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- PDB-5how: X-ray crystallographic structure of an Abeta 17-36 beta-hairpin. ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5how
タイトルX-ray crystallographic structure of an Abeta 17-36 beta-hairpin. LV(PHI)FAEDCGSNKCAII(SAR)L(ORN)V
要素Amyloid beta A4 protein
キーワードPROTEIN FIBRIL / amyloid / oligomer / beta-hairpin / Alzheimer's
機能・相同性
機能・相同性情報


amyloid-beta complex / negative regulation of presynapse assembly / cytosolic mRNA polyadenylation / collateral sprouting in absence of injury / microglia development / regulation of synapse structure or activity / regulation of Wnt signaling pathway / synaptic assembly at neuromuscular junction / Formyl peptide receptors bind formyl peptides and many other ligands / axo-dendritic transport ...amyloid-beta complex / negative regulation of presynapse assembly / cytosolic mRNA polyadenylation / collateral sprouting in absence of injury / microglia development / regulation of synapse structure or activity / regulation of Wnt signaling pathway / synaptic assembly at neuromuscular junction / Formyl peptide receptors bind formyl peptides and many other ligands / axo-dendritic transport / axon midline choice point recognition / smooth endoplasmic reticulum calcium ion homeostasis / astrocyte activation involved in immune response / NMDA selective glutamate receptor signaling pathway / mating behavior / regulation of spontaneous synaptic transmission / ciliary rootlet / Golgi-associated vesicle / PTB domain binding / Lysosome Vesicle Biogenesis / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / positive regulation of amyloid fibril formation / neuron remodeling / Deregulated CDK5 triggers multiple neurodegenerative pathways in Alzheimer's disease models / nuclear envelope lumen / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / suckling behavior / signaling receptor activator activity / dendrite development / modulation of excitatory postsynaptic potential / TRAF6 mediated NF-kB activation / presynaptic active zone / positive regulation of protein metabolic process / neuromuscular process controlling balance / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / The NLRP3 inflammasome / negative regulation of long-term synaptic potentiation / regulation of presynapse assembly / regulation of multicellular organism growth / transition metal ion binding / intracellular copper ion homeostasis / negative regulation of neuron differentiation / ECM proteoglycans / spindle midzone / positive regulation of T cell migration / smooth endoplasmic reticulum / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / forebrain development / positive regulation of chemokine production / clathrin-coated pit / Notch signaling pathway / protein serine/threonine kinase binding / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / extracellular matrix organization / neuron projection maintenance / Mitochondrial protein degradation / response to interleukin-1 / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / positive regulation of mitotic cell cycle / cholesterol metabolic process / axonogenesis / positive regulation of calcium-mediated signaling / dendritic shaft / platelet alpha granule lumen / adult locomotory behavior / positive regulation of glycolytic process / central nervous system development / learning / positive regulation of interleukin-1 beta production / trans-Golgi network membrane / positive regulation of long-term synaptic potentiation / endosome lumen / locomotory behavior / astrocyte activation / Post-translational protein phosphorylation / positive regulation of JNK cascade / microglial cell activation / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / serine-type endopeptidase inhibitor activity / synapse organization / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / neuromuscular junction / visual learning / recycling endosome / positive regulation of interleukin-6 production / Golgi lumen / cognition / neuron cellular homeostasis / positive regulation of inflammatory response / endocytosis / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / cellular response to amyloid-beta / neuron projection development / G2/M transition of mitotic cell cycle / positive regulation of tumor necrosis factor production / apical part of cell / synaptic vesicle / cell-cell junction / Platelet degranulation
類似検索 - 分子機能
Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain conserved site / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain superfamily / Copper-binding of amyloid precursor, CuBD / Amyloid precursor protein (APP) copper-binding (CuBD) domain signature. / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide superfamily / Beta-amyloid peptide (beta-APP) / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide / Beta-amyloid precursor protein C-terminal / Amyloidogenic glycoprotein, intracellular domain, conserved site ...Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain conserved site / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain superfamily / Copper-binding of amyloid precursor, CuBD / Amyloid precursor protein (APP) copper-binding (CuBD) domain signature. / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide superfamily / Beta-amyloid peptide (beta-APP) / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide / Beta-amyloid precursor protein C-terminal / Amyloidogenic glycoprotein, intracellular domain, conserved site / Beta-amyloid precursor protein C-terminus / Amyloid precursor protein (APP) intracellular domain signature. / Amyloidogenic glycoprotein, extracellular / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding / Amyloidogenic glycoprotein, E2 domain / E2 domain superfamily / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding domain superfamily / Amyloid A4 N-terminal heparin-binding / E2 domain of amyloid precursor protein / Amyloid precursor protein (APP) E1 domain profile. / Amyloid precursor protein (APP) E2 domain profile. / amyloid A4 / Amyloidogenic glycoprotein / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / PH-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Amyloid-beta precursor protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2.295 Å
データ登録者Kreutzer, A.G. / Nowick, J.S. / Spencer, R.K.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM097562 米国
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2016
タイトル: X-ray Crystallographic Structures of a Trimer, Dodecamer, and Annular Pore Formed by an A beta 17-36 beta-Hairpin.
著者: Kreutzer, A.G. / Hamza, I.L. / Spencer, R.K. / Nowick, J.S.
履歴
登録2016年1月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年4月20日Group: Database references
改定 1.22017年9月13日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42025年4月2日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Amyloid beta A4 protein
B: Amyloid beta A4 protein
C: Amyloid beta A4 protein
D: Amyloid beta A4 protein
E: Amyloid beta A4 protein
F: Amyloid beta A4 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,2116
ポリマ－14,2116
非ポリマー00
水66737
1
A: Amyloid beta A4 protein
B: Amyloid beta A4 protein
C: Amyloid beta A4 protein
D: Amyloid beta A4 protein
E: Amyloid beta A4 protein
F: Amyloid beta A4 protein

