb
機能・相同性
機能・相同性情報


super elongation complex / snRNA transcription by RNA polymerase II / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / spermatid development / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / response to endoplasmic reticulum stress / transcription elongation factor complex ...super elongation complex / snRNA transcription by RNA polymerase II / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / spermatid development / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / response to endoplasmic reticulum stress / transcription elongation factor complex / transcription elongation by RNA polymerase II / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / euchromatin / fibrillar center / regulation of gene expression / nuclear body / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
AF4/FMR2 family / AF4 interaction motif / AF4/FMR2, C-terminal homology domain / AF-4 proto-oncoprotein N-terminal region / AF4 interaction motif / AFF4, C-terminal homology domain / RNA polymerase II elongation factor ELL, N-terminal / RNA polymerase II elongation factor ELL / Occludin homology domain / ELL/occludin family ...AF4/FMR2 family / AF4 interaction motif / AF4/FMR2, C-terminal homology domain / AF-4 proto-oncoprotein N-terminal region / AF4 interaction motif / AFF4, C-terminal homology domain / RNA polymerase II elongation factor ELL, N-terminal / RNA polymerase II elongation factor ELL / Occludin homology domain / ELL/occludin family / Occludin homology domain / Occludin/ELL (OCEL) domain profile. / E3 ubiquitin-protein ligase ELL-like / Winged helix DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA polymerase II elongation factor ELL2 / AF4/FMR2 family member 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.003 Å
データ登録者Qi, S. / Hurley, J.H.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2017
タイトル: Structural basis for ELL2 and AFF4 activation of HIV-1 proviral transcription.
著者: Qi, S. / Li, Z. / Schulze-Gahmen, U. / Stjepanovic, G. / Zhou, Q. / Hurley, J.H.
履歴
登録2016年5月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年2月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月6日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AF4/FMR2 family member 4
B: RNA polymerase II elongation factor ELL2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,5522
ポリマ－21,5522
非ポリマー00
水1,74797
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2910 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area9880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.641, 57.422, 61.338
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 AF4/FMR2 family member 4 / ALL1-fused gene from chromosome 5q31 protein / Protein AF-5q31 / Major CDK9 elongation factor- ...ALL1-fused gene from chromosome 5q31 protein / Protein AF-5q31 / Major CDK9 elongation factor-associated protein


分子量: 6629.030 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AFF4, AF5Q31, MCEF, HSPC092 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UHB7
#2: タンパク質 RNA polymerase II elongation factor ELL2


分子量: 14923.333 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ELL2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O00472
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 97 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.81 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.2M NaCl, 10mM MgCl, 0.3M Na3 Citrate, 0.2M Na Thiocyanate, 0.1M Hepes 7.4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年1月14日
放射モノクロメーター: Double flat crystal, Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 13052 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 14 % / Biso Wilson estimate: 31.72 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.142 / Net I/av σ(I): 19.5 / Net I/σ(I): 6.5
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Diffraction-ID% possible allRmerge(I) obs
2-2.0712.71100
2.07-2.1513.911000.807
2.15-2.2514.311000.663
2.25-2.3714.411000.474
2.37-2.5214.411000.341
2.52-2.7114.311000.273
2.71-2.9914.311000.198
2.99-3.4214.111000.137
3.42-4.3113.911000.105
4.31-5013.2199.90.079

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
SHELX位相決定
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.003→41.92 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 27.08
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2483 539 4.14 %
Rwork0.197 --
obs0.1991 13004 99.89 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 122.6 Å2 / Biso mean: 45.1865 Å2 / Biso min: 16.24 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.003→41.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1279 0 0 97 1376
Biso mean---41.08 -
残基数----151
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0031343
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5691819
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.033183
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003238
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.591832
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 4 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.003-2.20450.32511250.252730633188
2.2045-2.52350.24341360.209230583194
2.5235-3.17920.26681500.212630853235
3.1792-41.92870.22391280.177532593387
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
18.3559-0.73761.93193.63293.64394.52090.6511-2.6896-1.10132.1157-0.91251.45430.4074-1.81470.21830.5261-0.15710.03760.68060.04520.357527.5142.086622.7365
22.1915-2.5938-0.23564.48490.19148.2484-0.1196-0.81140.7562.6646-1.4486-1.62290.11150.9191.28910.6077-0.2682-0.04780.7835-0.10180.754333.580349.538621.1122
34.16973.4876-2.6974.0653-2.06534.2578-0.19210.5590.365-0.19710.3266-0.0367-0.1422-0.2618-0.20410.3350.02-0.05690.25360.00010.39346.03165.471716.4167
42.01065.071-2.52132.5777-2.07387.20990.74060.5918-1.20331.20250.23431.60820.3813-1.206-0.81010.54330.02020.07720.50190.17040.972446.468174.879617.4795
53.91245.1926-0.59957.0809-1.59074.08670.3877-0.0721.31892.06020.18011.43640.08430.1989-0.71940.44680.01530.12740.46460.06520.603839.012960.643526.8668
62.49323.88871.47255.26062.74391.6031-0.0295-0.00410.1477-0.05-0.00170.0339-0.0726-0.05650.02380.25020.0109-0.00890.2140.02150.269147.040659.708720.347
78.54423.66785.69043.93451.64394.52110.787-0.4308-1.310.2857-0.1388-0.01850.52-0.3479-0.5420.3511-0.03810.03020.29810.00580.405530.719838.007714.0552
82.52073.1766-0.73633.1743-0.00571.75140.2465-0.06290.15850.70660.00470.0363-0.2053-0.026-0.22740.3242-0.00190.01570.27420.01160.320748.45165.956725.035
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 14 through 21 )A14 - 21
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 22 through 26 )A22 - 26
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 27 through 36 )A27 - 36
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 37 through 41 )A37 - 41
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 42 through 49 )A42 - 49
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 525 through 578 )B525 - 578
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 579 through 606 )B579 - 606
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 607 through 639 )B607 - 639

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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