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万見
- PDB-5jfg: Structure of humanised RadA-mutant humRadA22F in complex with pep... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jfg
タイトルStructure of humanised RadA-mutant humRadA22F in complex with peptide FHTA
要素
  • DNA repair and recombination protein RadA
  • PEPTIDE FHTA
キーワードHYDROLASE / DNA repair / fragment based drug design / humanisation
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP-dependent DNA damage sensor activity / DNA recombination / damaged DNA binding / DNA repair / ATP hydrolysis activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
DNA recombination/repair protein RadA / DNA recombination and repair protein, RecA-like / DNA recombination and repair protein Rad51-like, C-terminal / Rad51 / DNA recombination and repair protein RecA, monomer-monomer interface / RecA family profile 2. / DNA recombination and repair protein RecA-like, ATP-binding domain / RecA family profile 1. / DNA repair Rad51/transcription factor NusA, alpha-helical / Helix-hairpin-helix domain ...DNA recombination/repair protein RadA / DNA recombination and repair protein, RecA-like / DNA recombination and repair protein Rad51-like, C-terminal / Rad51 / DNA recombination and repair protein RecA, monomer-monomer interface / RecA family profile 2. / DNA recombination and repair protein RecA-like, ATP-binding domain / RecA family profile 1. / DNA repair Rad51/transcription factor NusA, alpha-helical / Helix-hairpin-helix domain / Helix-hairpin-helix DNA-binding motif, class 1 / Helix-hairpin-helix DNA-binding motif class 1 / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA repair and recombination protein RadA
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus furiosus (古細菌)
SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.77 Å
データ登録者Fischer, G. / Marsh, M. / Moschetti, T. / Sharpe, T. / Scott, D. / Morgan, M. / Ng, H. / Skidmore, J. / Venkitaraman, A. / Abell, C. ...Fischer, G. / Marsh, M. / Moschetti, T. / Sharpe, T. / Scott, D. / Morgan, M. / Ng, H. / Skidmore, J. / Venkitaraman, A. / Abell, C. / Blundell, T.L. / Hyvonen, M.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Humanisation of RadA from Pyrococcus furiosus
著者: Fischer, G. / Hyvonen, M.
履歴
登録2016年4月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年10月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA repair and recombination protein RadA
B: PEPTIDE FHTA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,1896
ポリマ－25,9142
非ポリマー2744
水2,540141
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1400 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area10840 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.515, 59.269, 88.144
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 DNA repair and recombination protein RadA


分子量: 25398.896 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 108-349 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus furiosus (古細菌) / 遺伝子: radA, PF1926 / プラスミド: pBAT4 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: O74036
#2: タンパク質・ペプチド PEPTIDE FHTA


分子量: 515.562 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)
#3: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 141 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.96 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.08M NaCacodylate pH=6.5, 0.16M CaAcetate, 18% PEG8000, 20% glycerol soaking: 5mM FHTA, 10% DMSO

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.97943 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年12月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97943 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.769→59.269 Å / Num. obs: 21412 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 23.87 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.082 / Rsym value: 0.091 / Net I/σ(I): 13.5
反射 シェル解像度: 1.769→1.775 Å / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.841 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.5精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: HumRadA4

解像度: 1.77→44.07 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9319 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9262 / SU R Cruickshank DPI: 0.178 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.121 / SU Rfree Blow DPI: 0.104 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.104
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1919 1080 5.06 %RANDOM
Rwork0.1741 ---
obs0.1751 21337 99.85 %-
原子変位パラメータBiso mean: 28.85 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.4183 Å20 Å20 Å2
2---9.9595 Å20 Å2
3---7.5411 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.77→44.07 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3638 0 50 141 3829
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0113735HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.16752HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d861SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes51HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes585HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3735HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.76
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17.29
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion241SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4330SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.77→1.86 Å / Total num. of bins used: 11
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2038 127 4.54 %
Rwork0.2079 2668 -
all0.2078 2795 -
obs--99.85 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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