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- PDB-5hf5: Crystal structure of human acetylcholinesterase in complex with p... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5hf5 | |||||||||
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Title | Crystal structure of human acetylcholinesterase in complex with paraoxon in the unaged state (predominant acyl loop conformation) | |||||||||
![]() | Acetylcholinesterase | |||||||||
![]() | HYDROLASE / acetylcholinesterase | |||||||||
Function / homology | ![]() negative regulation of synaptic transmission, cholinergic / Neurotransmitter clearance / acetylcholine catabolic process in synaptic cleft / cholinesterase activity / serine hydrolase activity / acetylcholine catabolic process / acetylcholine binding / amyloid precursor protein metabolic process / acetylcholinesterase / acetylcholine receptor signaling pathway ...negative regulation of synaptic transmission, cholinergic / Neurotransmitter clearance / acetylcholine catabolic process in synaptic cleft / cholinesterase activity / serine hydrolase activity / acetylcholine catabolic process / acetylcholine binding / amyloid precursor protein metabolic process / acetylcholinesterase / acetylcholine receptor signaling pathway / osteoblast development / acetylcholinesterase activity / choline metabolic process / Synthesis of PC / basement membrane / regulation of receptor recycling / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / side of membrane / synaptic cleft / laminin binding / synapse assembly / collagen binding / positive regulation of protein secretion / neuromuscular junction / receptor internalization / : / retina development in camera-type eye / nervous system development / positive regulation of cold-induced thermogenesis / amyloid-beta binding / hydrolase activity / cell adhesion / synapse / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / cell surface / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular region / membrane / nucleus / plasma membrane Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Franklin, M.F. / Rudolph, M.J. / Ginter, C. / Cassidy, M.S. / Cheung, J. | |||||||||
![]() | ![]() Title: Structures of paraoxon-inhibited human acetylcholinesterase reveal perturbations of the acyl loop and the dimer interface. Authors: Franklin, M.C. / Rudolph, M.J. / Ginter, C. / Cassidy, M.S. / Cheung, J. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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PDBx/mmCIF format | ![]() | 243.3 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 191.1 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 1.4 MB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 1.4 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 46.8 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 68.5 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 5hf6C ![]() 5hf8C ![]() 5hf9C ![]() 5hfaC ![]() 4ey4S C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
-Protein , 1 types, 2 molecules AB
#1: Protein | Mass: 59447.105 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: catalytic domain, UNP residues 33 to 574 / Mutation: none Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() |
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-Sugars , 2 types, 3 molecules ![](data/chem/img/NAG.gif)
#2: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source #5: Sugar | ChemComp-NAG / | |
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-Non-polymers , 5 types, 714 molecules ![](data/chem/img/DEP.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/PE8.gif)
![](data/chem/img/NO3.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/PE8.gif)
![](data/chem/img/NO3.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#3: Chemical | #4: Chemical | ChemComp-EDO / #6: Chemical | ChemComp-PE8 / | #7: Chemical | ChemComp-NO3 / | #8: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.33 Å3/Da / Density % sol: 71.56 % |
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Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7 / Details: 15 - 18% PEG3350, 0.2M potassium nitrate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Mar 21, 2014 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.075 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.15→100 Å / Num. obs: 112438 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 36.94 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.092 / Rpim(I) all: 0.046 / Rrim(I) all: 0.095 / Χ2: 1.009 / Net I/av σ(I): 16.803 / Net I/σ(I): 7.3 / Num. measured all: 533464 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: _
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 4EY4 Resolution: 2.152→49.889 Å / SU ML: 0.22 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / Phase error: 21.43 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 119.8 Å2 / Biso mean: 42.3244 Å2 / Biso min: 19.77 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.152→49.889 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30
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