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- PDB-5jeg: Human carbonic anhydrase II (V121I) complexed with benzo[d]thiazo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jeg
タイトルHuman carbonic anhydrase II (V121I) complexed with benzo[d]thiazole-2-sulfonamide
要素Carbonic anhydrase 2
キーワードLYASE / Anhydrase / Mutant / Hydrophobic
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of cellular pH reduction / positive regulation of dipeptide transmembrane transport / regulation of monoatomic anion transport / secretion / cyanamide hydratase activity / cyanamide hydratase / arylesterase activity / regulation of chloride transport / Reversible hydration of carbon dioxide / morphogenesis of an epithelium ...positive regulation of cellular pH reduction / positive regulation of dipeptide transmembrane transport / regulation of monoatomic anion transport / secretion / cyanamide hydratase activity / cyanamide hydratase / arylesterase activity / regulation of chloride transport / Reversible hydration of carbon dioxide / morphogenesis of an epithelium / angiotensin-activated signaling pathway / regulation of intracellular pH / positive regulation of synaptic transmission, GABAergic / carbonic anhydrase / carbonate dehydratase activity / carbon dioxide transport / Erythrocytes take up oxygen and release carbon dioxide / Erythrocytes take up carbon dioxide and release oxygen / neuron cellular homeostasis / apical part of cell / myelin sheath / extracellular exosome / zinc ion binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Carbonic Anhydrase II / Alpha carbonic anhydrase / Carbonic anhydrase, alpha-class, conserved site / Alpha-carbonic anhydrases signature. / Carbonic anhydrase, alpha-class / Alpha carbonic anhydrase domain / Alpha carbonic anhydrase domain superfamily / Eukaryotic-type carbonic anhydrase / Alpha-carbonic anhydrases profile. / Eukaryotic-type carbonic anhydrase ...Carbonic Anhydrase II / Alpha carbonic anhydrase / Carbonic anhydrase, alpha-class, conserved site / Alpha-carbonic anhydrases signature. / Carbonic anhydrase, alpha-class / Alpha carbonic anhydrase domain / Alpha carbonic anhydrase domain superfamily / Eukaryotic-type carbonic anhydrase / Alpha-carbonic anhydrases profile. / Eukaryotic-type carbonic anhydrase / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1,3-benzothiazole-2-sulfonamide / Carbonic anhydrase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.19 Å
データ登録者Fox, J.M. / Kang, K. / Sastry, M. / Sherman, W. / Sankaran, B. / Zwart, P.H. / Whitesides, G.M.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States)1152196 米国
Department of Energy (DOE, United States)DE-AC02-05CH11231 米国
引用ジャーナル: Angew. Chem. Int. Ed. Engl. / 年: 2017
タイトル: Water-Restructuring Mutations Can Reverse the Thermodynamic Signature of Ligand Binding to Human Carbonic Anhydrase.
著者: Fox, J.M. / Kang, K. / Sastry, M. / Sherman, W. / Sankaran, B. / Zwart, P.H. / Whitesides, G.M.
履歴
登録2016年4月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年1月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年3月15日Group: Database references
改定 1.22017年3月29日Group: Database references
改定 1.32017年9月20日Group: Author supporting evidence / Structure summary / カテゴリ: pdbx_audit_support / struct_keywords
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _struct_keywords.pdbx_keywords
改定 1.42019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52024年3月6日Group: Advisory / Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Carbonic anhydrase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,6504
ポリマ－29,1561
非ポリマー4943
水7,134396
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.430, 41.480, 72.640
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 104.64, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Carbonic anhydrase 2 / Carbonate dehydratase II / Carbonic anhydrase C / CAC / Carbonic anhydrase II / CA-II


分子量: 29155.891 Da / 分子数: 1 / 変異: V121I / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CA2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00918, carbonic anhydrase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-EVF / 1,3-benzothiazole-2-sulfonamide / ベンゾチアゾ-ル-2-スルホンアミド


分子量: 214.265 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C7H6N2O2S2 / 詳細: 1,3-benzothiazole-2-sulfonamide
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 396 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.07 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: We soaked monoclinic crystals of HCAII with BTA (EVF) by carrying out the following steps: (i) We prepared soaking solutions containing 1.32 M sodium citrate, 1 mM ZnSO4, 100 mM Tris-HCl (pH ...詳細: We soaked monoclinic crystals of HCAII with BTA (EVF) by carrying out the following steps: (i) We prepared soaking solutions containing 1.32 M sodium citrate, 1 mM ZnSO4, 100 mM Tris-HCl (pH 7.8), and 5 mM ligand. (ii) We combined 4 uL of soaking solution and 1-2 crystals of HCAII within a drop on the surface of a reservoir cover (EasyXtal CrystalSupport, Qiagen). (iii) To a clear plastic reservoir in a 15-reservoir plate (EasyXtal, Qiagen), we added 1 mL of soaking solution (without ligand present). We attached the reservoir cover to the reservoir and left the entire setup at 4 deg C for 1 week.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年4月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.19→35.722 Å / Num. obs: 151070 / % possible obs: 98.25 % / 冗長度: 1.9 % / Net I/σ(I): 1.34

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_1839精密化
xia2データ削減
xia2データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.19→35.722 Å / SU ML: 0.11 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 15.05
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1561 3875 2.57 %
Rwork0.1322 --
obs0.1328 151070 98.25 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.19→35.722 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2091 0 0 396 2487
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0162300
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d2.2143159
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.761855
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.121329
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01406
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.19-1.20450.23271390.23614886X-RAY DIFFRACTION92
1.2045-1.21980.2411280.23195016X-RAY DIFFRACTION93
1.2198-1.23580.25011320.2375013X-RAY DIFFRACTION94
1.2358-1.25270.29161340.22355156X-RAY DIFFRACTION95
1.2527-1.27060.26781450.2125047X-RAY DIFFRACTION96
1.2706-1.28960.18871180.20155338X-RAY DIFFRACTION98
1.2896-1.30980.20331310.18715180X-RAY DIFFRACTION98
1.3098-1.33120.19911610.18095285X-RAY DIFFRACTION98
1.3312-1.35420.22931300.17985229X-RAY DIFFRACTION99
1.3542-1.37880.17431410.17015318X-RAY DIFFRACTION99
1.3788-1.40530.18641330.16045206X-RAY DIFFRACTION99
1.4053-1.4340.20281420.15465338X-RAY DIFFRACTION99
1.434-1.46520.16051360.14065350X-RAY DIFFRACTION99
1.4652-1.49930.15791370.13055264X-RAY DIFFRACTION99
1.4993-1.53680.18251300.12725293X-RAY DIFFRACTION99
1.5368-1.57830.15731350.12065367X-RAY DIFFRACTION99
1.5783-1.62480.17071450.11745269X-RAY DIFFRACTION100
1.6248-1.67720.13951480.11045311X-RAY DIFFRACTION100
1.6772-1.73720.16741300.11295375X-RAY DIFFRACTION100
1.7372-1.80670.14431490.1085337X-RAY DIFFRACTION100
1.8067-1.88890.1511310.10535346X-RAY DIFFRACTION100
1.8889-1.98850.11511350.10475331X-RAY DIFFRACTION100
1.9885-2.11310.11881510.10575318X-RAY DIFFRACTION99
2.1131-2.27620.14521400.10545298X-RAY DIFFRACTION100
2.2762-2.50520.11051450.11565325X-RAY DIFFRACTION99
2.5052-2.86760.16951360.13095311X-RAY DIFFRACTION100
2.8676-3.61240.15841420.12415347X-RAY DIFFRACTION100
3.6124-35.73850.1181510.11925341X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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