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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5gt2 | ||||||
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タイトル | Crystal Structure and Biochemical Features of dye-decolorizing peroxidase YfeX from Escherichia coli O157 | ||||||
![]() | Probable deferrochelatase/peroxidase YfeX | ||||||
![]() | OXIDOREDUCTASE / YfeX / dye-decolorizing peroxidase / heme | ||||||
機能・相同性 | ![]() 酸化還元酵素; 過酸化物を電子受容体にする; ペルオキシダーゼ / peroxidase activity / heme binding / metal ion binding / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Ma, Y.L. / Yuan, Z.G. / Liu, S. / Wang, J.X. / Gu, L.C. / Liu, X.H. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Crystal structure and biochemical features of dye-decolorizing peroxidase YfeX from Escherichia coli O157 Asp(143) and Arg(232) play divergent roles toward different substrates 著者: Liu, X. / Yuan, Z. / Wang, J. / Cui, Y. / Liu, S. / Ma, Y. / Gu, L. / Xu, S. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 492 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 406 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.8 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.8 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 54.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 76.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 34198.438 Da / 分子数: 4 / 変異: V195M / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: K12 / 遺伝子: yfeX, b2431, JW2424 / 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: P76536, 酸化還元酵素; 過酸化物を電子受容体にする; ペルオキシダーゼ #2: 化合物 | ChemComp-HEM / #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.89 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 詳細: 0.2 M Ammonium sulfate, 20% PEG3350 and 0.1 M Bis-Tris pH 5.5 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年8月1日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.979 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.09→50 Å / Num. obs: 74489 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 3.6 % / Net I/σ(I): 16.8 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]()
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.093→36.693 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Origin x: 18.7057 Å / Origin y: -22.1558 Å / Origin z: 26.1164 Å
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精密化 TLSグループ | Selection details: all |