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- PDB-5fn7: Crystal structure of human CD45 extracellular region, domains d1-d2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5fn7
タイトルCrystal structure of human CD45 extracellular region, domains d1-d2
要素RECEPTOR-TYPE TYROSINE-PROTEIN PHOSPHATASE C
キーワードHYDROLASE / RECEPTOR PROTEIN TYROSINE PHOSPHATASE C / CD45 / PTPRC
機能・相同性
機能・相同性情報


plasma membrane raft distribution / positive regulation of antigen receptor-mediated signaling pathway / positive regulation of hematopoietic stem cell migration / negative regulation of cytokine-mediated signaling pathway / negative regulation of interleukin-4-mediated signaling pathway / alpha-beta T cell proliferation / negative regulation of cell adhesion involved in substrate-bound cell migration / positive regulation of Fc receptor mediated stimulatory signaling pathway / regulation of interleukin-8 production / regulation of T cell receptor signaling pathway ...plasma membrane raft distribution / positive regulation of antigen receptor-mediated signaling pathway / positive regulation of hematopoietic stem cell migration / negative regulation of cytokine-mediated signaling pathway / negative regulation of interleukin-4-mediated signaling pathway / alpha-beta T cell proliferation / negative regulation of cell adhesion involved in substrate-bound cell migration / positive regulation of Fc receptor mediated stimulatory signaling pathway / regulation of interleukin-8 production / regulation of T cell receptor signaling pathway / membrane microdomain / negative regulation of T cell mediated cytotoxicity / negative regulation of microglial cell activation / Other semaphorin interactions / positive regulation of humoral immune response mediated by circulating immunoglobulin / cell cycle phase transition / DN2 thymocyte differentiation / transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase activity / natural killer cell differentiation / stem cell development / positive regulation of alpha-beta T cell proliferation / bleb / positive regulation of isotype switching to IgG isotypes / gamma-delta T cell differentiation / positive regulation of gamma-delta T cell differentiation / negative thymic T cell selection / negative regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / regulation of phagocytosis / positive thymic T cell selection / response to aldosterone / heparan sulfate proteoglycan binding / protein tyrosine kinase inhibitor activity / dephosphorylation / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / bone marrow development / heterotypic cell-cell adhesion / ankyrin binding / positive regulation of immunoglobulin production / negative regulation of interleukin-2 production / leukocyte cell-cell adhesion / spectrin binding / positive regulation of stem cell proliferation / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / positive regulation of protein kinase activity / B cell proliferation / T cell differentiation / hematopoietic progenitor cell differentiation / negative regulation of protein kinase activity / protein dephosphorylation / extrinsic apoptotic signaling pathway / release of sequestered calcium ion into cytosol / positive regulation of B cell proliferation / positive regulation of T cell proliferation / protein-tyrosine-phosphatase / positive regulation of interleukin-2 production / positive regulation of calcium-mediated signaling / protein tyrosine phosphatase activity / positive regulation of phagocytosis / T cell activation / secretory granule membrane / B cell differentiation / response to gamma radiation / B cell receptor signaling pathway / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / cytoplasmic side of plasma membrane / positive regulation of tumor necrosis factor production / MAPK cascade / T cell receptor signaling pathway / heparin binding / regulation of gene expression / defense response to virus / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / regulation of cell cycle / positive regulation of MAPK cascade / membrane raft / signaling receptor binding / external side of plasma membrane / focal adhesion / synapse / Neutrophil degranulation / protein kinase binding / cell surface / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / extracellular exosome / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Receptor-type tyrosine-protein phosphatase C / Protein tyrosine phosphatase, receptor type, N-terminal / Protein tyrosine phosphatase N terminal / Leukocyte receptor CD45 / : / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic ...Receptor-type tyrosine-protein phosphatase C / Protein tyrosine phosphatase, receptor type, N-terminal / Protein tyrosine phosphatase N terminal / Leukocyte receptor CD45 / : / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Receptor-type tyrosine-protein phosphatase C
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Chang, V.T. / Fernandes, R.A. / Ganzinger, K.A. / Lee, S.F. / Siebold, C. / McColl, J. / Jonsson, P. / Palayret, M. / Harlos, K. / Coles, C.H. ...Chang, V.T. / Fernandes, R.A. / Ganzinger, K.A. / Lee, S.F. / Siebold, C. / McColl, J. / Jonsson, P. / Palayret, M. / Harlos, K. / Coles, C.H. / Jones, E.Y. / Lui, Y. / Huang, E. / Gilbert, R.J.C. / Klenerman, D. / Aricescu, A.R. / Davis, S.J.
引用ジャーナル: Nat.Immunol. / 年: 2016
タイトル: Initiation of T Cell Signaling by Cd45 Segregation at 'Close Contacts'.
著者: Chang, V.T. / Fernandes, R.A. / Ganzinger, K.A. / Lee, S.F. / Siebold, C. / Mccoll, J. / Jonsson, P. / Palayret, M. / Harlos, K. / Coles, C.H. / Jones, E.Y. / Lui, Y. / Huang, E. / Gilbert, R. ...著者: Chang, V.T. / Fernandes, R.A. / Ganzinger, K.A. / Lee, S.F. / Siebold, C. / Mccoll, J. / Jonsson, P. / Palayret, M. / Harlos, K. / Coles, C.H. / Jones, E.Y. / Lui, Y. / Huang, E. / Gilbert, R.J. / Klenerman, D. / Aricescu, A.R. / Davis, S.J.
履歴
登録2015年11月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年3月30日Group: Database references
改定 1.22016年5月18日Group: Database references
改定 1.32019年4月3日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_database_proc ...entity_src_gen / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52024年11月6日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RECEPTOR-TYPE TYROSINE-PROTEIN PHOSPHATASE C
B: RECEPTOR-TYPE TYROSINE-PROTEIN PHOSPHATASE C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,98813
ポリマ－42,5952
非ポリマー2,39211
水1,892105
1
A: RECEPTOR-TYPE TYROSINE-PROTEIN PHOSPHATASE C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,5847
ポリマ－21,2981
非ポリマー1,2866
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: RECEPTOR-TYPE TYROSINE-PROTEIN PHOSPHATASE C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,4046
ポリマ－21,2981
非ポリマー1,1065
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)149.610, 149.610, 52.730
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number173
Space group name H-MP63

