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- PDB-5i2n: Structure of the human GluN1/GluN2A LBD in complex with N-ethyl-7... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5i2n
タイトルStructure of the human GluN1/GluN2A LBD in complex with N-ethyl-7-{[2-fluoro-3-(trifluoromethyl)phenyl]methyl}-2-methyl-5-oxo-5H-[1,3]thiazolo[3,2-a]pyrimidine-3-carboxamide (compound 29)
要素(Glutamate receptor ionotropic, NMDA ...) x 2
キーワードTRANSPORT PROTEIN / NMDA / receptor / glutamate / channel
機能・相同性
機能・相同性情報


glycine-gated cation channel activity / excitatory chemical synaptic transmission / directional locomotion / Synaptic adhesion-like molecules / serotonin metabolic process / protein localization to postsynaptic membrane / sleep / response to glycine / propylene metabolic process / regulation of monoatomic cation transmembrane transport ...glycine-gated cation channel activity / excitatory chemical synaptic transmission / directional locomotion / Synaptic adhesion-like molecules / serotonin metabolic process / protein localization to postsynaptic membrane / sleep / response to glycine / propylene metabolic process / regulation of monoatomic cation transmembrane transport / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / NMDA glutamate receptor activity / NMDA selective glutamate receptor complex / neurotransmitter receptor complex / Neurexins and neuroligins / ligand-gated sodium channel activity / glutamate binding / glutamate receptor signaling pathway / calcium ion transmembrane import into cytosol / protein heterotetramerization / glycine binding / startle response / positive regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / monoatomic cation transmembrane transport / dopamine metabolic process / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / positive regulation of calcium ion transport into cytosol / Long-term potentiation / monoatomic cation transport / excitatory synapse / regulation of neuronal synaptic plasticity / monoatomic ion channel complex / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / synaptic cleft / calcium ion homeostasis / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / glutamate-gated calcium ion channel activity / neurogenesis / EPHB-mediated forward signaling / sensory perception of pain / sodium ion transmembrane transport / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / cytoplasmic vesicle membrane / synaptic membrane / response to amphetamine / excitatory postsynaptic potential / regulation of membrane potential / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / protein catabolic process / postsynaptic density membrane / negative regulation of protein catabolic process / brain development / calcium ion transmembrane transport / visual learning / regulation of synaptic plasticity / response to wounding / memory / long-term synaptic potentiation / terminal bouton / synaptic vesicle / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / presynaptic membrane / RAF/MAP kinase cascade / response to ethanol / chemical synaptic transmission / dendritic spine / postsynaptic membrane / learning or memory / calmodulin binding / neuron projection / postsynaptic density / positive regulation of apoptotic process / response to xenobiotic stimulus / synapse / dendrite / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / cell surface / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / : / : / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : ...Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / : / : / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-67J / GLUTAMIC ACID / GLYCINE / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1 / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.12 Å
データ登録者Wallweber, H.J.A. / Lupardus, P.J.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2016
タイトル: Discovery of GluN2A-Selective NMDA Receptor Positive Allosteric Modulators (PAMs): Tuning Deactivation Kinetics via Structure-Based Design.
著者: Volgraf, M. / Sellers, B.D. / Jiang, Y. / Wu, G. / Ly, C.Q. / Villemure, E. / Pastor, R.M. / Yuen, P.W. / Lu, A. / Luo, X. / Liu, M. / Zhang, S. / Sun, L. / Fu, Y. / Lupardus, P.J. / ...著者: Volgraf, M. / Sellers, B.D. / Jiang, Y. / Wu, G. / Ly, C.Q. / Villemure, E. / Pastor, R.M. / Yuen, P.W. / Lu, A. / Luo, X. / Liu, M. / Zhang, S. / Sun, L. / Fu, Y. / Lupardus, P.J. / Wallweber, H.J. / Liederer, B.M. / Deshmukh, G. / Plise, E. / Tay, S. / Reynen, P. / Herrington, J. / Gustafson, A. / Liu, Y. / Dirksen, A. / Dietz, M.G. / Liu, Y. / Wang, T.M. / Hanson, J.E. / Hackos, D. / Scearce-Levie, K. / Schwarz, J.B.
履歴
登録2016年2月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年3月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年4月6日Group: Database references
改定 1.22023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A
B: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,2067
ポリマ－65,2932
非ポリマー9145
水5,314295
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2730 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area25310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.521, 89.859, 120.801
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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Glutamate receptor ionotropic, NMDA ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A / GluN2A / Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-1 / N-methyl D-aspartate receptor subtype 2A / hNR2A


分子量: 31883.441 Da / 分子数: 1
断片: UNP residues 401-539, GT linker, UNP residues 661-802
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GRIN2A, NMDAR2A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q12879
#2: タンパク質 Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1 / GluN1 / Glutamate [NMDA] receptor subunit zeta-1 / N-methyl-D-aspartate receptor subunit NR1 / NMD-R1


分子量: 33409.074 Da / 分子数: 1
断片: UNP residues 415-565, GT linker, UNP residues 684-821
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GRIN1, NMDAR1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q05586

-
非ポリマー , 6種, 300分子

#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID / グルタミン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4
#5: 化合物 ChemComp-67J / N-ethyl-7-{[2-fluoro-3-(trifluoromethyl)phenyl]methyl}-2-methyl-5-oxo-5H-[1,3]thiazolo[3,2-a]pyrimidine-3-carboxamide


分子量: 413.389 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H15F4N3O2S
#6: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#7: 化合物 ChemComp-GLY / GLYCINE / グリシン


タイプ: peptide linking / 分子量: 75.067 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H5NO2
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 295 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.64 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 1:2 v/v protein to mother liquor (0.1 M HEPES, pH 7.0, 10-13% PEG8000, 2 mM calcium acetate)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年4月19日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.12→90 Å / Num. obs: 35568 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 5.2 % / Biso Wilson estimate: 36.05 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 15.8
反射 シェル解像度: 2.12→2.37 Å / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.438 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.5精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2A5T

2a5t


解像度: 2.12→72.1 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9442 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9252 / SU R Cruickshank DPI: 0.211 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.222 / SU Rfree Blow DPI: 0.175 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.173
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2232 1803 5.07 %RANDOM
Rwork0.1856 ---
obs0.1876 35568 99.75 %-
原子変位パラメータBiso mean: 41.69 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.3762 Å20 Å20 Å2
2--4.6949 Å20 Å2
3----5.0711 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.241 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.12→72.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4373 0 59 295 4727
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.014569HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.056187HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1604SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes106HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes685HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4569HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd1SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.24
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion16.87
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion595SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact5386SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.12→2.18 Å / Total num. of bins used: 18
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2459 129 4.49 %
Rwork0.2033 2744 -
all0.2052 2873 -
obs--99.75 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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