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万見
- PDB-5fdb: Iron free rat cysteine dioxygenase R60QC164R variant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5fdb
タイトルIron free rat cysteine dioxygenase R60QC164R variant
要素Cysteine dioxygenase type 1
キーワードOXIDOREDUCTASE / thioether bond / post-translational modification / post translational / posttranslational / cysteine dioxygenase / iron / non-heme mono-iron / cupin / arginine to glutamine substitution / cysteine to arginine substitution / beta barrel
機能・相同性
機能・相同性情報


L-cysteine metabolic process / Degradation of cysteine and homocysteine / taurine biosynthetic process / cysteine dioxygenase / cysteine dioxygenase activity / L-cysteine catabolic process / cysteine metabolic process / response to glucagon / nickel cation binding / response to amino acid ...L-cysteine metabolic process / Degradation of cysteine and homocysteine / taurine biosynthetic process / cysteine dioxygenase / cysteine dioxygenase activity / L-cysteine catabolic process / cysteine metabolic process / response to glucagon / nickel cation binding / response to amino acid / response to glucocorticoid / response to cAMP / : / lactation / ferrous iron binding / response to ethanol / zinc ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Cysteine dioxygenase type I / Cysteine dioxygenase type I / RmlC-like cupin domain superfamily / Jelly Rolls / RmlC-like jelly roll fold / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cysteine dioxygenase type 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
Model detailsR60QC164R variant
データ登録者Fellner, M. / Davies, C.G. / Tchesnokov, E.P. / Jameson, G.N.L. / Wilbanks, S.M.
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Iron free rat cysteine dioxygenase R60QC164R variant
著者: Wilbanks, S.M.
履歴
登録2015年12月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年12月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cysteine dioxygenase type 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,0841
ポリマ－23,0841
非ポリマー00
水3,243180
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.190, 57.190, 123.080
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-443-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Cysteine dioxygenase type 1 / Cysteine dioxygenase type I / CDO-I


分子量: 23083.875 Da / 分子数: 1 / 変異: R60Q,C164R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Cdo1 / プラスミド: pPR-IBA1/RatCDO/R60QC164R_Variant / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P21816, cysteine dioxygenase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 180 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.57 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: Hanging drops of 1 uL of 31.7 mg/mL R60QC164R CDO which had been iron reconstituted to 57% occupancy [100mM Tris-HCl, 50mM NaCl pH 8.0] and 2 uL of reservoir buffer containing crushed WT CDO ...詳細: Hanging drops of 1 uL of 31.7 mg/mL R60QC164R CDO which had been iron reconstituted to 57% occupancy [100mM Tris-HCl, 50mM NaCl pH 8.0] and 2 uL of reservoir buffer containing crushed WT CDO seeds were allowed to equilibrate above the reservoir buffer [26% (w/v) polyethylene glycol 4000, 200 mM ammonium acetate, and 100 mM sodium citrate (pH 6.2)].

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX1 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2015年6月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→57.19 Å / Num. obs: 21417 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 11.4 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.099 / Rpim(I) all: 0.03 / Net I/σ(I): 14.5 / Num. measured all: 244273 / Scaling rejects: 2831
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) all% possible all
1.75-1.796.20.4652.2765912400.8990.20299.3
8.75-57.1990.04724.119912220.9980.01696.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLM7.1.0データ削減
Aimless0.3.11データスケーリング
PHASER2.6.0位相決定
PHENIX1.10_2155精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4KWJ

4kwj


解像度: 1.75→33.796 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.92 / 位相誤差: 20.98 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2172 2001 5.1 %
Rwork0.1888 37239 -
obs0.1903 39240 99.74 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 80.95 Å2 / Biso mean: 22.5136 Å2 / Biso min: 4.98 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.75→33.796 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1522 0 0 180 1702
Biso mean---34.32 -
残基数----187
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071600
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7932171
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.054232
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005284
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.535952
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.75-1.79380.2721660.25312619278598
1.7938-1.84230.26131300.223226672797100
1.8423-1.89650.29461300.221826432773100
1.8965-1.95770.27871490.287926762825100
1.9577-2.02770.23281490.188526512800100
2.0277-2.10880.23571410.225426622803100
2.1088-2.20480.22041440.166326812825100
2.2048-2.3210.23171360.218626402776100
2.321-2.46640.23361470.185526842831100
2.4664-2.65680.24731810.192726112792100
2.6568-2.9240.1961510.187826502801100
2.924-3.34680.19091330.169426982831100
3.3468-4.21530.15361260.150726772803100
4.2153-33.8020.20941180.170226802798100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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