[English] 日本語
Yorodumi- PDB-5iyp: Protruding domain of GII.4 human norovirus CHDC2094 in complex wi... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5iyp | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Protruding domain of GII.4 human norovirus CHDC2094 in complex with HBGA type A (triglycan) | |||||||||
Components | VP1 | |||||||||
Keywords | VIRAL PROTEIN / Norovirus / Virus capsid / Protruding domain / HBGA | |||||||||
Function / homology | Function and homology information Positive stranded ssRNA viruses / Nucleoplasmin-like/VP (viral coat and capsid proteins) / Positive stranded ssRNA viruses / Calicivirus coat protein C-terminal / Calicivirus coat protein C-terminal / Calicivirus coat protein / Calicivirus coat protein / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit ...Positive stranded ssRNA viruses / Nucleoplasmin-like/VP (viral coat and capsid proteins) / Positive stranded ssRNA viruses / Calicivirus coat protein C-terminal / Calicivirus coat protein C-terminal / Calicivirus coat protein / Calicivirus coat protein / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / Beta Barrel / Mainly Beta Similarity search - Domain/homology | |||||||||
Biological species | Norovirus Hu/GII.4/CHDC2094/1974/US | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 1.27 Å | |||||||||
Authors | Singh, B.K. / Hansman, G.S. | |||||||||
Citation | Journal: To be published Title: Four decades of structural evolution of GII.4 norovirus Authors: Singh, B.K. / Hansman, G.S. | |||||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5iyp.cif.gz | 361.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb5iyp.ent.gz | 296.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5iyp.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/iy/5iyp ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/iy/5iyp | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
Related structure data | 5iynSC 5iyqC 5konC 5lfeC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| |||||||||
Unit cell |
| |||||||||
Components on special symmetry positions |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 33742.633 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: P DOMAIN (UNP residues 225-530) Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Norovirus Hu/GII.4/CHDC2094/1974/US / Plasmid: MBP-HTSHP / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / References: UniProt: D0QJ68 #2: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source #3: Chemical | ChemComp-EDO / #4: Chemical | ChemComp-FLC / | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.4 Å3/Da / Density % sol: 48.83 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5.6 / Details: Sodium citrate, PEG3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID23-1 / Wavelength: 0.97625 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Jul 27, 2015 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Si111 / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97625 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.25→48.25 Å / Num. obs: 175960 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 12.32 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Net I/σ(I): 12.8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
|
-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Phasing MR |
|
-Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 5IYN Resolution: 1.27→48.248 Å / SU ML: 0.13 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 15.53
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 88.98 Å2 / Biso mean: 16.9017 Å2 / Biso min: 7.93 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.27→48.248 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell |
|