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- PDB-5fth: Crystal structure of the GluA2 K738M-T744K LBD in complex with gl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5fth
タイトルCrystal structure of the GluA2 K738M-T744K LBD in complex with glutamate (zinc form)
要素GLUTAMATE RECEPTOR 2
キーワードSIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine cytoplasm / cellular response to amine stimulus / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / ligand-gated monoatomic cation channel activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion ...spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine cytoplasm / cellular response to amine stimulus / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / ligand-gated monoatomic cation channel activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / AMPA glutamate receptor activity / AMPA glutamate receptor clustering / kainate selective glutamate receptor activity / immunoglobulin binding / asymmetric synapse / AMPA glutamate receptor complex / regulation of receptor recycling / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / cellular response to glycine / ionotropic glutamate receptor complex / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / glutamate receptor binding / conditioned place preference / positive regulation of synaptic transmission / response to fungicide / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / glutamate-gated receptor activity / extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / cytoskeletal protein binding / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / regulation of long-term synaptic depression / somatodendritic compartment / glutamate-gated calcium ion channel activity / presynaptic active zone membrane / excitatory synapse / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / ionotropic glutamate receptor binding / dendrite membrane / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / dendrite cytoplasm / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / dendritic shaft / synaptic membrane / SNARE binding / PDZ domain binding / synaptic transmission, glutamatergic / establishment of protein localization / protein tetramerization / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / cerebral cortex development / receptor internalization / postsynaptic density membrane / modulation of chemical synaptic transmission / Schaffer collateral - CA1 synapse / terminal bouton / synaptic vesicle / long-term synaptic potentiation / amyloid-beta binding / synaptic vesicle membrane / presynapse / growth cone / signaling receptor activity / presynaptic membrane / scaffold protein binding / dendritic spine / chemical synaptic transmission / perikaryon / postsynaptic membrane / neuron projection / postsynaptic density / external side of plasma membrane / axon / neuronal cell body / synapse / dendrite / protein kinase binding / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / cell surface / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / membrane / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Periplasmic binding protein-like II / Receptor, ligand binding region ...Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Periplasmic binding protein-like II / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / Periplasmic binding protein-like I / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTAMIC ACID / Glutamate receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Nayeem, N. / Green, T.
引用ジャーナル: Neuron / 年: 2016
タイトル: Distinct Structural Pathways Coordinate the Activation of Ampa Receptor-Auxiliary Subunit Complexes.
著者: Dawe, G.B. / Musgaard, M. / Aurousseau, M.R.P. / Nayeem, N. / Green, T. / Biggin, P.C. / Bowie, D.
履歴
登録2016年1月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年2月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年3月16日Group: Database references
改定 1.22016年3月30日Group: Database references
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUTAMATE RECEPTOR 2
B: GLUTAMATE RECEPTOR 2
C: GLUTAMATE RECEPTOR 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,56111
ポリマ－96,7923
非ポリマー7688
水00
1
A: GLUTAMATE RECEPTOR 2
B: GLUTAMATE RECEPTOR 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,0848
ポリマ－64,5282
非ポリマー5566
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1850 Å2
ΔGint-100.8 kcal/mol
Surface area22530 Å2
手法PISA
2
C: GLUTAMATE RECEPTOR 2
ヘテロ分子

C: GLUTAMATE RECEPTOR 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,9536
ポリマ－64,5282
非ポリマー4254
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_558x,-y,-z+31
Buried area1760 Å2
ΔGint-65.6 kcal/mol
Surface area23190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.375, 110.523, 167.245
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121

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要素

#1: タンパク質 GLUTAMATE RECEPTOR 2 / GLUR-2 / AMPA-SELECTIVE GLUTAMATE RECEPTOR 2 / GLUR-B / GLUR-K2 / GLUTAMATE RECEPTOR IONOTROPIC / ...GLUR-2 / AMPA-SELECTIVE GLUTAMATE RECEPTOR 2 / GLUR-B / GLUR-K2 / GLUTAMATE RECEPTOR IONOTROPIC / AMPA 2 / GLUA2


分子量: 32264.088 Da / 分子数: 3 / 断片: LIGAND BINDING DOMAIN, UNP RESIDUES 404-527,653-796 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): ROSETTA-GAMI B / 参照: UniProt: P19491
#2: 化合物 ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細ZINC ION (ZN): LOCATIONS IDENTIFIED USING MR-SAD
配列の詳細EXPRESSED FRAGMENT INCLUDES TWO NON-CONTIGUOUS REGIONS FROM GENE, JOINED BY GLYTHR LINKER MAPPED TO ...EXPRESSED FRAGMENT INCLUDES TWO NON-CONTIGUOUS REGIONS FROM GENE, JOINED BY GLYTHR LINKER MAPPED TO FLIP ISOFORM, P19491-2

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 35 %
解説: R-MEAS FOR HIGHEST RESOLUTION SHELL WAS 1.68. HAVE ENTERED AS 1.5 TO AVOID ERROR.
結晶化pH: 6 / 詳細: 15% PEG 8,000, 200 MM ZN ACETATE, 100MM MES PH 6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.97625
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→92.2 Å / Num. obs: 36525 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 70.41 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.22 / Net I/σ(I): 4.5
反射 シェル解像度: 2.9→3.08 Å / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 1.5 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称分類
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
REFMAC位相決定
PHENIX位相決定
PHENIX精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2UXA

