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- PDB-5jth: Crystal structure of E67A calmodulin - CaM:RM20 analog complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jth
タイトルCrystal structure of E67A calmodulin - CaM:RM20 analog complex
要素
  • Calmodulin
  • Myosin light chain kinase, smooth muscle
キーワードTRANSFERASE / E67A calmodulin / calcium signal transduction / protein kinase / myosin light chain kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


aorta smooth muscle tissue morphogenesis / tonic smooth muscle contraction / myosin-light-chain kinase / myosin light chain kinase activity / cellular hypotonic response / : / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / bleb assembly / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / positive regulation of calcium ion transport ...aorta smooth muscle tissue morphogenesis / tonic smooth muscle contraction / myosin-light-chain kinase / myosin light chain kinase activity / cellular hypotonic response / : / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / bleb assembly / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / positive regulation of calcium ion transport / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Calmodulin induced events / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / regulation of synaptic vesicle endocytosis / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / PKA activation / organelle localization by membrane tethering / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / autophagosome membrane docking / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / regulation of synaptic vesicle exocytosis / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / regulation of cardiac muscle cell action potential / response to corticosterone / positive regulation of wound healing / activation of adenylate cyclase activity / positive regulation of DNA binding / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / nitric-oxide synthase binding / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Phase 0 - rapid depolarisation / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / adenylate cyclase activator activity / protein phosphatase activator activity / RHO GTPases activate PAKs / Ion transport by P-type ATPases / cleavage furrow / : / Uptake and function of anthrax toxins / Long-term potentiation / Regulation of MECP2 expression and activity / Calcineurin activates NFAT / adenylate cyclase binding / catalytic complex / DARPP-32 events / regulation of cardiac muscle contraction / detection of calcium ion / smooth muscle contraction / Smooth Muscle Contraction / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / cellular response to interferon-beta / RHO GTPases activate IQGAPs / calcium channel inhibitor activity / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / phosphatidylinositol 3-kinase binding / eNOS activation / Protein methylation / voltage-gated potassium channel complex / enzyme regulator activity / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / Activation of AMPK downstream of NMDARs / stress fiber / Ion homeostasis / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / : / titin binding / positive regulation of protein autophosphorylation / regulation of calcium-mediated signaling / sperm midpiece / calcium channel complex / substantia nigra development / nitric-oxide synthase regulator activity / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / response to amphetamine / sarcomere / regulation of heart rate / FCERI mediated Ca+2 mobilization / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / protein serine/threonine kinase activator activity / VEGFR2 mediated vascular permeability / regulation of cytokinesis / VEGFR2 mediated cell proliferation / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / spindle microtubule
類似検索 - 分子機能
Myosin Light Chain Kinase 1, Kinase domain / Unstructured linker between I-set domains 2 and 3 on MYLCK / : / : / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Fibronectin type III domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type 3 domain ...Myosin Light Chain Kinase 1, Kinase domain / Unstructured linker between I-set domains 2 and 3 on MYLCK / : / : / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Fibronectin type III domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type 3 domain / EF-hand domain pair / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Calmodulin-3 / Myosin light chain kinase, smooth muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.84 Å
データ登録者Grum-Tokars, V.L. / Minasov, G. / Anderson, W.F. / Watterson, D.M.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of E67A calmodulin - CaM:RM20 analog complex
著者: Grum-Tokars, V.L. / Minasov, G. / Anderson, W.F. / Watterson, D.M.
履歴
登録2016年5月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年7月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / struct / struct_conn / struct_conn_type
Item: _citation.title / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.title / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct.title / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_conn_type.id
改定 1.22024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calmodulin
B: Myosin light chain kinase, smooth muscle
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,3016
ポリマ－19,1402
非ポリマー1604
水2,198122
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3480 Å2
ΔGint-74 kcal/mol
Surface area9130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)29.094, 57.053, 44.871
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.18, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Calmodulin / CaM


分子量: 16794.510 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: CALM1, CALM, CAM, CAM1, CALM2, CAM2, CAMB, CALM3, CALML2, CAM3, CAMC, CAMIII
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62158, UniProt: P0DP23*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド Myosin light chain kinase, smooth muscle / smMLCK / Kinase-related protein / KRP / Telokin


分子量: 2345.798 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q15746, myosin-light-chain kinase
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 122 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.38 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1M Sodium Acetate pH 4.6, 25%(w/v) PEG 4000, 20mM CaCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.97857 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年2月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.84→30 Å / Num. obs: 12634 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 7.2 % / Net I/σ(I): 31.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0135精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化解像度: 1.84→28 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.97 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.958 / SU B: 6.958 / SU ML: 0.103 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.153 / ESU R Free: 0.133
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1964 614 4.9 %RANDOM
Rwork0.1567 ---
obs0.15877 12001 99.19 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 31.784 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.85 Å20 Å2-2.02 Å2
2---1.19 Å20 Å2
3---2.47 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.84→28 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1318 0 4 122 1444
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0191449
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021369
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7591.9561949
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.02233177
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.9185185
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg28.25225.5779
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.12915294
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.111511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1350.2207
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0250.021698
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.020.02321
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.0932.047717
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.0752.041715
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.2463.034909
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.2443.038910
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.1942.461732
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.1922.463733
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other5.093.5371041
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.88217.1941891
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other7.79716.831852
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.84→1.888 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.285 43 -
Rwork0.227 787 -
obs--89.63 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.4328-0.70631.54631.4996-0.8112.367-0.1354-0.2860.03520.18220.12440.0536-0.1871-0.1840.01110.04070.03240.0270.0994-0.00020.043-7.19891.0428-7.5408
22.8085-0.2046-0.23512.6707-0.25581.2301-0.0312-0.10150.1450.04270.0388-0.0199-0.031-0.0127-0.00750.003-0.00420.00160.0762-0.02030.0173-1.7482-17.8031-14.1812
38.2298-4.3419-3.0454.57711.76383.45630.015-0.23360.14550.23260.157-0.2270.0272-0.0231-0.17190.0284-0.0063-0.01140.0575-0.01290.0259-3.5957-7.8235-6.8627
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 77
2X-RAY DIFFRACTION1A401 - 402
3X-RAY DIFFRACTION2A78 - 148
4X-RAY DIFFRACTION2A403 - 404
5X-RAY DIFFRACTION3B2 - 22

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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