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Yorodumi- PDB-5hoq: Apo structure of CalS11, TDP-rhamnose 3'-o-methyltransferase, an ... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5hoq | ||||||||||||
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Title | Apo structure of CalS11, TDP-rhamnose 3'-o-methyltransferase, an enzyme in Calicheamicin biosynthesis | ||||||||||||
Components | TDP-rhamnose 3'-O-methyltransferase (CalS11) | ||||||||||||
Keywords | TRANSFERASE / rhamnose methyltransferase Calicheamicin biosynthesis | ||||||||||||
Function / homology | Methyltransferase domain / Macrocin-O-methyltransferase / O-methyltransferase activity / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta / CalS11 Function and homology information | ||||||||||||
Biological species | Micromonospora echinospora (bacteria) | ||||||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.793 Å | ||||||||||||
Authors | Han, L. / Helmich, K.E. / Singh, S. / Thorson, J.S. / Bingman, C.A. / Phillips Jr., G.N. / Enzyme Discovery for Natural Product Biosynthesis | ||||||||||||
Citation | Journal: Struct Dyn. / Year: 2016 Title: Loop dynamics of thymidine diphosphate-rhamnose 3'-O-methyltransferase (CalS11), an enzyme in calicheamicin biosynthesis. Authors: Han, L. / Singh, S. / Thorson, J.S. / Phillips, G.N. | ||||||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5hoq.cif.gz | 708.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5hoq.ent.gz | 595.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5hoq.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5hoq_validation.pdf.gz | 476.1 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5hoq_full_validation.pdf.gz | 481.9 KB | Display | |
Data in XML | 5hoq_validation.xml.gz | 60.5 KB | Display | |
Data in CIF | 5hoq_validation.cif.gz | 93.4 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ho/5hoq ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ho/5hoq | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 4gf5S S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
#1: Protein | Mass: 28950.844 Da / Num. of mol.: 5 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Micromonospora echinospora (bacteria) / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q8KNF1 #2: Chemical | ChemComp-SO4 / #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.81 Å3/Da / Density % sol: 56.2 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.5 Details: 1:1 ratio mixture of 16mg/ml protein and reservoir solution (21% PEG3350, 0.1M LiSO4, 0.1M HEPES pH 7.5), VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 21-ID-F / Wavelength: 0.97857 Å |
Detector | Type: MARMOSAIC 225 mm CCD / Detector: CCD / Date: Feb 2, 2013 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97857 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.793→47.888 Å / Num. obs: 147725 / % possible obs: 99 % / Redundancy: 7.4 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.1316 / Net I/σ(I): 10.25 |
Reflection shell | Resolution: 1.793→1.86 Å / Redundancy: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 1.234 / Mean I/σ(I) obs: 1.39 / % possible all: 90 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4GF5 Resolution: 1.793→47.888 Å / SU ML: 0.21 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 18.06 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.793→47.888 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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