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- PDB-5haw: structures of the NO factor SlmA bound to DNA and the cytoskeleta... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5haw
タイトルstructures of the NO factor SlmA bound to DNA and the cytoskeletal cell division protein FtsZ
要素
  • DNA (5'-D(*GP*TP*GP*AP*GP*TP*AP*CP*TP*CP*AP*C)-3')
  • FtsZ CTT
  • Nucleoid occlusion factor SlmA
キーワードCELL CYCLE/DNA / SlmA / nucleoid occlusion / FTsZ / cytokinesis / CELL CYCLE-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of division septum assembly / divisome complex / bacterial nucleoid / division septum assembly / FtsZ-dependent cytokinesis / cell division site / protein polymerization / transcription cis-regulatory region binding / DNA-binding transcription factor activity / cell division ...negative regulation of division septum assembly / divisome complex / bacterial nucleoid / division septum assembly / FtsZ-dependent cytokinesis / cell division site / protein polymerization / transcription cis-regulatory region binding / DNA-binding transcription factor activity / cell division / GTPase activity / regulation of DNA-templated transcription / GTP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nucleoid occlusion factor SlmA / Tetracyclin repressor-like, C-terminal domain / Cell division protein FtsZ / Cell division protein FtsZ, conserved site / Cell division protein FtsZ, C-terminal / FtsZ family, C-terminal domain / FtsZ protein signature 1. / FtsZ protein signature 2. / Tubulin-like protein FtsZ/CetZ / : ...Nucleoid occlusion factor SlmA / Tetracyclin repressor-like, C-terminal domain / Cell division protein FtsZ / Cell division protein FtsZ, conserved site / Cell division protein FtsZ, C-terminal / FtsZ family, C-terminal domain / FtsZ protein signature 1. / FtsZ protein signature 2. / Tubulin-like protein FtsZ/CetZ / : / Tetracycline Repressor, domain 2 / Tetracyclin repressor-like, C-terminal domain superfamily / Tetracycline Repressor; domain 2 / Bacterial regulatory proteins, tetR family / DNA-binding HTH domain, TetR-type / TetR-type HTH domain profile. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / Homeobox-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Cell division protein FtsZ / Nucleoid occlusion factor SlmA
類似検索 - 構成要素
生物種Vibrio cholerae serotype O1 (コレラ菌)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.89 Å
データ登録者Schumacher, M.A. / Zeng, W.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2016
タイトル: Structures of the nucleoid occlusion protein SlmA bound to DNA and the C-terminal domain of the cytoskeletal protein FtsZ.
著者: Schumacher, M.A. / Zeng, W.
履歴
登録2015年12月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年4月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年5月25日Group: Database references
改定 1.22023年5月17日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / database_2 ...citation / database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nucleoid occlusion factor SlmA
B: Nucleoid occlusion factor SlmA
Z: DNA (5'-D(*GP*TP*GP*AP*GP*TP*AP*CP*TP*CP*AP*C)-3')
L: FtsZ CTT
K: FtsZ CTT


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,7745
ポリマ－51,7745
非ポリマー00
水4,792266
1
A: Nucleoid occlusion factor SlmA
B: Nucleoid occlusion factor SlmA
Z: DNA (5'-D(*GP*TP*GP*AP*GP*TP*AP*CP*TP*CP*AP*C)-3')
L: FtsZ CTT
K: FtsZ CTT

A: Nucleoid occlusion factor SlmA
B: Nucleoid occlusion factor SlmA
Z: DNA (5'-D(*GP*TP*GP*AP*GP*TP*AP*CP*TP*CP*AP*C)-3')
L: FtsZ CTT
K: FtsZ CTT


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,54710
ポリマ－103,54710
非ポリマー00
水18010
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555-x,-x+y,-z+1/31
Buried area16460 Å2
ΔGint-78 kcal/mol
Surface area34830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.585, 69.585, 249.795
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Nucleoid occlusion factor SlmA


分子量: 22832.260 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 6-196 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Vibrio cholerae serotype O1 (strain ATCC 39315 / El Tor Inaba N16961) (コレラ菌)
株: ATCC 39315 / El Tor Inaba N16961 / 遺伝子: slmA, VC_0214 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9KVD2
#2: DNA鎖 DNA (5'-D(*GP*TP*GP*AP*GP*TP*AP*CP*TP*CP*AP*C)-3')


分子量: 3662.404 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: タンパク質・ペプチド FtsZ CTT


