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万見
- PDB-5jtm: The structure of chaperone SecB in complex with unstructured PhoA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jtm
タイトルThe structure of chaperone SecB in complex with unstructured PhoA binding site a
要素
  • Alkaline phosphatase
  • Protein-export protein SecB
キーワードCHAPERONE/HYDROLASE / Molecular chaperone / CHAPERONE-HYDROLASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


preprotein binding / : / oxidoreductase activity, acting on phosphorus or arsenic in donors / alkaline phosphatase / protein transport by the Sec complex / alkaline phosphatase activity / hydrogenase (acceptor) activity / protein targeting / phosphoprotein phosphatase activity / protein tetramerization ...preprotein binding / : / oxidoreductase activity, acting on phosphorus or arsenic in donors / alkaline phosphatase / protein transport by the Sec complex / alkaline phosphatase activity / hydrogenase (acceptor) activity / protein targeting / phosphoprotein phosphatase activity / protein tetramerization / : / intracellular protein localization / protein transport / outer membrane-bounded periplasmic space / protein folding / periplasmic space / magnesium ion binding / zinc ion binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Bacterial protein export chaperone SecB / Preprotein translocase subunit SecB / Bacterial Protein-export protein SecB / SecB-like / SecB-like superfamily / Alkaline phosphatase, active site / Alkaline phosphatase active site. / Alkaline phosphatase / Alkaline phosphatase / Alkaline phosphatase homologues ...Bacterial protein export chaperone SecB / Preprotein translocase subunit SecB / Bacterial Protein-export protein SecB / SecB-like / SecB-like superfamily / Alkaline phosphatase, active site / Alkaline phosphatase active site. / Alkaline phosphatase / Alkaline phosphatase / Alkaline phosphatase homologues / Alkaline-phosphatase-like, core domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein-export protein SecB / Alkaline phosphatase / Protein-export protein SecB
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法溶液NMR / molecular dynamics
データ登録者Huang, C. / Saio, T. / Rossi, P. / Kalodimos, C.G.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2016
タイトル: Structural basis for the antifolding activity of a molecular chaperone.
著者: Huang, C. / Rossi, P. / Saio, T. / Kalodimos, C.G.
履歴
登録2016年5月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年8月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年9月21日Group: Database references
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / entity / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.pdbx_number_of_molecules / _pdbx_nmr_spectrometer.model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein-export protein SecB
B: Protein-export protein SecB
C: Protein-export protein SecB
D: Protein-export protein SecB
E: Alkaline phosphatase
F: Alkaline phosphatase
G: Alkaline phosphatase
H: Alkaline phosphatase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,1228
ポリマ－80,1228
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area20630 Å2
ΔGint-127 kcal/mol
Surface area33040 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質
Protein-export protein SecB


分子量: 17287.266 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain 55989 / EAEC) (大腸菌)
株: 55989 / EAEC / 遺伝子: secB, EC55989_4076 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: B7L735, UniProt: P0AG86*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド
Alkaline phosphatase / APase


分子量: 2743.329 Da / 分子数: 4 / Fragment: residues 1-25 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: phoA, b0383, JW0374 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P00634, alkaline phosphatase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic12D 1H-15N HSQC
121isotropic12D 1H-13C HSQC aliphatic
131isotropic12D 1H-13C HSQC aromatic
141isotropic23D 1H-13C NOESY aliphatic
151isotropic23D 1H-13C NOESY aromatic

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試料調製

詳細タイプ: solution
内容: 300 uM [U-100% 13C; U-100% 15N] SecB, 300 uM [U-100% 13C; U-100% 15N] PhoA binding site a, 150 uM potassium chloride, 50 uM sodium phosphate, 50 uM potassium phosphate, 90% H2O/10% D2O
詳細: 1H,13C-ILVMAT Methyl labeling otherwise uniformly deuterated, 12C 15N Specific labelling of aromatic residues
Label: Sample_1 / 溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
300 uMSecB[U-100% 13C; U-100% 15N]1
300 uMPhoA binding site a[U-100% 13C; U-100% 15N]1
150 uMpotassium chloridenatural abundance1
50 uMsodium phosphatenatural abundance1
50 uMpotassium phosphatenatural abundance1
試料状態イオン強度: 150 mM / Label: condition_1 / pH: 7 / 圧: 1 atm / 温度: 301 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III7001
Varian INOVAVarianINOVA9002

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解析

NMR software
名称開発者分類
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
NMRViewJohnson, One Moon Scientificchemical shift assignment
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
精密化手法: molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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