2uxa


解像度: 2.9→92.208 Å / SU ML: 0.41 / σ(F): 0 / 位相誤差: 34.66 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: INITIAL REFINEMENT CARRIED OUT WITH REFMAC5, USING SHARPENED MAPS. FINAL REFINEMENT CYCLES CARRIED OUT USING PHENIX.REFINE AND FEATURE ENHANCED MAPS.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2829 1818 5 %
Rwork0.2429 --
obs0.2449 36525 99.34 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→92.208 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5873 0 35 0 5908
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0066013
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0358057
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.6152259
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04899
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004996
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9001-2.97850.44981390.40552616X-RAY DIFFRACTION100
2.9785-3.06620.44781490.37582728X-RAY DIFFRACTION100
3.0662-3.16520.35891450.34852633X-RAY DIFFRACTION99
3.1652-3.27830.35581350.29542677X-RAY DIFFRACTION99
3.2783-3.40960.30991360.26752681X-RAY DIFFRACTION100
3.4096-3.56470.32531480.23862716X-RAY DIFFRACTION100
3.5647-3.75270.26671440.23312616X-RAY DIFFRACTION99
3.7527-3.98780.27081390.22632649X-RAY DIFFRACTION99
3.9878-4.29570.26321430.19212678X-RAY DIFFRACTION100
4.2957-4.7280.23451300.17772654X-RAY DIFFRACTION98
4.728-5.41210.19731370.19032668X-RAY DIFFRACTION99
5.4121-6.81830.28721390.25932700X-RAY DIFFRACTION100
6.8183-92.25430.2681340.25252691X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.23820.21620.07453.36480.16551.27150.1303-0.62240.6923-0.1691-0.0832-0.4346-0.08740.1397-0.0580.57640.00670.03210.69220.04560.823626.180621.3118207.0847
22.344-0.0229-0.37661.61770.44421.03340.21191.29981.3038-0.527-0.2324-0.045-0.22010.02420.03080.83220.080.03971.08330.3830.930410.907724.7314190.9329
31.3370.13590.63031.6744-0.05261.14660.04110.35860.30490.08750.12480.5078-0.04640.0105-0.23810.6137-0.0520.02030.84140.21480.804116.416813.4532200.3588
44.3306-0.3963-0.11291.9062-0.32963.1875-0.2878-0.12830.4985-0.12230.03740.794-0.4183-1.56580.36430.65920.1348-0.01060.98180.05530.92598.860412.6415209.7766
52.5111-0.2257-0.14294.16590.79222.36670.32961.0468-0.2735-0.61130.0518-0.29330.22240.5468-0.5170.65140.13860.03551.0763-0.31240.92524.9509-9.5604180.7727
64.2647-0.39770.59150.16130.43592.0644-0.09590.55130.00860.2778-0.2896-0.36070.12190.30040.37810.84160.1123-0.01560.4302-0.00371.022727.3468-5.9256191.9601
74.2440.68270.01292.31750.50842.02780.2516-1.0472-1.91110.2369-0.13550.79090.5232-0.1589-0.10990.8105-0.0040.08490.7980.22011.73847.6325-15.1081199.4797
81.5805-0.2824-0.26493.0975-0.03331.4408-0.0370.5209-0.1485-0.34750.00061.0357-0.3022-0.9872-0.00290.68690.2238-0.07291.2496-0.01740.935613.2933-1.668184.8822
90.0198-0.0761-0.12541.21320.03851.25670.0052-0.1635-0.09620.05610.0198-0.1031-0.5678-0.5729-0.08290.714-0.2777-0.11111.40680.32750.636731.712217.907240.8655
104.2524-1.53242.71272.8385-0.67712.15350.29660.03720.19810.098-0.0558-0.0729-0.14430.4148-0.1571.25110.1002-0.19220.91430.17310.744330.234529.1051240.3899
112.34450.6050.12862.2012-0.42321.52960.14090.69490.48480.0593-0.1464-0.3588-0.220.2395-0.04430.823-0.20590.00991.27070.34020.588534.782913.4823240.4271
120.96110.2032-0.65181.3294-0.65091.7778-0.02620.10790.43780.1439-0.22040.5168-0.19730.49120.13620.7472-0.1942-0.0081.83730.6979-0.014529.04345.9036239.1389
131.8126-0.07761.1672.05030.40362.62940.3651-0.20950.0335-0.0145-0.3121-0.0250.5896-0.3964-0.06280.7798-0.15840.03221.21460.38420.648615.47253.6361229.6991
141.0820.1794-0.05091.77020.31881.09030.0110.0122-0.08150.2362-0.353-0.0531-0.1730.0850.37610.739-0.00890.03471.46150.28380.570626.842711.2396250.7069
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESID 393:475)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN A AND (RESID 476:711 OR RESID 900))
3X-RAY DIFFRACTION3(CHAIN A AND RESID 712:756)
4X-RAY DIFFRACTION4(CHAIN A AND RESID 757:773)
5X-RAY DIFFRACTION5(CHAIN B AND RESID 393:460)
6X-RAY DIFFRACTION6(CHAIN B AND (RESID 461:495 OR RESID 900))
7X-RAY DIFFRACTION7(CHAIN B AND RESID 496:706)
8X-RAY DIFFRACTION8(CHAIN B AND RESID 707:773)
9X-RAY DIFFRACTION9(CHAIN C AND RESID 393:407)
10X-RAY DIFFRACTION10(CHAIN C AND RESID 408:421)
11X-RAY DIFFRACTION11(CHAIN C AND RESID 422:461)
12X-RAY DIFFRACTION12(CHAIN C AND (RESID 462:632 OR RESID 900))
13X-RAY DIFFRACTION13(CHAIN C AND RESID 633:728)
14X-RAY DIFFRACTION14(CHAIN C AND RESID 729:773)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

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