分子量: 1223.398 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) / 参照: UniProt: P0A9A6*PLUS
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 266 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.1 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG 8000, 0.1 M Imidazole, 0.1 M CaCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年10月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.89→34.253 Å / Num. obs: 88652 / % possible obs: 82 % / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.054 / Net I/σ(I): 10

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.89→34.253 Å / FOM work R set: 0.8282 / SU ML: 0.24 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.94 / 位相誤差: 24.1 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2198 1994 3.71 %
Rwork0.1922 85366 -
obs0.1932 88652 81.83 %
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 60.491 Å2 / ksol: 0.393 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 140.12 Å2 / Biso mean: 49.35 Å2 / Biso min: 23.21 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.3555 Å2-0 Å20 Å2
2--7.3555 Å20 Å2
3----14.711 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.89→34.253 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3232 243 0 266 3741
Biso mean---55.25 -
残基数----405
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063548
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9554815
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06537
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003588
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.8161397
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.89-1.95760.29162030.28855307551051
1.9576-2.03590.25952370.24836513675062
2.0359-2.12860.24893350.23138367870281
2.1286-2.24080.20823360.20899179951587
2.2408-2.38120.24863420.20339191953388
2.3812-2.5650.24023580.19659346970489
2.565-2.8230.21383580.19219297965590
2.823-3.23120.22223850.1939463984891
3.2312-4.06990.19813850.167896671005293
4.0699-34.25880.21933470.19169036938387
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.4821-0.41310.20450.1936-0.18010.3187-0.1586-0.5759-0.2587-0.2718-0.2407-0.21550.330.4157-0.00020.3253-0.08920.06820.51310.11040.340430.9145-19.467128.5731
21.1616-0.45030.01640.0214-0.42591.14050.0181-0.59530.026-0.0347-0.13430.0462-0.22120.317-0.00080.3487-0.16210.05010.3933-0.02710.237328.4061-10.613628.9268
30.27690.32150.46990.6525-0.05471.7589-0.0572-0.17780.08250.0433-0.05240.0532-0.24260.0335-00.3626-0.10250.02540.1976-0.02950.308823.2498-4.566115.7115
40.83410.58620.40530.37480.21041.0637-0.18990.09650.0894-0.19620.05040.0717-0.1935-0.029700.4856-0.1306-0.00670.2203-0.01570.337523.0841-5.00113.1856
50.7995-0.5439-0.1390.7748-0.57180.8896-0.110.1291-0.16540.02520.08460.3080.2277-0.4704-00.442-0.26940.08070.5083-0.04050.40880.5961-29.79119.4625
60.5365-0.1999-0.23910.96590.17590.538-0.10660.04420.1995-0.29170.07340.29670.1944-0.495100.4483-0.1672-0.05720.35640.00160.38136.5912-18.625-2.8063
70.8955-0.0295-0.07910.4720.68690.8387-0.08670.0858-0.0399-0.1964-0.0822-0.01750.06370.07630.00020.4793-0.18740.02370.2558-0.0070.293318.2724-20.4278-1.4385
80.57560.14450.30550.53570.07520.288-0.085-0.09370.16-0.0342-0.16280.0499-0.3091-0.149-0.00010.4219-0.0645-0.01930.2923-0.03260.413611.7786-6.75713.3173
90.0624-0.04170.00370.0466-0.02710.00250.2775-0.2301-0.06790.1478-0.2926-0.2946-0.35720.0546-0.00010.5802-0.27360.05480.51530.01730.341137.8793-2.032612.2397
10-0.00380.00250.00060.0161-0.00840.0155-0.0076-0.0172-0.2461-0.32530.0562-0.3751-0.38270.51180.00030.4719-0.21210.10750.4872-0.00120.476337.3805-11.89923.0594
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 7:30)A7 - 30
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 31:79)A31 - 79
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 80:140)A80 - 140
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 141:196)A141 - 196
5X-RAY DIFFRACTION5(chain B and resid 8:61)B8 - 61
6X-RAY DIFFRACTION6(chain B and resid 62:106)B62 - 106
7X-RAY DIFFRACTION7(chain B and resid 107:161)B107 - 161
8X-RAY DIFFRACTION8(chain B and resid 162:196)B162 - 196
9X-RAY DIFFRACTION9(chain L and resid 370:374)L370 - 374
10X-RAY DIFFRACTION10(chain L and resid 375:379)L375 - 379

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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