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- PDB-5jrj: Crystal Structure of Herbaspirillum seropedicae RecA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jrj
タイトルCrystal Structure of Herbaspirillum seropedicae RecA
要素Protein RecA
キーワードDNA BINDING PROTEIN / DNA-binding protein / ATP-dependent DNA protein / ATPase activity / DNA strand exchange
機能・相同性
機能・相同性情報


SOS response / ATP-dependent DNA damage sensor activity / single-stranded DNA binding / DNA recombination / damaged DNA binding / DNA repair / ATP hydrolysis activity / ATP binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
RecA protein, C-terminal domain / Rec A Protein; domain 2 / DNA recombination/repair protein RecA, conserved site / DNA recombination and repair protein RecA, C-terminal / : / RecA C-terminal domain / recA signature. / DNA recombination and repair protein RecA / : / recA bacterial DNA recombination protein ...RecA protein, C-terminal domain / Rec A Protein; domain 2 / DNA recombination/repair protein RecA, conserved site / DNA recombination and repair protein RecA, C-terminal / : / RecA C-terminal domain / recA signature. / DNA recombination and repair protein RecA / : / recA bacterial DNA recombination protein / DNA recombination and repair protein RecA, monomer-monomer interface / RecA family profile 2. / DNA recombination and repair protein RecA-like, ATP-binding domain / RecA family profile 1. / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Protein RecA / Protein RecA
類似検索 - 構成要素
生物種Herbaspirillum seropedicae (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Leite, W.C. / Galvao, C.W. / Saab, S.C. / Iulek, J. / Etto, R.M. / Steffens, M.B.R. / Chitteni-Pattu, S. / Stanage, T. / Keck, J.L. / Cox, M.M.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM32335 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM098885 米国
引用ジャーナル: PLoS ONE / 年: 2016
タイトル: Structural and Functional Studies of H. seropedicae RecA Protein - Insights into the Polymerization of RecA Protein as Nucleoprotein Filament.
著者: Leite, W.C. / Galvao, C.W. / Saab, S.C. / Iulek, J. / Etto, R.M. / Steffens, M.B. / Chitteni-Pattu, S. / Stanage, T. / Keck, J.L. / Cox, M.M.
履歴
登録2016年5月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年8月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月13日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22018年4月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed
改定 1.32019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein RecA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,4914
ポリマ－37,5171
非ポリマー9743
水5,855325
1
A: Protein RecA
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)230,94624
ポリマ－225,0996
非ポリマー5,84718
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z+1/31
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z+2/31
crystal symmetry operation4_555-x,-y,z+1/21
crystal symmetry operation5_555y,-x+y,z+5/61
crystal symmetry operation6_555x-y,x,z+1/61
単位格子
Length a, b, c (Å)87.410, 87.410, 91.353
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61
対称性らせん対称: (Dyad axis: no)

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要素

#1: タンパク質 Protein RecA / Recombinase A


分子量: 37516.516 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Herbaspirillum seropedicae (バクテリア)
株: SmR1 / Cell: Proteobacteria / 遺伝子: recA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): STL2669 / 参照: UniProt: Q9F672, UniProt: D8IYL4*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 325 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.2 % / 解説: rodlike
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: Single crystals were obtained with 0.25 M CaCl2 and 14% w/v PEG 3350 with addition of Polypropylene glycol P 400 (PPG 400) onto the drop to give a final concentration of 5-8% w/v.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: BRUKER SMART 6000 / 検出器: CCD / 日付: 2014年10月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→31.578 Å / Num. obs: 42574 / % possible obs: 97.67 % / 冗長度: 5.18 % / Biso Wilson estimate: 16.94 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.0467 / Net I/σ(I): 31.03
反射 シェル解像度: 1.7→1.73 Å / 冗長度: 1.83 % / Rmerge(I) obs: 0.6285 / Mean I/σ(I) obs: 2.08 / % possible all: 79.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
PROTEUM PLUSVersion 2010.5データ削減
PROTEUM PLUSVersion 2010.5データスケーリング
PHASERPhaser-2.6.0位相決定
Coot0.8.2モデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1XMV

1xmv


解像度: 1.7→31.578 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / 位相誤差: 22.78
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2107 2024 4.75 %
Rwork0.1755 --
obs0.1772 42571 97.66 %
溶媒の処理減衰半径: 1.3 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å
原子変位パラメータBiso mean: 23.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→31.578 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2319 0 0 325 2644
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0152453
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.6213326
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.553947
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.089384
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007423
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6996-1.74210.421090.33482252X-RAY DIFFRACTION76
1.7421-1.78920.30231400.2672732X-RAY DIFFRACTION92
1.7892-1.84180.26411490.22492959X-RAY DIFFRACTION100
1.8418-1.90130.23371480.19892954X-RAY DIFFRACTION100
1.9013-1.96920.22511500.18542935X-RAY DIFFRACTION100
1.9692-2.0480.21551500.18372958X-RAY DIFFRACTION100
2.048-2.14120.22191440.18232963X-RAY DIFFRACTION100
2.1412-2.25410.22361430.17112945X-RAY DIFFRACTION100
2.2541-2.39530.22671470.1692962X-RAY DIFFRACTION100
2.3953-2.58010.20311500.17962966X-RAY DIFFRACTION100
2.5801-2.83960.1991490.17262949X-RAY DIFFRACTION100
2.8396-3.25020.18751470.16422985X-RAY DIFFRACTION100
3.2502-4.09350.18981480.15152971X-RAY DIFFRACTION100
4.0935-31.58350.18551500.15843016X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 33.1732 Å / Origin y: 42.221 Å / Origin z: 42.1896 Å
111213212223313233
T0.1007 Å20.0138 Å2-0.0012 Å2-0.1118 Å20.0134 Å2--0.1049 Å2
L0.593 °2-0.0706 °20.2769 °2-0.2343 °2-0.1199 °2--0.1438 °2
S-0.0415 Å °0.0115 Å °0.0712 Å °-0.0202 Å °-0.0013 Å °-0.0108 Å °-0.0467 Å °0.0006 Å °-0.0319 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain A or ( chain A and resid 401 )A6 - 825
2X-RAY DIFFRACTION1chain A or ( chain A and resid 401 )A401

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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