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- PDB-5fw5: Crystal structure of human G3BP1 in complex with Semliki Forest V... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5fw5
タイトルCrystal structure of human G3BP1 in complex with Semliki Forest Virus nsP3-25 comprising two FGDF motives
要素
  • NON-STRUCTURAL PROTEIN 3
  • RAS GTPASE-ACTIVATING PROTEIN-BINDING PROTEIN 1
キーワードHYDROLASE / TRANSFERASE / NONSTRUCTURAL PROTEIN 3 (NSP3) / RAS-GTPASE ACTIVATING PROTEIN SH3 DOMAIN BINDING PROTEIN G3BP1 / RASPUTIN / STRESS GRANULE ASSOCIATED
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA/RNA helicase activity / positive regulation of stress granule assembly / host cell filopodium / ADP-ribose 1''-phosphate phosphatase / mRNA methyltransferase activity / mRNA 5'-triphosphate monophosphatase activity / mRNA 5'-phosphatase / polynucleotide 5'-phosphatase activity / polynucleotide adenylyltransferase / poly(A) RNA polymerase activity ...DNA/RNA helicase activity / positive regulation of stress granule assembly / host cell filopodium / ADP-ribose 1''-phosphate phosphatase / mRNA methyltransferase activity / mRNA 5'-triphosphate monophosphatase activity / mRNA 5'-phosphatase / polynucleotide 5'-phosphatase activity / polynucleotide adenylyltransferase / poly(A) RNA polymerase activity / symbiont-mediated suppression of host mRNA transcription via inhibition of RNA polymerase II activity / ribosomal small subunit binding / 7-methylguanosine mRNA capping / positive regulation of type I interferon production / stress granule assembly / cysteine-type peptidase activity / DNA helicase activity / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT1 activity / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / molecular condensate scaffold activity / host cell cytoplasmic vesicle membrane / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / cytoplasmic stress granule / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / nucleoside-triphosphate phosphatase / perikaryon / endonuclease activity / defense response to virus / DNA helicase / Ras protein signal transduction / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / RNA helicase activity / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / RNA helicase / ribonucleoprotein complex / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / RNA-dependent RNA polymerase activity / innate immune response / focal adhesion / virus-mediated perturbation of host defense response / DNA-templated transcription / mRNA binding / host cell nucleus / GTP binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / host cell plasma membrane / ATP hydrolysis activity / proteolysis / DNA binding / RNA binding / ATP binding / membrane / nucleus / metal ion binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
G3BP1, RNA recognition motif / Ras GTPase-activating protein-binding protein / Nuclear transport factor 2, eukaryote / Nuclear transport factor 2 domain profile. / Nuclear transport factor 2 domain / Nuclear transport factor 2 (NTF2) domain / : / : / : / Non-structural protein 3, zinc-binding domain ...G3BP1, RNA recognition motif / Ras GTPase-activating protein-binding protein / Nuclear transport factor 2, eukaryote / Nuclear transport factor 2 domain profile. / Nuclear transport factor 2 domain / Nuclear transport factor 2 (NTF2) domain / : / : / : / Non-structural protein 3, zinc-binding domain / Tomato mosaic virus helicase, N-terminal domain / Alphavirus nsP2 protease domain superfamily / Alphavirus nsp2 protease (nsp2pro) domain / Peptidase family C9 / Alphavirus nsp2 protease (nsp2pro) domain profile. / Viral methyltransferase / Alphavirus-like methyltransferase (MT) domain / Alphavirus-like methyltransferase (MT) domain profile. / Tymovirus, RNA-dependent RNA polymerase / RNA dependent RNA polymerase / Viral (Superfamily 1) RNA helicase / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #50 / NTF2-like domain superfamily / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / (+) RNA virus helicase core domain / (+)RNA virus helicase core domain profile. / Non-structural protein 3, X-domain-like / Macro domain / Appr-1"-p processing enzyme / Macro domain / Macro domain profile. / Macro domain-like / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Roll / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / : / Polyprotein P1234 / Ras GTPase-activating protein-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
SEMLIKI FOREST VIRUS (セムリキ森林ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.92 Å
データ登録者Schulte, T. / Liu, L. / Panas, M.D. / Thaa, B. / Goette, B. / Achour, A. / McInerney, G.M.
引用ジャーナル: Open Biol / 年: 2016
タイトル: Combined structural, biochemical and cellular evidence demonstrates that both FGDF motifs in alphavirus nsP3 are required for efficient replication.
著者: Schulte, T. / Liu, L. / Panas, M.D. / Thaa, B. / Dickson, N. / Gotte, B. / Achour, A. / McInerney, G.M.
履歴
登録2016年2月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年12月28日Group: Derived calculations / Other
改定 1.22017年3月22日Group: Database references / Source and taxonomy
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RAS GTPASE-ACTIVATING PROTEIN-BINDING PROTEIN 1
B: RAS GTPASE-ACTIVATING PROTEIN-BINDING PROTEIN 1
C: NON-STRUCTURAL PROTEIN 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,65615
ポリマ－34,7073
非ポリマー94912
水4,954275
1
A: RAS GTPASE-ACTIVATING PROTEIN-BINDING PROTEIN 1
B: RAS GTPASE-ACTIVATING PROTEIN-BINDING PROTEIN 1
C: NON-STRUCTURAL PROTEIN 3
ヘテロ分子

