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- PDB-5hvo: Structure of Aspergillus fumigatus trehalose-6-phosphate synthase... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5hvo
タイトルStructure of Aspergillus fumigatus trehalose-6-phosphate synthase B in complex with UDP and validoxylamine A
要素Alpha,alpha-trehalose-phosphate synthase (UDP-forming)
キーワードTRANSFERASE / trehalose-6-phosphate synthase
機能・相同性
機能・相同性情報


: / alpha,alpha-trehalose-phosphate synthase (UDP-forming) / alpha,alpha-trehalose-phosphate synthase (UDP-forming) activity / alpha,alpha-trehalose-phosphate synthase complex (UDP-forming) / trehalose biosynthetic process / cellular response to heat / nucleotide binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Alpha,alpha-trehalose-phosphate synthase / Glycosyl transferase, family 20 / Glycosyltransferase family 20 / Glycogen Phosphorylase B; / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / Chem-VDM / Alpha,alpha-trehalose-phosphate synthase [UDP-forming] 2
類似検索 - 構成要素
生物種Neosartorya fumigata (カビ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.467 Å
データ登録者Miao, Y. / Brennan, R.G.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)1P01AI104533-01A1 米国
引用ジャーナル: MBio / 年: 2017
タイトル: Structural and In Vivo Studies on Trehalose-6-Phosphate Synthase from Pathogenic Fungi Provide Insights into Its Catalytic Mechanism, Biological Necessity, and Potential for Novel Antifungal Drug Design.
著者: Miao, Y. / Tenor, J.L. / Toffaletti, D.L. / Maskarinec, S.A. / Liu, J. / Lee, R.E. / Perfect, J.R. / Brennan, R.G.
履歴
登録2016年1月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年5月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22017年9月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32019年12月11日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha,alpha-trehalose-phosphate synthase (UDP-forming)
B: Alpha,alpha-trehalose-phosphate synthase (UDP-forming)
C: Alpha,alpha-trehalose-phosphate synthase (UDP-forming)
D: Alpha,alpha-trehalose-phosphate synthase (UDP-forming)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)218,43112
ポリマ－215,4734
非ポリマー2,9588
水3,459192
1
A: Alpha,alpha-trehalose-phosphate synthase (UDP-forming)
B: Alpha,alpha-trehalose-phosphate synthase (UDP-forming)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,2166
ポリマ－107,7372
非ポリマー1,4794
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5340 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area36340 Å2
手法PISA
2
C: Alpha,alpha-trehalose-phosphate synthase (UDP-forming)
D: Alpha,alpha-trehalose-phosphate synthase (UDP-forming)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,2166
ポリマ－107,7372
非ポリマー1,4794
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5280 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area36270 Å2
手法PISA
3
A: Alpha,alpha-trehalose-phosphate synthase (UDP-forming)
B: Alpha,alpha-trehalose-phosphate synthase (UDP-forming)
ヘテロ分子

A: Alpha,alpha-trehalose-phosphate synthase (UDP-forming)
B: Alpha,alpha-trehalose-phosphate synthase (UDP-forming)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)218,43112
ポリマ－215,4734
非ポリマー2,9588
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565x,-y+1,-z1
Buried area15000 Å2
ΔGint-75 kcal/mol
Surface area68370 Å2
手法PISA
4
C: Alpha,alpha-trehalose-phosphate synthase (UDP-forming)
D: Alpha,alpha-trehalose-phosphate synthase (UDP-forming)
ヘテロ分子

C: Alpha,alpha-trehalose-phosphate synthase (UDP-forming)
D: Alpha,alpha-trehalose-phosphate synthase (UDP-forming)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)218,43112
ポリマ－215,4734
非ポリマー2,9588
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_564x,-y+1,-z-11
Buried area14720 Å2
ΔGint-76 kcal/mol
Surface area68370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.276, 130.581, 184.813
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP22121

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要素

#1: タンパク質
Alpha,alpha-trehalose-phosphate synthase (UDP-forming) / Trehalose-6-phosphate synthase


