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- PDB-5h7p: NMR structure of the Vta1NTD-Did2(176-204) complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5h7p
タイトルNMR structure of the Vta1NTD-Did2(176-204) complex
要素
  • Vacuolar protein sorting-associated protein VTA1
  • Vacuolar protein-sorting-associated protein 46
キーワードPROTEIN TRANSPORT / Endosomal Sorting Complexes Required for Transport / Multivesicular Bodies / microtubule-interacting and transport (MIT) domain / MIT-interacting motif 1 (MIM1) / Saccharomyces cerevisiae Proteins
機能・相同性
機能・相同性情報


ESCRT III complex assembly / ESCRT IV complex / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / ESCRT III complex / endosome transport via multivesicular body sorting pathway / late endosome to vacuole transport via multivesicular body sorting pathway / protein targeting to vacuole / late endosome to vacuole transport / lipid transport / ATPase activator activity ...ESCRT III complex assembly / ESCRT IV complex / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / ESCRT III complex / endosome transport via multivesicular body sorting pathway / late endosome to vacuole transport via multivesicular body sorting pathway / protein targeting to vacuole / late endosome to vacuole transport / lipid transport / ATPase activator activity / multivesicular body / late endosome / protein transport / protein-macromolecule adaptor activity / endosome / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Vacuolar protein sorting-associated protein vta1 / Vta1/Callose synthase, N-terminal domain superfamily / Vta1/callose synthase, N-terminal / Vta1, C-terminal / Vacuolar protein sorting-associated protein Vta1-like / Vta1 like / Vta1 C-terminal domain / Snf7 family / Snf7 / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat ...Vacuolar protein sorting-associated protein vta1 / Vta1/Callose synthase, N-terminal domain superfamily / Vta1/callose synthase, N-terminal / Vta1, C-terminal / Vacuolar protein sorting-associated protein Vta1-like / Vta1 like / Vta1 C-terminal domain / Snf7 family / Snf7 / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Vacuolar protein-sorting-associated protein 46 / Vacuolar protein sorting-associated protein VTA1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model6
データ登録者Shen, J. / Yang, Z. / Wild, C.J.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Basic Research Program of China2011CB966300 中国
Science and Technology Commission of Shanghai Municipality15ZR1449300 中国
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2016
タイトル: NMR studies on the interactions between yeast Vta1 and Did2 during the multivesicular bodies sorting pathway
著者: Shen, J. / Yang, Z. / Wang, J. / Zhao, B. / Lan, W. / Wang, C. / Zhang, X. / Wild, C.J. / Liu, M. / Xu, Z. / Cao, C.
履歴
登録2016年11月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年12月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Structure summary
カテゴリ: database_2 / entity ...database_2 / entity / pdbx_database_status / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.pdbx_number_of_molecules / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vacuolar protein sorting-associated protein VTA1
B: Vacuolar protein-sorting-associated protein 46


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,4042
ポリマ－22,4042
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Vacuolar protein sorting-associated protein VTA1 / VPS20-associated protein 1


分子量: 19062.043 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-167 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
株: S288c / 遺伝子: VTA1, YLR181C / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q06263
#2: タンパク質・ペプチド Vacuolar protein-sorting-associated protein 46 / Charged multivesicular body protein 1 / DOA4-independent degradation protein 2 / Fifty two inhibitor 1


分子量: 3341.793 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 176-204 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
株: S288c / 遺伝子: DID2, CHM1, FTI1, VPS46, YKR035W-A / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P69771

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic12D 1H-13C HSQC aliphatic
121isotropic12D 1H-13C HSQC aromatic
131isotropic22D 1H-15N HSQC
141isotropic13D CBCA(CO)NH
151isotropic13D HNCO
161isotropic13D HNCA
171isotropic13D HN(CA)CB
181isotropic13D HN(CO)CA
191isotropic13D 1H-13C NOESY aliphatic
1101isotropic13D 1H-15N NOESY
1111isotropic13D (H)CCH-TOCSY
1122isotropic13D HNCO
1132isotropic13D HN(CA)CB
1142isotropic13D CBCA(CO)NH
1152isotropic13D (H)CCH-TOCSY
1161isotropic13D 13C-F1 edited NOESY
1172isotropic13D 13C-F1 edited NOESY

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容詳細Label溶媒系
solution125 mM NA- sodium phosphate-1, 100 mM NA- sodium chloride-2, 5 mM [U-100% 2H] DTT-3, 10 % [U-100% 2H] D2O-4, 0.02 % NA- sodium azide-5, 90% H2O/10% D2Odouble labeled vta1NTD with unlabeled Did2 peptide15N,13C90% H2O/10% D2O
solution225 mM NA- sodium phosphate-1, 100 mM NA- sodium chloride-2, 5 mM [U-100% 2H] DTT-3, 10 % [U-100% 2H] D2O-4, 0.02 % NA- sodium azide-5, 90% H2O/10% D2O15N,13C and 70% 2H labeled vta1NTD with unlabeled Did2 peptide15N,13C,2H90% H2O/10% D2O
solution325 mM NA- sodium phosphate-1, 100 mM NA- sodium chloride-2, 5 mM [U-100% 2H] DTT-3, 10 % [U-100% 2H] D2O-4, 0.02 % NA- sodium azide-5, 90% H2O/10% D2O15N,13C double labeled Did2 peptide with unlabeled Vta1NTD15N, 13C90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
25 mMsodium phosphate-1NA-1
100 mMsodium chloride-2NA-1
5 mMDTT-3[U-100% 2H]1
10 %D2O-4[U-100% 2H]1
0.02 %sodium azide-5NA-1
25 mMsodium phosphate-1NA-2
100 mMsodium chloride-2NA-2
5 mMDTT-3[U-100% 2H]2
10 %D2O-4[U-100% 2H]2
0.02 %sodium azide-5NA-2
25 mMsodium phosphate-1NA-3
100 mMsodium chloride-2NA-3
5 mMDTT-3[U-100% 2H]3
10 %D2O-4[U-100% 2H]3
0.02 %sodium azide-5NA-3
試料状態イオン強度: 175 mM / Label: conditon-1 / pH: 7 / 圧: ambient atm / 温度: 293 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID詳細
Bruker AVANCEBrukerAVANCE8001with cryo-probe
Varian Unity InovaVarianUnity Inova6002with cryo-probe

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
SparkySparky 3T. D. Goddard and D. G. Kneller, SPARKY 3, University of California, San Franciscochemical shift assignment
XPLOR-NIHC.D. Schwieters, J.J. Kuszewski, N. Tjandra and G.M. Clore, "The Xplor-NIH NMR Molecular Structure Determination Package," J. Magn. Res., 160, 66-74 (2003).精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 2
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / 代表コンフォーマー: 6

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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