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- PDB-5icw: Crystal structure of human NatF (hNaa60) homodimer bound to Coenzyme A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5icw
タイトルCrystal structure of human NatF (hNaa60) homodimer bound to Coenzyme A
要素N-alpha-acetyltransferase 60
キーワードTRANSFERASE / Acetylation / GNAT / NAT
機能・相同性
機能・相同性情報


N-terminal methionine Nalpha-acetyltransferase NatF / N-terminal peptidyl-methionine acetylation / N-terminal protein amino acid acetylation / peptide alpha-N-acetyltransferase activity / histone H4 acetyltransferase activity / histone acetyltransferase activity / histone acetyltransferase / chromosome segregation / nucleosome assembly / cell population proliferation ...N-terminal methionine Nalpha-acetyltransferase NatF / N-terminal peptidyl-methionine acetylation / N-terminal protein amino acid acetylation / peptide alpha-N-acetyltransferase activity / histone H4 acetyltransferase activity / histone acetyltransferase activity / histone acetyltransferase / chromosome segregation / nucleosome assembly / cell population proliferation / Golgi membrane / protein homodimerization activity
類似検索 - 分子機能
N-alpha-acetyltransferase 60-like / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COENZYME A / N-alpha-acetyltransferase 60
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.951 Å
データ登録者Stove, S.I. / Magin, R.S. / Marmorstein, R. / Arnesen, T.
資金援助 ノルウェー, 米国, 6件
組織認可番号国
Norwegian Cancer Society ノルウェー
Bergen Research Foundaton (BFS) ノルウェー
The Research Council of Norway ノルウェー
Western Norway Regional Health Authority ノルウェー
National Institutes of HealthGM060293 米国
National Institutes of HealthGM071339 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2016
タイトル: Crystal Structure of the Golgi-Associated Human N alpha-Acetyltransferase 60 Reveals the Molecular Determinants for Substrate-Specific Acetylation.
著者: Stve, S.I. / Magin, R.S. / Foyn, H. / Haug, B.E. / Marmorstein, R. / Arnesen, T.
履歴
登録2016年2月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年6月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年7月6日Group: Database references
改定 1.22016年7月20日Group: Database references
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-alpha-acetyltransferase 60
B: N-alpha-acetyltransferase 60
C: N-alpha-acetyltransferase 60
D: N-alpha-acetyltransferase 60
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,28212
ポリマ－83,0704
非ポリマー3,2128
水8,359464
1
A: N-alpha-acetyltransferase 60
B: N-alpha-acetyltransferase 60
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,1416
ポリマ－41,5352
非ポリマー1,6064
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4930 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area17710 Å2
手法PISA
2
C: N-alpha-acetyltransferase 60
ヘテロ分子

D: N-alpha-acetyltransferase 60
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,1416
ポリマ－41,5352
非ポリマー1,6064
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_454x-1,y,z-11
Buried area4760 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area17570 Å2
手法PISA
3
D: N-alpha-acetyltransferase 60
ヘテロ分子

C: N-alpha-acetyltransferase 60
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,1416
ポリマ－41,5352
非ポリマー1,6064
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_656x+1,y,z+11
Buried area4760 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area17570 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.840, 84.298, 68.485
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.10, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
N-alpha-acetyltransferase 60 / Histone acetyltransferase type B protein 4 / HAT4 / N-acetyltransferase 15 / NatF catalytic subunit


分子量: 20767.590 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NAA60, HAT4, NAT15, UNQ2771/PRO7155 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9H7X0, histone acetyltransferase, EC: 2.3.1.88
#2: 化合物
ChemComp-COA / COENZYME A / CoA


分子量: 767.534 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 464 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 3% Tascimate, 0.1 M Bistris pH 6.5 and 16% PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年3月2日
放射モノクロメーター: Rigaku Osmic VariMax HF / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.951→46.458 Å / Num. obs: 52859 / % possible obs: 94.63 % / 冗長度: 13 % / Rmerge(I) obs: 0.098 / Net I/σ(I): 12.82
反射 シェル解像度: 1.951→1.989 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4LX9

4lx9


解像度: 1.951→46.249 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 31.57 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2547 2477 4.95 %
Rwork0.2072 --
obs0.2095 50014 94.63 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.951→46.249 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5697 0 196 464 6357
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0086049
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2788243
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.0122115
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.056925
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051003
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9512-1.98870.3416930.29611690X-RAY DIFFRACTION61
1.9887-2.02930.3175940.2952066X-RAY DIFFRACTION74
2.0293-2.07340.32361370.27842361X-RAY DIFFRACTION85
2.0734-2.12160.31341190.26662626X-RAY DIFFRACTION94
2.1216-2.17470.30031460.26392694X-RAY DIFFRACTION98
2.1747-2.23350.29951400.25932767X-RAY DIFFRACTION99
2.2335-2.29920.31891650.25242785X-RAY DIFFRACTION100
2.2992-2.37340.30041450.22392762X-RAY DIFFRACTION100
2.3734-2.45820.22281390.21592802X-RAY DIFFRACTION100
2.4582-2.55670.30131590.22062749X-RAY DIFFRACTION100
2.5567-2.6730.24631400.21922760X-RAY DIFFRACTION100
2.673-2.81390.26851350.2222795X-RAY DIFFRACTION100
2.8139-2.99020.24261520.20182780X-RAY DIFFRACTION100
2.9902-3.2210.23131460.20142774X-RAY DIFFRACTION99
3.221-3.5450.24311420.19072791X-RAY DIFFRACTION99
3.545-4.05780.21231370.17492773X-RAY DIFFRACTION99
4.0578-5.11130.1931400.16642750X-RAY DIFFRACTION98
5.1113-46.26240.29691480.19862812X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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