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- PDB-5h3n: Solution structure of human Gelsolin protein domain 1 at pH 7.3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5h3n
タイトルSolution structure of human Gelsolin protein domain 1 at pH 7.3
要素Gelsolin
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / gelsolin
機能・相同性
機能・相同性情報


striated muscle atrophy / regulation of establishment of T cell polarity / regulation of plasma membrane raft polarization / regulation of receptor clustering / renal protein absorption / positive regulation of keratinocyte apoptotic process / positive regulation of protein processing in phagocytic vesicle / positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic signaling pathway / positive regulation of actin nucleation / phosphatidylinositol 3-kinase catalytic subunit binding ...striated muscle atrophy / regulation of establishment of T cell polarity / regulation of plasma membrane raft polarization / regulation of receptor clustering / renal protein absorption / positive regulation of keratinocyte apoptotic process / positive regulation of protein processing in phagocytic vesicle / positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic signaling pathway / positive regulation of actin nucleation / phosphatidylinositol 3-kinase catalytic subunit binding / actin cap / regulation of podosome assembly / sequestering of actin monomers / myosin II binding / negative regulation of viral entry into host cell / actin filament severing / actin filament capping / actin filament depolymerization / actin polymerization or depolymerization / barbed-end actin filament capping / cell projection assembly / cardiac muscle cell contraction / podosome / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / relaxation of cardiac muscle / cortical actin cytoskeleton / phagocytosis, engulfment / hepatocyte apoptotic process / sarcoplasm / cilium assembly / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / phagocytic vesicle / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / response to muscle stretch / actin filament polymerization / central nervous system development / actin filament organization / protein destabilization / cellular response to type II interferon / actin filament binding / actin cytoskeleton / lamellipodium / actin binding / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / amyloid fibril formation / blood microparticle / Amyloid fiber formation / focal adhesion / calcium ion binding / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Villin/Gelsolin / Gelsolin homology domain / Severin / Severin / Gelsolin-like domain / Gelsolin repeat / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Fan, J.S. / Yang, D.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2017
タイトル: Structural Basis for pH-mediated Regulation of F-actin Severing by Gelsolin Domain 1.
著者: Fan, J.S. / Goh, H. / Ding, K. / Xue, B. / Robinson, R.C. / Yang, D.
履歴
登録2016年10月26日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年11月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月15日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_nmr_software
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.22023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Gelsolin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,9741
ポリマ－14,9741
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area9480 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Gelsolin / AGEL / Actin-depolymerizing factor / ADF / Brevin


分子量: 14973.815 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 55-187 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GSN / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06396

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験Sample state: isotropic / タイプ: 4D NOESY

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試料調製

詳細タイプ: solution / 内容: 0.70 mM 13C, 15N human Gelsolin, 90% H2O/10% D2O / Label: 1 / 溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料濃度: 0.70 mM / 構成要素: human Gelsolin / Isotopic labeling: 13C, 15N
試料状態イオン強度: 0 Not defined / Label: 1 / pH: 7.3 / PH err: 0.1 / 圧: 1 atm / Pressure err: 0.01 / 温度: 298 K / Temperature err: 0.1

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 800 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
xplor-nih2.42C.D. Schwieters, J.J. Kuszewski, N. Tjandra, and G.M. Clore精密化
xplopr-nih2.42C.D. Schwieters, J.J. Kuszewski, N. Tjandra, and G.M. Clorestructure calculation
Sparky3.13Goddardchemical shift assignment
Sparky3.13Goddardpeak picking
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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