A: Amyloid beta A4 protein
B: Amyloid beta A4 protein
C: Amyloid beta A4 protein
D: Amyloid beta A4 protein
E: Amyloid beta A4 protein
F: Amyloid beta A4 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,42312
ポリマ－28,42312
非ポリマー00
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_556x,x-y,-z+7/61
Buried area11330 Å2
ΔGint-79 kcal/mol
Surface area13490 Å2
手法PISA
2
A: Amyloid beta A4 protein
B: Amyloid beta A4 protein
E: Amyloid beta A4 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,1063
ポリマ－7,1063
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1500 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area4730 Å2
手法PISA
3
A: Amyloid beta A4 protein
B: Amyloid beta A4 protein
E: Amyloid beta A4 protein

A: Amyloid beta A4 protein
B: Amyloid beta A4 protein
E: Amyloid beta A4 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,2116
ポリマ－14,2116
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+4/31
Buried area3930 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area8540 Å2
手法PISA
4
C: Amyloid beta A4 protein
D: Amyloid beta A4 protein
F: Amyloid beta A4 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,1063
ポリマ－7,1063
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1490 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area4690 Å2
手法PISA
5
C: Amyloid beta A4 protein
D: Amyloid beta A4 protein
F: Amyloid beta A4 protein

C: Amyloid beta A4 protein
D: Amyloid beta A4 protein
F: Amyloid beta A4 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,2116
ポリマ－14,2116
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation11_656-x+y+1,y,-z+3/21
Buried area4690 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area7670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)97.310, 97.310, 97.621
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-104-

HOH

-
要素

#1: タンパク質・ペプチド
Amyloid beta A4 protein / ABPP / APPI / APP / Alzheimer disease amyloid protein / Cerebral vascular amyloid peptide / CVAP / ...ABPP / APPI / APP / Alzheimer disease amyloid protein / Cerebral vascular amyloid peptide / CVAP / PreA4 / Protease nexin-II / PN-II


分子量: 2368.577 Da / 分子数: 6 / 断片: UNP residues 687-707 / 変異: F19PHI, V24C, G29C, G33Sar, M35Orn / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P05067*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 37 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.9 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.4 / 詳細: 0.1 M HEPES Buffer, 31% (v/v) Jeffamine M-600 / PH範囲: 6.5-7.5 / Temp details: Room temperature

-
データ収集

回折平均測定温度: 133 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 92 / 検出器: CCD / 日付: 2015年7月15日
放射モノクロメーター: Cu / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.295→28.09 Å / Num. obs: 12701 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 2 % / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.05629 / Net I/σ(I): 15.73
反射 シェル解像度: 2.295→2.377 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.4378 / Mean I/σ(I) obs: 1.41 / % possible all: 99