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要素

#1: タンパク質 RECEPTOR-TYPE TYROSINE-PROTEIN PHOSPHATASE C / LEUKOCYTE COMMON ANTIGEN / L-CA / T200 / CD45


分子量: 21297.725 Da / 分子数: 2 / 断片: DOMAINS D1-D2, RESIDUES 223-392 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / Cell: T-CELLS / プラスミド: PHLSEC / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P08575, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物 ChemComp-HG / MERCURY (II) ION


分子量: 200.590 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Hg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 105 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細ETGIEGR N-TERMINAL RESIDUES DERIVED FROM THE EXPRESSION VECTOR. GTKHHHHHH C-TERMINAL RESIDUES ...ETGIEGR N-TERMINAL RESIDUES DERIVED FROM THE EXPRESSION VECTOR. GTKHHHHHH C-TERMINAL RESIDUES DERIVED FROM THE EXPRESSION VECTOR.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 71 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8 / 詳細: 0.1M TRIS, PH=8, 2.4M (NH4)2SO4, 6% ETHYLENE GLYCOL

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.9497
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年2月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9497 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→43 Å / Num. obs: 30027 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): 2.6 / 冗長度: 9.2 % / Biso Wilson estimate: 50.89 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 17.6
反射 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / 冗長度: 9.1 % / Rmerge(I) obs: 0.92 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SHELXD位相決定
autoSHARP位相決定
BUSTER2.11.2精密化
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2.3→43 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9241 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9112 / SU R Cruickshank DPI: 0.188 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.187 / SU Rfree Blow DPI: 0.171 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.173
詳細: IDEAL-DIST CONTACT TERM CONTACT SETUP. RESIDUE TYPES WITHOUT CCP4 ATOM TYPE IN LIBRARY=HG. NUMBER OF ATOMS WITH PROPER CCP4 ATOM TYPE=2975. NUMBER WITH APPROX DEFAUL CCP4 ATOM TYPE=0. NUMBER ...詳細: IDEAL-DIST CONTACT TERM CONTACT SETUP. RESIDUE TYPES WITHOUT CCP4 ATOM TYPE IN LIBRARY=HG. NUMBER OF ATOMS WITH PROPER CCP4 ATOM TYPE=2975. NUMBER WITH APPROX DEFAUL CCP4 ATOM TYPE=0. NUMBER TREATED BY BAD NON-BONDED CONTACTS=2.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2385 1524 5.08 %RANDOM
Rwork0.2015 ---
obs0.2033 30020 99.17 %-
原子変位パラメータBiso mean: 58.89 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.3634 Å20 Å20 Å2
2---7.3634 Å20 Å2
3---14.7268 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.401 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2744 0 128 105 2977
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.012941HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.324007HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1078SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes100HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes410HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2941HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd1SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.48
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.05
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion439SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3220SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / Total num. of bins used: 15
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2738 145 4.95 %
Rwork0.2463 2782 -
all0.2477 2927 -
obs--99.17 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.17720.11061.25640.61641.31132.71620.0686-0.08060.11330.1108-0.1173-0.01260.24830.18310.0487-0.0299-0.19320.0217-0.07260.0558-0.09727.3305170.0242-22.4687
20.6668-0.33180.34741.84942.20344.2974-0.05510.0208-0.0807-0.19250.0120.08990.07170.39390.04310.0224-0.08630.0153-0.23860.0608-0.120814.9541147.0396-60.1529
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|2 - A|173 }
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|2 - B|172 }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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