A: RAS GTPASE-ACTIVATING PROTEIN-BINDING PROTEIN 1
B: RAS GTPASE-ACTIVATING PROTEIN-BINDING PROTEIN 1
C: NON-STRUCTURAL PROTEIN 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,31230
ポリマ－69,4146
非ポリマー1,89824
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_544x+1/2,-y-1/2,-z-1/41
Buried area20140 Å2
ΔGint-56.2 kcal/mol
Surface area27400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.975, 94.975, 107.593
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 RAS GTPASE-ACTIVATING PROTEIN-BINDING PROTEIN 1 / G3BP-1 / ATP-DEPENDENT DNA HELICASE VIII / HDH VIII / GAP SH3 DOMAIN-BINDING PROTEIN 1 / G3BP1


分子量: 15986.153 Da / 分子数: 2 / 断片: NTF2-LIKE, RESIDUES 1-139 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q13283, DNA helicase, RNA helicase
#2: タンパク質・ペプチド NON-STRUCTURAL PROTEIN 3


分子量: 2734.812 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 449-473 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SEMLIKI FOREST VIRUS (セムリキ森林ウイルス)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P08411

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非ポリマー , 5種, 287分子

#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 275 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細RESIDUE NUMBERING IN SUBMITTED PDB FILE CORRESPONDS TO PROCESSED NSP3 PROTEIN, THUS NUMBERS ARE ...RESIDUE NUMBERING IN SUBMITTED PDB FILE CORRESPONDS TO PROCESSED NSP3 PROTEIN, THUS NUMBERS ARE FROM 1-482 COVERING RESIDUES 1337-1818 OF THE ENTIRE NSP SEQUENCE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 60 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 0.1 M SODIUM ACETATE TRIHYDRATE PH 4.6, 2 M AMMONIUMSULFATE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.91841
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2014年10月14日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI-111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.92→47.5 Å / Num. obs: 38208 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 2.1 / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 25.64 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 19.3
反射 シェル解像度: 1.92→1.97 Å / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.74 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 99

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4FCM

4fcm


解像度: 1.92→47.487 Å / SU ML: 0.17 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 18.96 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2021 1908 5 %
Rwork0.1672 --
obs0.1689 38141 99.84 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 38.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.92→47.487 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2351 0 54 275 2680
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.012506
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0763385
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.514909
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.09350
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007448
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.92-1.9680.32061320.25422497X-RAY DIFFRACTION99
1.968-2.02120.25441350.2182565X-RAY DIFFRACTION100
2.0212-2.08070.23871330.19052524X-RAY DIFFRACTION100
2.0807-2.14790.21931340.18842554X-RAY DIFFRACTION100
2.1479-2.22460.25021340.18212549X-RAY DIFFRACTION100
2.2246-2.31370.23221360.17152573X-RAY DIFFRACTION100
2.3137-2.4190.19171340.16272549X-RAY DIFFRACTION100
2.419-2.54650.21111340.15662561X-RAY DIFFRACTION100
2.5465-2.70610.20951380.1632608X-RAY DIFFRACTION100
2.7061-2.9150.1931350.16562575X-RAY DIFFRACTION100
2.915-3.20830.19771370.16172605X-RAY DIFFRACTION100
3.2083-3.67240.19051380.15162622X-RAY DIFFRACTION100
3.6724-4.62620.14661400.13532654X-RAY DIFFRACTION100
4.6262-47.5020.21871480.18582797X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 2.1024 Å / Origin y: -30.9056 Å / Origin z: -11.0175 Å
111213212223313233
T0.121 Å2-0.0143 Å20.0273 Å2-0.1284 Å20.011 Å2--0.1429 Å2
L2.9284 °2-0.8882 °20.4839 °2-1.0396 °20.0605 °2--1.4029 °2
S0.065 Å °0.1228 Å °0.1304 Å °-0.0313 Å °-0.0788 Å °0.0321 Å °-0.0175 Å °0.0148 Å °-0.0009 Å °
精密化 TLSグループSelection details: CHAIN A OR CHAIN B OR CHAIN C

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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