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- PDB-5jen: Crystal structure of the anti-sigma factor RsiV bound to lysozyme -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jen
タイトルCrystal structure of the anti-sigma factor RsiV bound to lysozyme
要素
  • Anti-sigma-V factor RsiV
  • Lysozyme C
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE RECEPTOR / Anti-sigma factor / Inhibitor / Receptor / HYDROLASE-HYDROLASE RECEPTOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Lactose synthesis / 抗微生物ペプチド / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / リゾチーム / lysozyme activity / killing of cells of another organism / defense response to Gram-negative bacterium / membrane => GO:0016020 ...Lactose synthesis / 抗微生物ペプチド / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / リゾチーム / lysozyme activity / killing of cells of another organism / defense response to Gram-negative bacterium / membrane => GO:0016020 / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / 小胞体 / extracellular space / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Fervidobacterium nodosum Rt17-B1 like / Heat-shock cognate protein, ATPase / Deacetylase PdaC / Deacetylase PdaC / Domain of unknown function DUF3298 / PdaC/RsiV-like superfamily / Protein of unknown function (DUF3298) / Actin; Chain A, domain 4 / Hsp90 / Lysozyme - #10 ...Fervidobacterium nodosum Rt17-B1 like / Heat-shock cognate protein, ATPase / Deacetylase PdaC / Deacetylase PdaC / Domain of unknown function DUF3298 / PdaC/RsiV-like superfamily / Protein of unknown function (DUF3298) / Actin; Chain A, domain 4 / Hsp90 / Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / リゾチーム / Lysozyme-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Anti-sigma-V factor RsiV / Lysozyme C
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Gakhar, L. / Williams, K.B. / Ellermeir, C.D.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: The anti-sigma factor RsiV is a receptor for lysozyme: The crystal structure of RsiV-lysozyme complex
著者: Hastie, J.L. / Williams, K.B. / Gakhar, L. / Houtman, J.C. / Ellermeier, C.D.
履歴
登録2016年4月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年9月7日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Anti-sigma-V factor RsiV
B: Lysozyme C
C: Anti-sigma-V factor RsiV
D: Lysozyme C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,51512
ポリマ－92,3064
非ポリマー2098
水7,044391
1
A: Anti-sigma-V factor RsiV
B: Lysozyme C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,2576
ポリマ－46,1532
非ポリマー1044
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3350 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area15790 Å2
手法PISA
2
C: Anti-sigma-V factor RsiV
D: Lysozyme C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,2576
ポリマ－46,1532
非ポリマー1044
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3330 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area15590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.213, 130.326, 136.712
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121

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要素

#1: タンパク質 Anti-sigma-V factor RsiV


分子量: 31690.639 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus subtilis (strain 168) (枯草菌)
株: 168 / 遺伝子: rsiV, yrhM, BSU27130 / プラスミド: pDEST17 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 lambda DE3 / 参照: UniProt: O05403
#2: タンパク質 Lysozyme C / 1 / 4-beta-N-acetylmuramidase C / Allergen Gal d IV


分子量: 14462.354 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 参照: UniProt: P00698, リゾチーム
#3: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 式: Na
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 391 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.1 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.2 M sodium nitrate, 20% (w/v) PEG 3350.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: RDI CMOS_8M / 検出器: CMOS / 日付: 2014年4月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→60.53 Å / Num. obs: 36905 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 30.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.109 / Net I/σ(I): 14
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.899 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2155: ???)精密化
XDSVERSION January 10, 2014データ削減
XDSVERSION January 10, 2014データスケーリング
PHENIX1.10_2155位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.3→47.166 Å / SU ML: 0.32 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 25.14
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2366 1812 4.92 %
Rwork0.1809 --
obs0.1837 36825 99.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→47.166 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5397 0 8 391 5796
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0145502
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1597438
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.2143366
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.061824
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007949
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3-2.36220.39781480.2782637X-RAY DIFFRACTION100
2.3622-2.43170.30821490.22962614X-RAY DIFFRACTION100
2.4317-2.51020.2851470.20562677X-RAY DIFFRACTION100
2.5102-2.59990.32711450.19842597X-RAY DIFFRACTION100
2.5999-2.7040.2481060.18822712X-RAY DIFFRACTION100
2.704-2.82710.23481240.19212713X-RAY DIFFRACTION100
2.8271-2.97610.25531450.20142641X-RAY DIFFRACTION100
2.9761-3.16250.28091300.20842663X-RAY DIFFRACTION100
3.1625-3.40660.25881250.20362700X-RAY DIFFRACTION100
3.4066-3.74930.23891500.18412706X-RAY DIFFRACTION100
3.7493-4.29150.23111270.15532725X-RAY DIFFRACTION100
4.2915-5.40560.1651790.13362719X-RAY DIFFRACTION100
5.4056-47.17550.16931370.15472909X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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