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- PDB-5i85: aSMase with zinc and phosphocholine -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5i85
タイトルaSMase with zinc and phosphocholine
要素Sphingomyelin phosphodiesterase
キーワードHYDROLASE / acid sphingomyelinase / phosphocholine
機能・相同性
機能・相同性情報


acid sphingomyelin phosphodiesterase activity / sphingomyelin catabolic process / sphingomyelin metabolic process / sphingomyelin phosphodiesterase / sphingomyelin phosphodiesterase activity / lamellar body / phospholipase C / phosphatidylcholine phospholipase C activity / endolysosome / termination of signal transduction ...acid sphingomyelin phosphodiesterase activity / sphingomyelin catabolic process / sphingomyelin metabolic process / sphingomyelin phosphodiesterase / sphingomyelin phosphodiesterase activity / lamellar body / phospholipase C / phosphatidylcholine phospholipase C activity / endolysosome / termination of signal transduction / glycosphingolipid catabolic process / ceramide biosynthetic process / plasma membrane repair / Glycosphingolipid catabolism / response to type I interferon / hydrolase activity, acting on glycosyl bonds / response to ionizing radiation / positive regulation of endocytosis / response to tumor necrosis factor / : / negative regulation of MAP kinase activity / cellular response to calcium ion / response to interleukin-1 / cholesterol metabolic process / lysosomal lumen / lipid droplet / response to cocaine / wound healing / response to virus / cellular response to UV / nervous system development / endosome / positive regulation of viral entry into host cell / lysosome / response to xenobiotic stimulus / symbiont entry into host cell / positive regulation of apoptotic process / signal transduction / extracellular space / zinc ion binding / extracellular exosome / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Sphingomyelin phosphodiesterase / Acid sphingomyelinase/endopolyphosphatase, metallophosphatase domain / Sphingomyelin phosphodiesterase, C-terminal domain / Acid sphingomyelin phosphodiesterase C-terminal region / Saposin (B) Domains / Saposin B type domain / Saposin-like / Saposin B type domain profile. / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOCHOLINE / Sphingomyelin phosphodiesterase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Zhou, Y.F. / Wei, R.R.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2016
タイトル: Human acid sphingomyelinase structures provide insight to molecular basis of Niemann-Pick disease.
著者: Zhou, Y.F. / Metcalf, M.C. / Garman, S.C. / Edmunds, T. / Qiu, H. / Wei, R.R.
履歴
登録2016年2月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年9月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年11月16日Group: Database references
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_asym_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_seq_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_asym_id / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12021年3月24日Group: Derived calculations / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity_src_gen / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.22023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sphingomyelin phosphodiesterase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,07121
ポリマ－65,1141
非ポリマー3,95720
水4,702261
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Sphingomyelin phosphodiesterase
ヘテロ分子

A: Sphingomyelin phosphodiesterase
ヘテロ分子

A: Sphingomyelin phosphodiesterase
ヘテロ分子

A: Sphingomyelin phosphodiesterase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)276,28584
ポリマ－260,4574
非ポリマー15,82880
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation9_554-x,-x+y,-z-1/31
crystal symmetry operation12_554x,x-y,-z-1/31
Buried area25600 Å2
ΔGint-658 kcal/mol
Surface area89120 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)131.601, 131.601, 188.573
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number181
Space group name H-MP6422
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-950-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Sphingomyelin phosphodiesterase / Acid sphingomyelinase / aSMase


分子量: 65114.270 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMPD1, ASM / プラスミド: pIRES2 / 細胞株 (発現宿主): HEK293S Gnt1- / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P17405, sphingomyelin phosphodiesterase

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糖 , 4種, 6分子

#2: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 910.823 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3DManpa1-6DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,5,4/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3-3/a4-b1_b4-c1_c6-d1_d3-e1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(6+1)][a-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}}}}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#5: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 4種, 275分子

#6: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#7: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#8: 化合物 ChemComp-PC / PHOSPHOCHOLINE / [りん酸水素2-(トリメチルアミニオ)エチル]アニオン


分子量: 184.151 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H15NO4P
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 261 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.02 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: phosphocholine soaked in well solution containing 1.5 M ammonium sulfate, 0.1 M sodium acetate pH 5.0-5.5, 12% glycerol.
PH範囲: 5.0-5.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ SUPERBRIGHT / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2015年1月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→48.7 Å / Num. obs: 34056 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 17.3 % / Biso Wilson estimate: 30.76 Å2 / Rsym value: 0.2 / Net I/av σ(I): 3.476 / Net I/σ(I): 12.6
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.5-2.6413.90.8220.91100
2.64-2.814.50.6621.11100
2.8-2.9915.70.51.51100
2.99-3.2317.20.3362.21100
3.23-3.5418.50.2343.11100
3.54-3.9519.40.17541100
3.95-4.5620.10.1374.91100
4.56-5.5920.50.1125.91100
5.59-7.9120.40.0927.51100
7.91-31.17518.50.0415.6198.3

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.63 Å31.17 Å
Translation2.63 Å31.17 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(dev_2229: ???)精密化
CrystalClearデータ収集
SCALA3.3.21データスケーリング
MOLREP位相決定
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
iMOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5I81

5i81


解像度: 2.5→31.175 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.73 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2218 1676 4.93 %
Rwork0.1903 --
obs0.1919 33985 99.92 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→31.175 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4161 0 238 261 4660
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0184557
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8856235
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.0432642
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.048682
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007782
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5-2.57360.32021510.25472625X-RAY DIFFRACTION100
2.5736-2.65660.29311430.23842625X-RAY DIFFRACTION100
2.6566-2.75150.24891370.23442642X-RAY DIFFRACTION100
2.7515-2.86160.25861250.22282674X-RAY DIFFRACTION100
2.8616-2.99170.27921400.22942650X-RAY DIFFRACTION100
2.9917-3.14930.26521410.21972653X-RAY DIFFRACTION100
3.1493-3.34640.25621360.20672657X-RAY DIFFRACTION100
3.3464-3.60440.23931370.19482677X-RAY DIFFRACTION100
3.6044-3.96650.19131300.17392705X-RAY DIFFRACTION100
3.9665-4.5390.15211320.14622726X-RAY DIFFRACTION100
4.539-5.71290.18971560.15452753X-RAY DIFFRACTION100
5.7129-31.1770.18761480.17512922X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.9436-0.17470.69866.9250.48471.66440.01650.15040.2727-0.2940.0290.53230.1801-0.093-0.13920.2714-0.21930.00960.56-0.00310.3559-32.0149-53.4368-43.2966
21.01570.1910.60050.63790.2011.229-0.13070.36490.0575-0.2050.110.04690.02720.09460.0110.2229-0.1387-0.0230.39570.04280.2132-8.4684-36.5066-33.4933
31.63370.33030.51821.29260.05872.1811-0.04420.4509-0.1991-0.21810.1475-0.0160.36240.1879-0.09660.2329-0.065-0.00140.3174-0.07030.2326-0.99-49.753-31.9245
40.9744-0.34850.63010.91910.06221.991-0.07070.2195-0.01590.01320.15950.02980.1940.1122-0.06150.1315-0.0674-0.00690.24170.01160.1785-2.6569-41.1269-17.0606
51.3917-0.04440.11412.0621-1.10562.2558-0.1570.07560.20770.07280.19410.116-0.2219-0.0858-0.00330.149-0.0412-0.04880.22150.00990.1885-8.1869-27.2748-13.2717
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 84 through 127 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 128 through 324 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 325 through 416 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 417 through 510 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 511 through 611 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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