[日本語] English
万見
- PDB-5hq2: Structural model of Set8 histone H4 Lys20 methyltransferase bound... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5hq2
タイトルStructural model of Set8 histone H4 Lys20 methyltransferase bound to nucleosome core particle
要素
  • (DNA (149-MER)) x 2
  • Guanine nucleotide exchange factor SRM1
  • Histone H2A
  • Histone H2B 1.1
  • Histone H3.2
  • Histone H4
  • N-lysine methyltransferase SETD8
キーワードTransferase/DNA / chromatin enzyme / chromatin complex / epigenetics / histone methyltransferase / Transferase-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


response to pheromone / lysine N-methyltransferase activity / [histone H4]-lysine20 N-methyltransferase / histone H4K20 monomethyltransferase activity / histone H4K20 methyltransferase activity / histone H4 methyltransferase activity / polytene chromosome / peptidyl-lysine monomethylation / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / mitotic chromosome condensation ...response to pheromone / lysine N-methyltransferase activity / [histone H4]-lysine20 N-methyltransferase / histone H4K20 monomethyltransferase activity / histone H4K20 methyltransferase activity / histone H4 methyltransferase activity / polytene chromosome / peptidyl-lysine monomethylation / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / mitotic chromosome condensation / protein-lysine N-methyltransferase activity / regulation of mitotic spindle assembly / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / poly(A)+ mRNA export from nucleus / histone methyltransferase activity / nucleus organization / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / ribosomal subunit export from nucleus / regulation of mitotic cell cycle / Condensation of Prophase Chromosomes / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / guanyl-nucleotide exchange factor activity / regulation of signal transduction by p53 class mediator / Regulation of TP53 Activity through Methylation / PKMTs methylate histone lysines / protein import into nucleus / transcription corepressor activity / structural constituent of chromatin / nucleosome / heterochromatin formation / nucleosome assembly / protein heterodimerization activity / cell division / negative regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Regulator of chromosome condensation (RCC1) signature 1. / Class V SAM-dependent methyltransferases / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / : / : / : / Regulator of chromosome condensation (RCC1) repeat / Regulator of chromosome condensation (RCC1) signature 2. / Regulator of chromosome condensation (RCC1) repeat / Regulator of chromosome condensation, RCC1 ...Regulator of chromosome condensation (RCC1) signature 1. / Class V SAM-dependent methyltransferases / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / : / : / : / Regulator of chromosome condensation (RCC1) repeat / Regulator of chromosome condensation (RCC1) signature 2. / Regulator of chromosome condensation (RCC1) repeat / Regulator of chromosome condensation, RCC1 / Regulator of chromosome condensation (RCC1) repeat profile. / Regulator of chromosome condensation 1/beta-lactamase-inhibitor protein II / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / : / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H2B 1.1 / Histone H2A type 1 / Guanine nucleotide exchange factor SRM1 / Histone H4 / Histone H3.2 / Histone H2A / N-lysine methyltransferase KMT5A
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
synthetic construct (人工物)
Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4.5 Å
データ登録者Tavarekere, G. / McGinty, R.K. / Tan, S.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM088236 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM111651 米国
Damon Runyon Cancer Research FoundationDRG 2107-12 米国
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2016
タイトル: Multivalent Interactions by the Set8 Histone Methyltransferase With Its Nucleosome Substrate.
著者: Girish, T.S. / McGinty, R.K. / Tan, S.
履歴
登録2016年1月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年4月27日Group: Database references
改定 1.22017年9月6日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32017年9月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42017年11月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 1.52019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.62024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Histone H3.2
B: Histone H4
G: Histone H2A
H: Histone H2B 1.1
I: DNA (149-MER)
J: DNA (149-MER)
K: Guanine nucleotide exchange factor SRM1
M: N-lysine methyltransferase SETD8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)222,1678
ポリマ－222,1678
非ポリマー00
水00
1
A: Histone H3.2
B: Histone H4
G: Histone H2A
H: Histone H2B 1.1
I: DNA (149-MER)
J: DNA (149-MER)
K: Guanine nucleotide exchange factor SRM1
M: N-lysine methyltransferase SETD8