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimless0.5.17データスケーリング
PHASER1.10.1_2155位相決定
精密化解像度: 2.295→28.091 Å / SU ML: 0.41 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 30.79 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2622 1270 9.86 %Random selection
Rwork0.2335 ---
obs0.2365 12695 99.92 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.295→28.091 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数936 0 0 37 973
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.005954
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9341278
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.214606
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.046150
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004162
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.295-2.34490.39061440.37941280X-RAY DIFFRACTION99
2.3449-2.39940.42121380.35221285X-RAY DIFFRACTION100
2.3994-2.45940.36531470.3421308X-RAY DIFFRACTION100
2.4594-2.52580.36041460.34471305X-RAY DIFFRACTION100
2.5258-2.60010.40081440.33181314X-RAY DIFFRACTION100
2.6001-2.6840.38581410.33551281X-RAY DIFFRACTION100
2.684-2.77980.33971390.29621312X-RAY DIFFRACTION100
2.7798-2.8910.29931370.28461299X-RAY DIFFRACTION100
2.891-3.02240.34251430.27581315X-RAY DIFFRACTION100
3.0224-3.18160.3261440.24141297X-RAY DIFFRACTION100
3.1816-3.38060.27471440.25811303X-RAY DIFFRACTION100
3.3806-3.64110.23181400.2361294X-RAY DIFFRACTION100
3.6411-4.00660.22781440.21321301X-RAY DIFFRACTION100
4.0066-4.58420.19591410.16751307X-RAY DIFFRACTION100
4.5842-5.76740.19741400.18171318X-RAY DIFFRACTION100
5.7674-28.0930.23521450.20211302X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.7812.08184.3053.74175.08968.1116-0.5936-0.57230.5292-0.6310.28230.2275-1.0806-0.05970.39710.432-0.06870.04030.7644-0.0410.559522.288420.738763.1979
24.59782.0637-0.77574.0808-4.50895.62270.1614-0.5592-1.539-1.4863-1.06122.7846-0.7273-1.45631.24491.1852-0.2681-0.30051.81760.01631.196510.863211.119255.9003
33.02233.06891.14098.1614.95483.258-0.5022-1.5709-1.4883-0.71250.15380.19480.0961-1.18970.30840.47650.03670.05940.8270.07170.679922.480418.734566.4217
44.27133.49872.50443.681.52818.4540.52740.6671-0.7372-0.4346-0.68080.15360.2439-0.33160.33750.40930.10760.09190.71710.06850.632721.79125.33756.2899
56.2479-7.356-2.62489.33841.15556.5658-0.6786-0.5493.4669-1.1130.0748-3.025-2.66730.14381.31661.14880.2038-0.08980.88850.24561.275922.784541.439252.2239
63.1687-1.9671.78352.33460.24352.37580.61710.5602-0.1104-0.3651-0.92150.1302-0.1003-0.0050.18010.52560.14750.02650.7171-0.01970.608420.150723.944553.2207
73.3734-2.1213-0.53556.5019-3.66433.7561.45790.7702-0.4869-0.5829-1.365-0.37571.3397-1.67020.28250.63350.0673-0.06560.7274-0.06330.411440.206819.262470.093
82.09351.9336-1.84171.7546-1.64971.5772-0.3469-5.45070.7571.76612.9235-0.7032-1.2283-0.86063.26011.32740.64390.68821.70920.07981.262733.210529.562480.5247
92.82242.81283.64767.59788.09189.51760.2031-1.01540.67462.47070.8506-0.36512.44140.0442-1.16040.6238-0.0330.06050.6616-0.10750.540938.308121.117875.5853
104.6327-0.54633.12683.7256-2.22673.0875-1.07370.96790.44571.7195-0.073-1.8392.4001-0.4488-0.7420.7686-0.0754-0.15120.5374-0.07230.537639.17019.756265.6896
114.49120.16340.494.44535.13795.97240.87411.0454-0.41110.7537-1.6562-0.60011.51061.7420.38670.68670.0621-0.16880.5415-0.0290.665746.764411.735966.5719
127.47885.5691-2.52214.6317-2.8954.1571-0.07210.36660.1207-0.03-0.3137-1.12640.40730.65640.33290.551-0.0084-0.05630.61390.03770.526749.259616.687162.3261
139.3543-2.0994-1.1324.6889-1.80217.90510.14-0.19850.3371-0.07310.7684-0.35020.744-0.4856-0.9420.59070.22480.01690.6478-0.08740.542425.785927.666469.2083
144.3669-0.8835-0.41488.1475-4.45793.7292-0.4961-0.01720.0571-0.12030.1142-0.88580.0884-0.35340.16110.58910.02740.02420.5046-0.04440.50427.113931.83763.0438
158.0323-0.5842-7.88287.4467-0.18848.7510.1060.8880.64790.37120.0152-0.252-0.19480.03250.34340.4411-0.1466-0.10420.7897-0.12150.516344.404825.283366.2753
165.48190.2964.90921.27880.65158.2108-3.7931-0.08791.4279-1.55184.101-1.99660.1141-0.3549-0.47711.4879-0.15060.5691.4369-0.56861.894558.531629.186958.8153
172.341.67620.19473.3557-2.96774.344-0.1618-0.04041.5613-0.24-0.13710.5272-0.4746-0.16110.51780.5450.0017-0.03720.446-0.07030.678743.304128.760466.9214
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 6 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 7 through 11 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 12 through 21 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 1 through 6 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 7 through 11 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 12 through 21 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'C' and (resid 1 through 6 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'C' and (resid 7 through 11 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'C' and (resid 12 through 17 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'C' and (resid 19 through 21 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'D' and (resid 1 through 11 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'D' and (resid 12 through 21 )
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'E' and (resid 1 through 11 )
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'E' and (resid 12 through 21 )
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'F' and (resid 1 through 6 )
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'F' and (resid 7 through 11 )
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'F' and (resid 12 through 21 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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