分子量: 53868.348 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Neosartorya fumigata (strain ATCC MYA-4609 / Af293 / CBS 101355 / FGSC A1100) (カビ)
株: ATCC MYA-4609 / Af293 / CBS 101355 / FGSC A1100 / 遺伝子: AFUA_2G04010 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q4WHW0, alpha,alpha-trehalose-phosphate synthase (UDP-forming)
#2: 化合物
ChemComp-UDP / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / UDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 404.161 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H14N2O12P2 / コメント: UDP*YM
#3: 化合物
ChemComp-VDM / (1S,2S,3R,6S)-4-(HYDROXYMETHYL)-6-{[(1S,2S,3S,4R,5R)-2,3,4-TRIHYDROXY-5-(HYDROXYMETHYL)CYCLOHEXYL]AMINO}CYCLOHEX-4-ENE-1,2,3-TRIOL / VALIDOXYLAMINE / バリドキシルアミンA


分子量: 335.350 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H25NO8
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 192 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.24 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 0.2 M lithium sulfate, 0.1 M Tris, 20% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300-HS / 検出器: CCD / 日付: 2015年11月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.46→50 Å / Num. obs: 74743 / % possible obs: 97.6 % / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.107 / Rpim(I) all: 0.054 / Rrim(I) all: 0.12 / Χ2: 0.989 / Net I/av σ(I): 17.251 / Net I/σ(I): 7.5 / Num. measured all: 371828
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.46-2.54.30.68237240.640.370.780.59498.9
2.5-2.554.50.61837330.7370.3260.7020.59998.8
2.55-2.64.70.61937260.760.3210.6990.63298.5
2.6-2.654.90.59137710.7710.3020.6660.63698.9
2.65-2.7150.51737080.820.2610.5810.66898.4
2.71-2.7750.46237020.8770.2310.5180.67498.7
2.77-2.845.10.38437330.9130.1910.4310.68998.3
2.84-2.925.10.31437260.940.1560.3520.75598.4
2.92-35.10.25337600.9520.1260.2840.79698.3
3-3.15.10.20337170.9710.1010.2270.88798.1
3.1-3.215.10.16737040.9790.0830.1860.98497.9
3.21-3.345.10.13537460.9870.0670.1511.07297.8
3.34-3.495.10.11237040.990.0550.1251.16897.6
3.49-3.675.10.08837300.9920.0440.0991.20297.5
3.67-3.95.10.07437300.9940.0370.0831.28497.4
3.9-4.215.10.06937280.9950.0340.0771.52896.9
4.21-4.635.10.07537450.9930.0370.0841.63396.6
4.63-5.35.10.06837190.9930.0330.0761.35396.3
5.3-6.675.10.06137710.9960.030.0691.21895.8
6.67-504.80.07338660.9880.0370.0821.22493.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.4_1496精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化解像度: 2.467→39.828 Å / FOM work R set: 0.7969 / SU ML: 0.31 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.46 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2364 1999 2.68 %
Rwork0.2002 72686 -
obs0.2012 74685 96.22 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 131.93 Å2 / Biso mean: 51.77 Å2 / Biso min: 23.99 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.467→39.828 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14584 0 336 192 15112
Biso mean--49.28 48.42 -
残基数----1823
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00815142
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.20520529
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052267
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0072582
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.3275501
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.4667-2.52830.34631150.26324172428778
2.5283-2.59670.26331440.23355249539399
2.5967-2.67310.28141460.22875279542599
2.6731-2.75940.33091440.22935280542499
2.7594-2.85790.28851440.23315222536699
2.8579-2.97230.27811450.23135268541398
2.9723-3.10760.28711450.22165238538398
3.1076-3.27130.20411450.21725274541998
3.2713-3.47620.23791430.20865237538098
3.4762-3.74440.24191450.19315261540698
3.7444-4.12090.21181450.18495260540597
4.1209-4.71630.19961440.17475260540497
4.7163-5.93890.2141460.1925307545396
5.9389-39.8330.23261480.1845379552794

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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