A: Histone H3.2
B: Histone H4
G: Histone H2A
H: Histone H2B 1.1
I: DNA (149-MER)
J: DNA (149-MER)
K: Guanine nucleotide exchange factor SRM1
M: N-lysine methyltransferase SETD8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)444,33316
ポリマ－444,33316
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)100.729, 300.752, 182.090
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
詳細Gel filtration used to confirm assembly

-
要素

-
タンパク質 , 6種, 6分子 ABGHKM

#1: タンパク質 Histone H3.2


分子量: 15303.930 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
プラスミド: pET3D / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P84233
#2: タンパク質 Histone H4


分子量: 11263.231 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
プラスミド: pET3A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P62799
#3: タンパク質 Histone H2A


分子量: 13978.241 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: hist1h2aj, LOC494591 / プラスミド: pET3A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: Q6AZJ8, UniProt: P06897*PLUS
#4: タンパク質 Histone H2B 1.1 / H2B1.1


分子量: 13524.752 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
プラスミド: pET3A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P02281
#7: タンパク質 Guanine nucleotide exchange factor SRM1 / Pheromone response pathway component SRM1 / Pre-mRNA-processing protein 20 / Regulator of ...Pheromone response pathway component SRM1 / Pre-mRNA-processing protein 20 / Regulator of chromosome condensation / Suppressor of receptor mutations 1 / mRNA transport protein 1


分子量: 53095.613 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: SRM1, MTR1, PRP20, YGL097W / プラスミド: pST50Tr / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P21827
#8: タンパク質 N-lysine methyltransferase SETD8 / H4-K20-HMTase SETD8 / Histone-lysine N-methyltransferase SETD8 / Lysine N-methyltransferase 5A / ...H4-K20-HMTase SETD8 / Histone-lysine N-methyltransferase SETD8 / Lysine N-methyltransferase 5A / PR/SET domain-containing protein 07 / PR/SET07 / SET domain-containing protein 8


分子量: 23016.270 Da / 分子数: 1 / Mutation: H347F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SETD8, KMT5A, PRSET7, SET07, SET8 / プラスミド: pST50Tr / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)PLysS
参照: UniProt: Q9NQR1, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの, histone-lysine N-methyltransferase

-
DNA鎖 , 2種, 2分子 IJ

#5: DNA鎖 DNA (149-MER)


分子量: 45772.168 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 遺伝子: WIDOM 601 nucleosome positioning sequence / プラスミド: plasmid / 詳細 (発現宿主): PST55 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HB101
#6: DNA鎖 DNA (149-MER)


分子量: 46212.430 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 遺伝子: WIDOM 601 nucleosome positioning sequence / プラスミド: plasmid / 詳細 (発現宿主): PST55 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HB101

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.37 %
結晶化温度: 277 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 5.5
詳細: 25 mM sodium acetate pH 5.5, 40 mM sodium citrate,1 mM DTT, 6% PEG2000-MME
PH範囲: 5.5-6

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: Liquid N2 stream
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年7月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4.5→46.19 Å / Num. all: 16854 / Num. obs: 16854 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.095 / Net I/σ(I): 12.9
反射 シェル解像度: 4.5→4.74 Å / 冗長度: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 0.852 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 99.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0103精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 4.5→46 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.864 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.832 / SU B: 124.392 / SU ML: 1.58 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 1.271 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3972 845 5 %RANDOM
Rwork0.33904 ---
obs0.34184 15908 99.32 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 171.987 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-11.93 Å20 Å2-0 Å2
2---7.31 Å20 Å2
3----4.62 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4.5→46 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4767 2971 0 0 7738
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0168112
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0040.024618
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.991.61611783
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.359310286
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3185950
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0520.21316
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.028379
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021646
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it9.96721.7973827
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other9.95121.7963826
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it17.74332.6584768
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other17.74332.664769
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it10.88622.7294285
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other10.88522.7314286
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other16.72734.0127015
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined27.0759255
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other27.0769256
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 4.5→4.616 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.439 55 -
Rwork0.36 1125 -
obs--96.48 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る