+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5jfe | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Flavin-dependent thymidylate synthase with H2-dUMP | ||||||
Components | Thymidylate synthase ThyX | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / thymidylate synthase / complex / H2-dUMP ligand | ||||||
Function / homology | Function and homology information thymidylate synthase (FAD) / thymidylate synthase (FAD) activity / thymidylate synthase activity / dTMP biosynthetic process / dTTP biosynthetic process / NADPH binding / flavin adenine dinucleotide binding / methylation Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Thermotoga maritima (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.03 Å | ||||||
Authors | Sapra, A. / Stuckey, J. / Palfey, B. | ||||||
Funding support | United States, 1items
| ||||||
Citation | Journal: To Be Published Title: Evaluating H2-dUMP as an Intermediate in the oxidation of Flavin-dependent Thymidylate Synthase Authors: Sapra, A. / Stuckey, J. / Palfey, B. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5jfe.cif.gz | 69.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb5jfe.ent.gz | 48.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5jfe.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5jfe_validation.pdf.gz | 1.1 MB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 5jfe_full_validation.pdf.gz | 1.1 MB | Display | |
Data in XML | 5jfe_validation.xml.gz | 11.4 KB | Display | |
Data in CIF | 5jfe_validation.cif.gz | 15.7 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/jf/5jfe ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/jf/5jfe | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 4gteS S: Starting model for refinement |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
Unit cell |
| ||||||||
Components on special symmetry positions |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 27503.680 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Thermotoga maritima (strain ATCC 43589 / MSB8 / DSM 3109 / JCM 10099) (bacteria) Strain: ATCC 43589 / MSB8 / DSM 3109 / JCM 10099 / Gene: thyX, thy1, TM_0449 Production host: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (bacteria) References: UniProt: Q9WYT0, thymidylate synthase (FAD) | ||
---|---|---|---|
#2: Chemical | ChemComp-FAD / | ||
#3: Chemical | ChemComp-UMC / | ||
#4: Chemical | ChemComp-EDO / #5: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.34 Å3/Da / Density % sol: 63.17 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6.6 Details: 1- 6% PEG 4000, 0-30 mM NaCl, 100 mM Na/K phosphate, pH 6.6 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 21-ID-F / Wavelength: 0.9787 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MARMOSAIC 225 mm CCD / Detector: CCD / Date: Dec 11, 2014 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9787 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.03→50 Å / Num. obs: 24294 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 17.1 % / Biso Wilson estimate: 24.77 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.089 / Rpim(I) all: 0.022 / Rrim(I) all: 0.092 / Χ2: 1.08 / Net I/av σ(I): 41.273 / Net I/σ(I): 8.2 / Num. measured all: 415659 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: _ / % possible all: 100
|
-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
---|
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4GTE Resolution: 2.03→47.75 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / Rfactor Rfree error: 0 / SU R Cruickshank DPI: 0.126 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.129 / SU Rfree Blow DPI: 0.114 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.113
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 102.67 Å2 / Biso mean: 27.03 Å2 / Biso min: 10.22 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.21 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.03→47.75 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Resolution: 2.03→2.12 Å / Total num. of bins used: 12
|