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- PDB-5hpg: STRUCTURE AND LIGAND DETERMINANTS OF THE RECOMBINANT KRINGLE 5 DO... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5hpg
タイトルSTRUCTURE AND LIGAND DETERMINANTS OF THE RECOMBINANT KRINGLE 5 DOMAIN OF HUMAN PLASMINOGEN
要素PLASMINOGEN
キーワードSERINE PROTEASE / KRINGLE 5 / HUMAN PLASMINOGEN / FIBRINOLYSIS
機能・相同性
機能・相同性情報


plasmin / tissue remodeling / protein antigen binding / Signaling by PDGF / positive regulation of fibrinolysis / negative regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / Dissolution of Fibrin Clot / biological process involved in interaction with symbiont / Activation of Matrix Metalloproteinases / apolipoprotein binding ...plasmin / tissue remodeling / protein antigen binding / Signaling by PDGF / positive regulation of fibrinolysis / negative regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / Dissolution of Fibrin Clot / biological process involved in interaction with symbiont / Activation of Matrix Metalloproteinases / apolipoprotein binding / extracellular matrix disassembly / negative regulation of cell-substrate adhesion / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / negative regulation of fibrinolysis / fibrinolysis / Degradation of the extracellular matrix / serine-type peptidase activity / platelet alpha granule lumen / kinase binding / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / blood coagulation / Platelet degranulation / protein-folding chaperone binding / protease binding / : / endopeptidase activity / blood microparticle / protein domain specific binding / external side of plasma membrane / signaling receptor binding / negative regulation of cell population proliferation / serine-type endopeptidase activity / enzyme binding / cell surface / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1A, plasmin / Plasminogen Kringle 4 / Plasminogen Kringle 4 / divergent subfamily of APPLE domains / : / PAN/Apple domain profile. / PAN domain / PAN/Apple domain / Kringle domain / Kringle ...Peptidase S1A, plasmin / Plasminogen Kringle 4 / Plasminogen Kringle 4 / divergent subfamily of APPLE domains / : / PAN/Apple domain profile. / PAN domain / PAN/Apple domain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.66 Å
データ登録者Tulinsky, A. / Mochalkin, I. / Castellino, F.J.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 1998
タイトル: Structure and ligand binding determinants of the recombinant kringle 5 domain of human plasminogen.
著者: Chang, Y. / Mochalkin, I. / McCance, S.G. / Cheng, B. / Tulinsky, A. / Castellino, F.J.
履歴
登録1997年9月19日処理サイト: BNL
改定 1.01998年3月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月25日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Database references / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年10月23日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PLASMINOGEN
B: PLASMINOGEN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,7892
ポリマ－18,7892
非ポリマー00
水3,477193
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)77.430, 79.200, 30.780
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.84721, -0.07401, -0.52607), (-0.03051, -0.98184, 0.18726), (-0.53037, 0.1747, 0.82957)
ベクター: 31.749, 53.688, 3.802)

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要素

#1: タンパク質 PLASMINOGEN


分子量: 9394.440 Da / 分子数: 2 / 断片: KRINGLE 5 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00747, plasmin
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 193 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 42 %
結晶化pH: 7
詳細: 24% (W/V) PEG 8000, 0.1 M NA-HEPES, PH 7.0, 0.15 M LI2(SO4)
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: used to seeding
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
130 mg/mlprotein1drop
212 %(w/v)PEG80001drop
30.05 Msodium HEPES1drop
40.075 M1dropLi2SO4
524 %(w/v)PEG80001reservoir
60.1 Msodium HEPES1reservoir
70.15 M1reservoirLi2SO4

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データ収集

回折平均測定温度: 123 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS II / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年4月1日 / 詳細: MSC-YALE MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.66→35.26 Å / Num. obs: 16720 / % possible obs: 72 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.042 / Rsym value: 0.051 / Net I/σ(I): 14
反射 シェル解像度: 1.6→1.86 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.087 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / Rsym value: 0.13 / % possible all: 37
反射
*PLUS
Observed criterion σ(I): 1 / Num. measured all: 42366
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.66 Å / 最低解像度: 1.8 Å / % possible obs: 37 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
RIGAKUR-AXISデータ収集
RIGAKUR-AXISデータ削減
AMoRE位相決定
PROFFT精密化
R-AXIS(RIGAKU)データ削減
R-AXIS(RIGAKU)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1PKR

1pkr


解像度: 1.66→7 Å / σ(F): 1
Rfactor反射数%反射
Rwork0.166 --
all-16720 -
obs-15014 84 %
原子変位パラメータBiso mean: 15.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.66→7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1296 0 0 193 1489
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0160.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0340.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.050.04
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.160.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.180.8
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.240.8
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.230.8
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor5.23
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor17.815
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor22.420
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: PROFFT / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.166
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.41.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it3.53
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.72
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it4.13.5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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