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- PDB-5hcu: Crystal structure of mouse acetylchoinesterase inhibited by DFP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5hcu
タイトルCrystal structure of mouse acetylchoinesterase inhibited by DFP
要素Acetylcholinesterase
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


serine hydrolase activity / acetylcholine catabolic process / acetylcholinesterase / acetylcholine binding / osteoblast development / acetylcholine receptor signaling pathway / acetylcholinesterase activity / basement membrane / regulation of receptor recycling / side of membrane ...serine hydrolase activity / acetylcholine catabolic process / acetylcholinesterase / acetylcholine binding / osteoblast development / acetylcholine receptor signaling pathway / acetylcholinesterase activity / basement membrane / regulation of receptor recycling / side of membrane / collagen binding / laminin binding / neuromuscular junction / receptor internalization / positive regulation of cold-induced thermogenesis / retina development in camera-type eye / cell adhesion / synapse / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / extracellular space / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Acetylcholinesterase, tetramerisation domain / Acetylcholinesterase tetramerisation domain / : / Cholinesterase / Carboxylesterase type B, active site / Carboxylesterases type-B serine active site. / Carboxylesterase type B, conserved site / Carboxylesterases type-B signature 2. / Carboxylesterase, type B / Carboxylesterase family ...Acetylcholinesterase, tetramerisation domain / Acetylcholinesterase tetramerisation domain / : / Cholinesterase / Carboxylesterase type B, active site / Carboxylesterases type-B serine active site. / Carboxylesterase type B, conserved site / Carboxylesterases type-B signature 2. / Carboxylesterase, type B / Carboxylesterase family / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Acetylcholinesterase
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4151 Å
データ登録者Tran, T.H. / Tong, L.
引用ジャーナル: Chembiochem / 年: 2015
タイトル: Discovery of New Classes of Compounds that Reactivate Acetylcholinesterase Inhibited by Organophosphates.
著者: Katz, F.S. / Pecic, S. / Tran, T.H. / Trakht, I. / Schneider, L. / Zhu, Z. / Ton-That, L. / Luzac, M. / Zlatanic, V. / Damera, S. / Macdonald, J. / Landry, D.W. / Tong, L. / Stojanovic, M.N.
履歴
登録2016年1月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2016年1月20日ID: 5DTG
改定 1.02016年1月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acetylcholinesterase
B: Acetylcholinesterase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)119,9412
ポリマ－119,9412
非ポリマー00
水2,360131
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1770 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area39260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.575, 114.346, 226.617
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A and segid A
21chain B and segid B

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111chain A and segid AA0
211chain B and segid BB0

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要素

#1: タンパク質 Acetylcholinesterase / AChE


分子量: 59970.684 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 32-571 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ache / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P21836, acetylcholinesterase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 131 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.02 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 30% v/v PEG 600, 0.1 M sodium citrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.075 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年11月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4151→50 Å / Num. obs: 76507 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 4.8 % / Net I/σ(I): 7.7
反射 シェル解像度: 2.4151→2.4445 Å / Num. measured obs: 2724 / % possible all: 98

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2HA2

2ha2


解像度: 2.4151→50 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 27.73 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2344 3968 5.03 %
Rwork0.2057 74968 -
obs0.2071 65006 99.69 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 140.86 Å2 / Biso mean: 60.8917 Å2 / Biso min: 32.66 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.4151→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8361 0 0 131 8492
Biso mean---55.64 -
残基数----1067
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0118615
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.21511765
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0571262
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0091548
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.3863099
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A4840X-RAY DIFFRACTION5.929TORSIONAL
12B4840X-RAY DIFFRACTION5.929TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 28

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.4151-2.44450.36781340.36142590272498
2.4445-2.47550.36861420.353926512793100
2.4755-2.50810.42551280.319926502778100
2.5081-2.54240.31561430.304826722815100
2.5424-2.57870.31451480.292526162764100
2.5787-2.61720.33881500.286326762826100
2.6172-2.65810.29481360.27326272763100
2.6581-2.70170.29161320.267426552787100
2.7017-2.74830.27691400.257526382778100
2.7483-2.79820.31191340.268826852819100
2.7982-2.8520.31651450.258126392784100
2.852-2.91030.26641530.265126842837100
2.9103-2.97350.27531360.255226102746100
2.9735-3.04270.30171680.245226702838100
3.0427-3.11880.25561320.23726662798100
3.1188-3.20310.28621470.237826542801100
3.2031-3.29730.27341280.242926982826100
3.2973-3.40370.25961310.228326822813100
3.4037-3.52530.26831040.220827072811100
3.5253-3.66640.21981540.197226562810100
3.6664-3.83320.21171400.182126882828100
3.8332-4.03520.22251610.173326772838100
4.0352-4.28780.21251360.166727032839100
4.2878-4.61860.16171450.150127272872100
4.6186-5.08290.18551550.148826802835100
5.0829-5.81710.21351510.168627362887100
5.8171-7.32430.19471350.18527962931100
7.3243-46.23860.17921600.17742835299598
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 20.9512 Å / Origin y: -8.6213 Å / Origin z: -11.0868 Å
111213212223313233
T0.4298 Å2-0.0437 Å2-0.0079 Å2-0.4008 Å2-0.0032 Å2--0.4358 Å2
L0.2407 °2-0.0803 °2-0.4727 °2-0.1387 °2-0.1366 °2--1.1646 °2
S0.0029 Å °0.0184 Å °0.0733 Å °0.0214 Å °-0.029 Å °-0.0607 Å °-0.1511 Å °0.0415 Å °0.0307 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA-2 - 540
2X-RAY DIFFRACTION1allB4 - 540
3X-RAY DIFFRACTION1allD1 - 155

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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