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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5grt | ||||||
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タイトル | HUMAN GLUTATHIONE REDUCTASE A34E, R37W MUTANT, GLUTATHIONYLSPERMIDINE COMPLEX | ||||||
要素 | GLUTATHIONE REDUCTASE | ||||||
キーワード | OXIDOREDUCTASE / FLAVOENZYME / GLUTATHIONYL SPERMIDINE | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 glutathione-disulfide reductase / Metabolism of ingested H2SeO4 and H2SeO3 into H2Se / glutathione-disulfide reductase (NADPH) activity / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / Detoxification of Reactive Oxygen Species / glutathione metabolic process / cell redox homeostasis / TP53 Regulates Metabolic Genes / NADP binding ...glutathione-disulfide reductase / Metabolism of ingested H2SeO4 and H2SeO3 into H2Se / glutathione-disulfide reductase (NADPH) activity / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / Detoxification of Reactive Oxygen Species / glutathione metabolic process / cell redox homeostasis / TP53 Regulates Metabolic Genes / NADP binding / flavin adenine dinucleotide binding / cellular response to oxidative stress / electron transfer activity / mitochondrial matrix / external side of plasma membrane / mitochondrion / extracellular exosome / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / DIRECT BASED ON KNOWN MODEL / 解像度: 2.4 Å | ||||||
データ登録者 | Stoll, V.S. / Simpson, S.J. / Krauth-Siegel, R.L. / Walsh, C.T. / Pai, E.F. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997 タイトル: Glutathione reductase turned into trypanothione reductase: structural analysis of an engineered change in substrate specificity. 著者: Stoll, V.S. / Simpson, S.J. / Krauth-Siegel, R.L. / Walsh, C.T. / Pai, E.F. #1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1991 タイトル: Redox Enzyme Engineering: Conversion of Human Glutathione Reductase Into a Trypanothione Reductase 著者: Bradley, M. / Bucheler, U.S. / Walsh, C.T. #2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1987 タイトル: Refined Structure of Glutathione Reductase at 1.54 A Resolution 著者: Karplus, P.A. / Schulz, G.E. #3: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1983 タイトル: The Catalytic Mechanism of Glutathione Reductase as Derived from X-Ray Diffraction Analyses of Reaction Intermediates 著者: Pai, E.F. / Schulz, G.E. #4: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1983 タイトル: Comparison of the Three-Dimensional Protein and Nucleotide Structure of the Fad-Binding Domain of P-Hydroxybenzoate Hydroxylase with the Fad-as Well as Nadph-Binding Domains of Glutathione Reductase 著者: Wierenga, R.K. / Drenth, J. / Schulz, G.E. #5: ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 1982 タイトル: Glutathione Reductase from Human Erythrocytes. The Sequences of the Nadph Domain and of the Interface Domain 著者: Krauth-Siegel, R.L. / Blatterspiel, R. / Saleh, M. / Schiltz, E. / Schirmer, R.H. / Untucht-Grau, R. #6: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1982 タイトル: Fad-Binding Site of Glutathione Reductase 著者: Schulz, G.E. / Schirmer, R.H. / Pai, E.F. #7: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1981 タイトル: Three-Dimensional Structure of Glutathione Reductase at 2 A Resolution 著者: Thieme, R. / Pai, E.F. / Schirmer, R.H. / Schulz, G.E. #9: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1979 タイトル: The C-Terminal Fragment of Human Glutathione Reductase Contains the Postulated Catalytic Histidine 著者: Untucht-Grau, R. / Schulz, G.E. / Schirmer, R.H. #10: ジャーナル: Nature / 年: 1978 タイトル: The Structure of the Flavoenzyme Glutathione Reductase 著者: Schulz, G.E. / Schirmer, R.H. / Sachsenheimer, W. / Pai, E.F. #11: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1977 タイトル: Low Resolution Structure of Human Erythrocyte Glutathione Reductase 著者: Zappe, H.A. / Krohne-Ehrich, G. / Schulz, G.E. #12: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1975 タイトル: Crystals of Human Erythrocyte Glutathione Reductase 著者: Schulz, G.E. / Zappe, H. / Worthington, D.J. / Rosemeyer, M.A. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5grt.cif.gz | 98.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5grt.ent.gz | 78.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5grt.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 5grt_validation.pdf.gz | 996.9 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 5grt_full_validation.pdf.gz | 1016.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | 5grt_validation.xml.gz | 20.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 5grt_validation.cif.gz | 26 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gr/5grt ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gr/5grt | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 50065.480 Da / 分子数: 1 / 変異: A34E, R37W / 由来タイプ: 組換発現 詳細: CONTAINS A NON-COVALENTLY BOUND FAD AND OXIDIZED GLUTATHIONYLSPERMIDINE SUBSTRATE 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Cell: RED BLOOD CELLS / 器官: BLOOD / プラスミド: PUB302 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00390, EC: 1.6.4.2 |
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#2: 化合物 | ChemComp-FAD / |
#3: 化合物 | ChemComp-TS4 / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.38 % | ||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | pH: 8 詳細: 0.57-0.90 M AMMONIUM SULFATE, 100 MM POTASSIUM PHOSPHATE, PH 8.0, AND 0.5% 1-N-BETA-OCTYL-D-GLUCOPYRANOSIDE HANGING DROP VAPOR DIFFUSION, CRYSTAL SOAKED IN ARTIFICIAL MOTHER LIQUOR AT PH 8. ...詳細: 0.57-0.90 M AMMONIUM SULFATE, 100 MM POTASSIUM PHOSPHATE, PH 8.0, AND 0.5% 1-N-BETA-OCTYL-D-GLUCOPYRANOSIDE HANGING DROP VAPOR DIFFUSION, CRYSTAL SOAKED IN ARTIFICIAL MOTHER LIQUOR AT PH 8.0,CONTAINING 0.5% BETA-OCTYL GLUCOSIDE AND 42 MM GLUTATHIONYLSPERMIDINE. | ||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | ||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 277 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: ELLIOTT GX-18 / 波長: 1.5418 |
検出器 | タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1992年2月1日 / 詳細: MIRRORS |
放射 | モノクロメーター: NI FILTER / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 最高解像度: 2.3 Å / Num. obs: 16124 / % possible obs: 84.8 % / Observed criterion σ(I): 0.1 / 冗長度: 1.8 % / Rsym value: 0.056 |
反射 シェル | 解像度: 2.4→2.53 Å / % possible all: 40.9 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 29646 / Rmerge(I) obs: 0.056 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 40.9 % |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: DIRECT BASED ON KNOWN MODEL 開始モデル: PDB ENTRY 1GRT 解像度: 2.4→10 Å / Data cutoff high absF: 10000000 / σ(F): 0.1 /
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Refine analyze | Luzzati d res low obs: 10 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.4→10 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.4→2.53 Å / Total num. of bins used: 8 /
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Xplor file |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: X-PLOR / バージョン: 3.1F / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS Num. reflection obs: 16124 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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LS精密化 シェル | *PLUS Rfactor obs: 0.197 |