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- PDB-5hph: Structure of TRAP1 fragment -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5hph
タイトルStructure of TRAP1 fragment
要素Heat shock protein 75 kDa, mitochondrial
キーワードCHAPERONE / Trap1 / Hsp90
機能・相同性
機能・相同性情報


translational attenuation / negative regulation of cellular respiration / Citric acid cycle (TCA cycle) / Respiratory electron transport / tumor necrosis factor receptor binding / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to hydrogen peroxide / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / : / cell periphery / ATP-dependent protein folding chaperone ...translational attenuation / negative regulation of cellular respiration / Citric acid cycle (TCA cycle) / Respiratory electron transport / tumor necrosis factor receptor binding / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to hydrogen peroxide / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / : / cell periphery / ATP-dependent protein folding chaperone / mitochondrial intermembrane space / unfolded protein binding / protein folding / mitochondrial inner membrane / mitochondrial matrix / protein kinase binding / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding / membrane
類似検索 - 分子機能
HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase ...HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / PHOSPHATE ION / Heat shock protein 75 kDa, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.429 Å
データ登録者Sung, N. / Chang, C. / Lee, S. / Tsai, F.T.F.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM111084 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM104980 米国
Welch FoundationQ-1530 米国
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2016
タイトル: 2.4 angstrom resolution crystal structure of human TRAP1NM, the Hsp90 paralog in the mitochondrial matrix.
著者: Sung, N. / Lee, J. / Kim, J.H. / Chang, C. / Tsai, F.T. / Lee, S.
履歴
登録2016年1月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年8月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月13日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22018年4月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.32019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年3月6日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock protein 75 kDa, mitochondrial
B: Heat shock protein 75 kDa, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)115,81215
ポリマ－113,9052
非ポリマー1,90613
水2,432135
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11770 Å2
ΔGint-101 kcal/mol
Surface area41210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.437, 104.946, 156.909
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Heat shock protein 75 kDa, mitochondrial / HSP 75 / TNFR-associated protein 1 / Tumor necrosis factor type 1 receptor-associated protein / TRAP-1


分子量: 56952.570 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 60-554 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRAP1, HSP75 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q12931

-
非ポリマー , 6種, 148分子

#2: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 135 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.69 %
結晶化温度: 287 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.25 / 詳細: 1.8M Ammonium Sulfate, 0.1M MES, 1% dioxane

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97929 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年4月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97929 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.429→49.764 Å / Num. obs: 58241 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 6.8 % / Net I/σ(I): 10.6
反射 シェル解像度: 2.43→2.47 Å / % possible all: 90.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10_2155精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化解像度: 2.429→49.764 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.86
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2379 1998 3.44 %
Rwork0.1951 --
obs0.1966 58112 98.6 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 250.07 Å2 / Biso mean: 80.6986 Å2 / Biso min: 40.19 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.429→49.764 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7646 0 108 135 7889
Biso mean--73.67 72.45 -
残基数----965
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0077899
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.03510673
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0561189
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0081349
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.1474786
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.4286-2.48940.38711260.33393510363687
2.4894-2.55670.37981390.28813931407098
2.5567-2.63190.35081420.26733978412099
2.6319-2.71680.3471420.25973980412299
2.7168-2.81390.2811430.24714029417299
2.8139-2.92660.31061420.233340294171100
2.9266-3.05980.27011420.227239964138100
3.0598-3.22110.30061430.21240254168100
3.2211-3.42280.23921440.211740304174100
3.4228-3.6870.23721440.196940604204100
3.687-4.05790.22211460.172840834229100
4.0579-4.64470.19381450.154340754220100
4.6447-5.85040.18851490.182541664315100
5.8504-49.77450.23441510.18474222437398
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1175-0.40070.39720.56790.49183.1787-0.1513-0.0676-0.21490.0141-0.0345-0.02320.41930.1374-0.03150.51830.05390.14230.47430.04350.5936-6.42811.8907-3.016
20.36750.7722-0.09962.7338-1.46631.09180.0038-0.0888-0.16880.0248-0.21370.0372-0.10730.04160.00010.49180.01310.0710.63370.02130.51471.473529.5102-2.6903
30.00910.5547-0.62551.8545-2.01991.58070.2322-0.01280.08050.4497-0.0724-0.2047-1.0814-0.14020.02410.95730.07840.07280.6060.06880.59714.756856.8663-14.7258
40.69470.22310.59080.56140.71233.1014-0.05580.0489-0.0191-0.0399-0.26860.2553-0.0334-0.2828-0.01430.47690.04390.04840.505-0.12950.62-18.04246.5667-28.5567
52.13920.90580.41330.55640.07560.2168-0.22640.11990.0845-0.19590.03370.1665-0.1781-0.0274-0.00010.6969-0.01360.03070.5029-0.08310.54623.157821.892-36.3532
62.96380.61491.04930.6380.87731.554-0.08940.0813-0.2812-0.11130.0513-0.29310.14460.487900.52650.1120.03470.60440.08330.562331.180330.276-30.3736
71.99992.00012.00011.99951.99991.99980.34820.98980.98141.7156-0.11840.4083-0.3292-0.2549-0.24781.72540.66990.38830.59380.71930.432343.486736.8649-17.9815
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 70 through 287 )A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 288 through 432 )A0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 433 through 551 )A0
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 70 through 277 )B0
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 278 through 407 )B0
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 408 through 551 )B0
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 552 through 552 )B0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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